Klausur 2017, Fragen und Antworten PDF

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Was ist der Isoelektrische Punkt ? Wann ist ein Protein positiv geladen ? Begründen Sie Ihre Aussage. Wie entsteht die Ladung eines Proteins? Der Isoelektrische Punkt eines Proteins ist der pH-Wert bei dem die Nettoladung des Proteins Null beträgt. Die Ladung hängt von dem umgebenden pH-Wert ab: sau...

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Was ist der Isoelektrische Punkt ? Wann ist ein Protein positiv geladen ? Begründen Sie Ihre Aussage. Wie entsteht die Ladung eines Proteins? Der Isoelektrische Punkt eines Proteins ist der pH-Wert bei dem die Nettoladung des Proteins Null beträgt. Die Ladung hängt von dem umgebenden pH-Wert ab: sauer: hohe Protonenkonzentration, dann AS positiv (Kation) basisch: niedrige Protonenkonzentration, dann AS negativ (Anion) neutral: mittlere Protonenkonzentration, dann AS Zwitterion (Iso-Punkt) Wenn pH-Wert > als isoelektr. Punkt, dann Ladung negativ

Die Ladungen enstehen durch die Carboxyl-( R-COOH) und Aminogruppen (R-NH 2). Diese reagieren wie folgt: (1)

R-COOH + H O

⇌

R-COO + H O

(2)

R-NH + H O

⇌

R-NH + OH

2

2

2

-

3

+

+

3

-

basisch: Carboxylgruppen und Aminogruppen liegen in ihrer deprotonierten Form vor R-COO und R-NH2 -> negative Ladung stammt von deprotonierten Carboxylgruppe sauer: Carboxylgruppen und Aminogruppen liegen in ihrer protonierten Form vor R-COOH und R-NH3+ neutral: R-COO und R-NH3+

Reaktion der energetischen Kopplung von Glucose mit dem Enzym Hexokinase (Phosphorylierung von Glucose). Was ist die exergone Teilreaktion, welches die endergone Teilreaktion Glucose + Phosphat -> (doppel) Glucose-6-Phosphat + H2O ATP + H2O -> (doppel) ADP + Phosphat ∆G= -30,5

∆G=13,8

-> exergonisch

______________________________________________________ Glucose + ATP -> (doppel) Glucose-6-Phosphat + ADP exergonisch: Energieverlust (∆G 0)

∆G= -16,7

-> endergonisch

Erklären Sie die Faltung von Polpeptidketten in wässriger Umgebung. Was ist die treibende Kraft dafür? Überführung der Polypeptidketten in entsprechende Sekundäre, Tertiär- und Quartärstruktur durch Faltung. In Wasser: hydrophober Effekt -Aminosäuren bilden hydrophobe Bereiche im Inneren (Wasserstoffbrücken werden ausgebildet) und hydrophile Bereiche Außen Für unpolare Aminosäuren ist es energetisch günstiger, in einer unpolaren Umgebung zu bleiben anstatt mit der polaren, wässrigen Umgebung zu interagieren. Kraft: Entropie Fehlfaltung bewirkt Krankheit Beschreiben Sie die Bedeutung der Ribonukleotid Reduktase für den Nukleotidstoffwechsel! Welche allosterischen Regulationen existieren, d.h. wie können Aktivität und Spezifität des Enzymes reguliert werden? Dient der Reduktion der Ribonucleotide zu den Desoxyribunukleotiden -Enzym das 2´Hydroxyl-Gruppe der Ribose reduziert und 1 Molekül Thioredoxin oxidiert Ein Überschuss an einem Desoxyribonucleotid inhibiert die Reduktion aller anderen Ribonucleotide Regulation über 2 allosterische Zentren : allosterisches Zentrum (Aktivität): -Bindung von ATP stimuliert Gesamtaktivität, und dATP hemmt ( weil es einen Überschuss an Desoxyribunukleotiden signalisiert) allosterisches Zentrum (Spezifität) : -Bindung von dATP oder ATP an das Zentrum der Substratspezifität begünstigt Reaktion von UDP und CDP. -TTP fördert Reduktion von GDP -> Anstieg dGTP Spiegel -dGTP stimuliert Reduktion von ATP zu dATP

