Niveles de organización de las proteínas PDF

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NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS. Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por la unión de aminoácidos. Están compuestas por C,H,O,N,S. Son las macromoléculas más abundantes en los seres vivos. Enlace con el que se unen los diferentes aminoácidos para formar la cadena polipeptídica  enlace peptídico. Este tipo de enlace tiene un papel importante en la estructura tridimensional de las proteínas: - La rigidez del enlace C-N limita el plegamiento de la cadena. - La asimetría de las cargas favorece la formación de puentes de Hidrógeno. En enlace peptídico tiene los cuatro átomos implicados en torno a él en un mismo plano  plano de la amida. Estructura de las proteínas: 1. -

Estructura primaria: Fibrosas y globulares Secuencia de aminoácidos  20 aminoácidos distintos, con distinto orden de colocación. Determina la conformación del resto de niveles estructurales y la funcionalidad de la proteína. Enlaces peptídicos.

2. Estructura secundaria: Fibrosas y globulares - Plegamiento de la estructura primaria  más estable. - Puede adoptar diferentes disposiciones espaciales según los ángulos que forman entre sí los planos de la amida. - Estructura Hélice α  espiral dextrógira. Se forman enlaces de hidrógeno entre los C=O y los N-H cada 4 aminoácidos. - Estructura Hoja plegada β. Se forman enlaces de hidrógeno entre los C=O y los N-H pertenecientes a diferentes segmentos de la cadena. - Enlaces peptídicos y enlaces de hidrógeno. 3. Estructura terciaria: Globulares - La cadena polipeptídica sufre más giros y plegamientos para poder tener una disposición tridimensional más estable. - Interacciones NO COVALENTES que pueden establecerse entre las cadenas laterales: a) Puentes de hidrógeno. b) Interacciones electrostáticas. c) Interacciones de van der Waals. d) Interacciones hidrofóbicas. -

Interacciones COVALENTES que pueden establecerse entre las cadenas laterales: a) Puentes de disulfuro. Enlaces peptídicos, enlaces de hidrógeno, enlaces no covalentes y puentes de disulfuro.

4. Estructura cuaternaria: Fibrosas y globulares - Grado superior de organización espacial que poseen las proteínas con 2 o más cadenas polipeptídicas. - Enlaces peptídicos, enlaces de hidrógeno, enlaces no covalentes y puentes de disulfuro. Factores que afectan a la conformación: - Alteraciones en el pH, concentración de sales o temperatura. - DESNATURALIZACIÓN Pérdida de la estructura nativa (conserva sólo la estructura primaria). Pérdida de la función biológica de la proteína. Chaperonas moleculares: Ayudan a que la proteína se renaturalice, formando una ‘jaula’ que envuelve a la proteína hasta que se haya plegado correctamente. Algunas chaperonas ‘marcan’ las proteínas desnaturalizadas específicamente para su degradación. Irene Lizarán/ Unybook: ilizaran

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