Welche katalytischen Strategien kennen Sie? Beschreiben Sie deren Funktionsweise! Katalyse= Reaktion zwischen Substrat und Enzym Säure-Base Katalyse: -an anderes Molekül außer Wasser besitzt Funktion eines Protonendonators und -akzeptors

-bei Chemotyrypsin ist basische Katalysator ein Histidinrest -kein aktives Zentrum, Substrat nimmt Proton auf oder gibt Proton ab

Metallionen Katalyse: Zn, Mg -kann eine negative Ladung in einem Zwischenprodukt der Reaktion stabilisieren -kann Brücke zw. Enzym und Substrat bilden-> erhöht Bindungsenergie und hält Substrat in einer für die Katalyse geeigneten Konformation -bei Myosinen

kovalente Katalyse: -aktives Zentrum enthält reaktive Gruppe, die an ein Teil des Substrates gebunden wird -z.B. Chemotrypsin

durch Annäherung : -bei Hydrolasen -an vielen Reaktionen sind 2 Substrate beteiligt -Reaktionsgeschwindigkeit lässt sich erhöhen wenn sich beide Substrate einander auf der Bindungsoberfläche des Enzyms nähern -z.B. Carboanhydrasen: binden CO2 und H2O an benachbarten Stellen und ermöglichen so deren Reaktion miteinander

Sie synthetisieren Malonyl-CoA aus Acetyl-CoA und C14-haltigem HCO3-. Wo finden Sie das C14 Atom in einer mit diesem Malonyl-CoA synthetisierten Fettsäure? welche Reaktionen liefern die energie für die schrittweise fettsäure-synthese und welche enzyme katalysieren diese?

1.) Carboxylierung von Acetyl-CoA zu Malonyl-CoA: Acetyl-CoA Carboxylase 2.) Bildung von Acetyl-ACP: Acetyl-Transacylase 3.) Bildung von Malonyl-ACP: Malonyl Transacylase 4.) Kondensation: ß-Ketoacyl-Synthase Reaktion von Acetyl-ACP und Malonyl-ACP zu Acetacetyl-ACP 5.) Reduktion: ß-Ketoacyl-Reduktase Acetacetyl-ACP wird zu D-3 Hydroxybutyryl-ACP reduziert 6.) Dehydratisierung: 3-Hydroxyacyl-Dehydratase aus D-3 Hydroxybutyryl-ACP entsteht Crotonoyl-ACP 7.) Reduktion: Enoyl-Reduktase Crotonoyl-ACP wird zu Butyryl-ACP reduziert

15. Vergleichen Sie die beta-Oxidation mit der Fettsäure-Biosynthese. Wo sind die Unterschiede, wo sind Gemeinsamkeiten?

Ort Mittel Zwischenprodukte

Fettsäureabbau Überwiegend mitochdonriale Matrix Oxidationsmittel: NAd+ und FAD Zwischenprodukte sind kovalent an die Sulfhydrylgruppe von Coenzym A gebunden Nicht zusammengefasste /nicht assoziert

Gemeinsamkeiten: -Stereochemie -Verbindung des Acyls mit einem Träger

Fettsäuresynthese Cytoplasma Reduktionsmittel: NADPH Zwischenprodukte sind kovalent mit der Sulfhydrylgruppe eines ACP verknüpft Enzyme sind bei höheren Organismen in eine einzige Polypeptidkette zusammengefasst (FettsäureSynthase) Addition von C2-Einheiten unter Bildung von Malonyl-ACP die Verlängerung durch den Fettsäure-Synthase-Komplex stoppt bei Palmitat (C16)

Wie wird molekularer Stickstoff assimiliert. welchen Weg geht der assimilierte Stickstoff? Wie stehten dabei Aminosäuren? Welches Enzym und welche Co-faktoren sind dafür essentiell? Enzym: Glutamatdehydrogenase oder Glutaminsynthetase Cofaktor: NADPH oder ATP Durch Glutamatdehydrogenase und NADPH werden NH4+ und alpha-Ketoglutarate zu Glutamat umgewandelt. ODER Durch Glutaminsynthetase und ATP werden Glutamate zu Acyl-Phosphate intermediate. Und diese werden durch Glutaminsynthetase und NH3 zu Glutamine.

Was versteht man unter einem Cofaktor? Nennen Sie drei! Was ist eine prosthetische Gruppe? =kleine nicht proteinogene Moleküle , welche chemische Reaktion durchführen -katalytische Aktivität von Enzymen hängt oft davon ab Zn2+, Mg2+, Biotin prosthetische Gruppe: kleinere organische Moleküle die fest an ein Enzym gebunden sind

Wie werden Glykolipide synthetisiert? (Kopf-Schwanz-Addition, Kopf-Kopf-Addtion)

Erläutern Sie den Kennedy-Weg! Unter welchen Bedingungen läuft eine Gärung ab? Notieren Sie zwei Gärungen mit Formeln! -anoxisch

Milchsäuregärung

Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex erklären/ oder Laktatdehydrogenase erklären! PDH: Pyruvat zu Acetyl-CoA LDH: Pyruvat zu Lactat

Ketokörper versorgen periphere Organe mit Energie unter Bedingungen des Hungerns. In welche(n) Stoffwechselweg(en) werden Ketokörper generiert und wie funktioniert ihr Beitrag zum Energiestoffwechsel der Zelle (bitte genaue Angaben)? Ketokörper= Acetoacetat als Primärprodukt, sowie β-Hydroxybutyrat und Aceton, die aus Acetoacetat gebildet werden -dienen als Energiequelle für Herz, Skelettmuskel, Nieren und Gehirn -entstehen aus Acetyl-CoA bei der ß-Oxidation der Fettsäuren -Actyl-CoA tritt normalerweise in Citratzyklus ein, sodass nur sehr wenige Ketokröper gebildet werden -bei Kohlenhydratmangel (Hunger, Diabetis) wird zu wenig Oxalacetat gebildet, weil es zur Glucosesynthese gebraucht wird -> wenig Acetyl-CoA tritt in den Citratzyklus ein und es werden verstärkt Ketonkörper gebildet.

Bei unbehandeltem Diabetes mellitus können aufgrund des Insulinmangels die Gewebe nicht genügend Glucose aus dem Blut aufnehmen und für die Energiegewinnung und den Glykogenaufbau verwenden. Um den Energiebedarf zu decken, werden die Stoffreserven des Körpers aktiviert, d.h. Glykogenabbau, Proteinabbau im Skelettmuskel und Fettabbau werden verstärkt. Letzteres führt zu einer höheren Konzentration von freien Fettsäuren (und Cholesterin) im Blut und daher zu einer verstärkten Fettsäureoxidation in der Leber. Das dabei entstehende Acetyl-CoA kann nicht ausreichend über den Citratzyklus verwertet werden, sodass es zu einer starken Anhäufung von K. kommt. Diese werden aus der Leber exportiert und dienen als Energiequelle für Herz, Skelettmuskel, Nieren und Gehirn. Der Anstieg der Konzentration von Acetoacetat und β-Hydroxybutyrat im Blut führt zu einer pH-Senkung und einer Beeinträchtigung des Kohlensäure-HydrogencarbonatPuffersystems, es entsteht eine metabolische Acidose (Ketoacidose). Diese stimuliert das Atemzentrum, die Atmung wird tiefer bei höherer Atmungsfrequenz, was durch erhöhte CO 2-Abgabe zunächst zu einer teilweisen Kompensation der Acidose führt. Bei Fortdauer der Ketogenese kann jedoch die Acidose nicht mehr kompensiert werden, der gesamte Stoffwechsel entgleist, es kommt zum (diabetischen) Koma, und schließlich tritt der Tod ein. Vor allem Acetoacetat und Aceton (das vorwiegend über die Lungen ausgeatmet wird, typischer Acetongeruch!) haben darüber hinaus auch eine toxische Wirkung auf das Zentralnervensystem. K. werden werden auch bei längeren Fastenperioden oder sehr kalorienarmer Diät vermehrt gebildet, da die gespeicherten Fettvorräte vorwiegend als Energiequelle genutzt werden, sodass auch unter diesen Bedingungen im Extremfall eine Ketoacidose entstehen kann.

Warum dienen Triglyceride als sehr guter Energiespeicher? -liegen in reduzierter und wasserfreier Form vor -sind osmotisch unwirksam -können wasserfrei gespeichert werden -bestehen aus Glycerol und 3 mit dem Glycerol veresterten Fettsäuren (Kohlenhydrate und Proteine liegen in hydratisierter Form vor) -Vögel speichern Energie in Form von Triglyceriden und können deshalb lange fliegen ohne Nahrung auszunehmen

Wirkung von Glyophosphat -Pestizid -hemmt Proteinbiosynthese-> keine Proteinbildung-> Atemlähmung

Welche funktionellen Gruppen besitzen Aminosäure, wie heißen sie und zeichnen Sie eine Form der Aminosäure (mit –R Gruppe). Zwei Aminosäuren zeichnen und zu einer Peptidbindung verbinden

Was versteht man unter Enzymaktivität. Welche Einheit hat sie? Einfluss der realen Konzentration der Substrate und Produkte auf Enzymaktivität erklären. = umgesetzte Stoffmenge/Zeit Einheit: U = 1µmol min-1 -Enzyme stoßen zufällig auf Substrat, Substrat bindet an aktives Zentrum des Enzyms -mit der Substratkonzentration erhöht sich auch die Enzymaktivität -wenn alle Enzyme besetzt sind kann Enzymaktivität nicht weiter steigen -Enzym-Substrat-Komplex wird zu Produkt umgewandelt und Enzym wieder freigesetzt (kann sich an neues Substrat binden) -die Substratkonzentration nimmt ab und die Produktkonzentration zu

Erklären Sie kurz das geometrische Modell der Lipide. Nennen Sie je ein Beispiel für konisch, zylindrisch, invers konisch. Erklären Sie den Einfluss der Lipidform auf die Form der Membran Was ist das besondere an Lipiden der Membran (oder so ähnlich) -Lipide bestehen aus einem hydrophilen Kopf (nach außen) und einen hydrophoben Schwanz (nach innen) -> Anordnung durch hydrophobe Wechselwirkungen Wegen des hydrophoben Kerns ist eine solche Lipiddoppelschicht nahezu undurchlässig für Wasser und wasserlösliche Moleküle, gleichzeitig aber sehr flexibel und mechanisch schwer zu zerstören. Aus diesem Grund hinterlässt selbst ein Einstich mit einer Pipette kein Loch in der Membran. -hydrophobe Eigenschaften sind wesentliche Voraussetzung zur Membranbildung

-Hydrohobität durch Fettsäuren (lange Kohlenwaserstoffketten unterschiedlicher Länge und Anzahl an Doppelbindungen, die mit einer Carboxylgruppe enden )

Nennen Sie verschiedene RNAs und deren Funktion Boten- oder Messenger-RNA: "Abschrift" einer DNA-Sequenz, überträgt Information aus dem Zellkern auf den ribosomalen Proteinsyntheseapparat im Cytoplasma, wird an Ribosomen mit Hilfe der tRNAs in die Aminosäuresequenz der Protein übersetzt ( ca. 5 %) Transfer-RNA: bindet und überträgt aktivierte Aminosäuren aus dem Cytosol auf den riboyomalen Proteinsyntheseapparat (ca. 15%) ribosomale-RNA: baut zusammen mit zahlreichen Proteinen die Ribosomen auf und hat Funktionen bei der ribosomalen Biosynthese der Proteine (ca. 80%)

Zeichnen Sie eine Übersicht (bitte keine genaue Strukturformel) eines DNADoppelstranges mit fünf Basenpaarungen, G,A,T,C, Wasserstoffbrückenbindung. Bitte beachten Sie dabei die Anzahl der einzuzeichnenden relevanten Wasserstoffbrückenbindungen.

Glykolyse von Glucose bis Pyruvat mit allen Enzymen erklären. Markieren Sie die energieliefernden und energieverbrauchenden Reaktionen und auch alle Cosubstrate mit aufschreiben...