Partie 2 Les acides aminés Proprietes PDF

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Mme Simon...

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Partie 2 (TD5-TD7)

Les acides aminés PROPRIETES Introduction : La dénomination peut être liée à l’origine ou la structure. La teneur en AA des protéines est variable. La découverte des 20 AA protéinogènes principaux a pris plus de 100 ans !

I-

Ionisation des acides aminés

Les acides aminés sont des molécules amphotères. Ils peuvent agir comme des acides ou des bases : Le zwitterion est une forme neutre qui possède autant de charges positives que de charges négatives. Les acides aminés existent à l’état zwitterion en fonction du pH. Cette état est dépendant de l’état de charge de l’acide carboxylique, de l’amine et des groupements ionisables portés par le radicale R. Exemple de la glycine : Quand le cation approche du pKa du COOH il y a changement en COO- . Pareil pour le pKa du NH2. Le pHi, caractéristique d’un acide aminé dans l’eau pure, est la moyenne des pK entourant le zwitterion (chargé à la fois + et -). Il faut savoir faire les diagramme de prédominance et déduire le pHi.

Courbe de titrage d’un acide aminé : Exemple d’un AA avec R non ionisable : La courbe du bas correspond à 2 expériences et la courbe du haut correspond qu’1 seule expérience. On ajoute de l’acide ou une base ce qui change le pH de la solution.

La méthode des tangentes permet de déterminer les pKa et le pHi. Les tangentes identifient Veq. Avec ½ Veq, on identifie le pKa. La courbe coupe l’ordonnée à pHi. Si la courbe ne touche pas l’ordonnée lors du saut de pH alors les tangentes indiquent le pHi. Cas particulier : Le radical de l’histidine : il possède 2 hybrides de résonnance des formes protonées de son radical imidazole quand le pH est compris entre 2 et 6.

Le radical de l’arginine : il possède 3 hybrides de résonnance des formes protonées de son radical guanidinium quand le pH est compris entre 2,4 et 9. Ionisation des AA protéogènes : Connaitre la valeur environ des pKa.

Caractéristiques des AA protéogènes :

En bleu, AA qui ont tendance à se charger positivement et en rouge négativement.

II-

Propriétés physiques

Propriété optique des séries L et D : L’origine des termes L et D est liée à la capacité de déviation de la lumière polarisée qui diffère lorsqu’une molécule est chirale. -> L vient de Lévrogyre (tourne à gauche), D vient de Dextrogyre (tourne à droite). La série des AA est définie selon que sa structure spatiale est identique au L- ou Dglycéraldéhyde. Si R contient aussi un carbone asymétrique supplémentaire, on aura 4 possibilités … Ex: ( CaL,CbL ; CaL,CbD ; CaD,CbL ; CaD,CbD ) Propriétés spectroscopiques des AA aromatiques : • • •

Les solutions d’acides aminés sont incolores : ils n’absorbent pas la lumière ( λ La plus part des acides aminés absorbent à λ < 230 nm. Les acides aminés AROMATIQUES absorbent vers 280 nm (UV). Utilisation pour le dosage des protéines - Le tryptophane est fluorescent.

Pour que cette loi soit applicable : 0 < A < 1

ε : le coefficient d’absorption moléculaire

Spectre de la tyrosine et pH :

Le phénol du R de la tyrosine est ionisable : déprotoné à pH > 10. Cela se traduit au niveau de l’absorbance par un pic à 290-300 nm à pH=13 alors que pour pH=6, le pic est à 280 nm. Propriété utilisable pour le dosage à l’intérieur d’une protéine spécifiquement son contenu en tyrosine.

entre 400 et 800 nm)

Echelle d’hydrophobicité de kite et Doolittle :

Solubilité dans les différents solvants : •

• •

III-

Les acides aminés sont globalement solubles dans l’eau. Solubilité maximale à pH très faible ou très élevé Solubilité minimum au pHi (sous sa forme neutre) Les acides aminés sont faiblement soluble en alcool. La solubilité dans les solvants apolaires dépend de la chaîne latérale.

Propriétés chimiques et réactivités

Réactivité des AA :

Amidification : la liaison peptidique : • Les acides aminés contribuent de façon asymétrique à la liaison peptidique.

Le sens de lecture conventionnel est : NH2 -> COOH

Réaction spécifique à la cystéine : •

•

Par oxydation des thiols, 2 cystéines forment un pont disulfure pour créer une cystine. Cette réaction est réversible en conditions réductrices.

Phosphorylation des acides aminé : • •

3 acides aminés peuvent être phosphorylés: Tyr, Ser, Thr Il y a formation d’un ester de phosphate via la fonction phénol (Tyr) ou alcool (Ser et Thr) des AA via une enzyme (kinase).

Réaction avec la ninhydrine : La ninhydrine est une molécule aromatique qui forme un composé violet (pourpre de Ruhemann) avec les AA qui portent une amine primaire. Cas de la proline : elle formera un composé jaune

IV-

Rôles biologiques Les AA ont une multitude de rôles biologique directes et indirectes. Leurs dérivés démultiplient ces possibilités.

Hydroxyproline et hydroxylysine : Une enzyme va rajouter un groupement hydroxyle au sein des protéines sur certaines prolines et lysines. Tissage des draps de collagène qui est essentiel à la matrice intra-cellulaire, la vitamine C est un excellent anti-oxydant. La carence s’appelle le Scorbut.

Dérivés de la tyrosine et thyroïde : Par l’action d’un deuxième phénol et l’ajout diiodes : Hyper- et Hypo-thyroïdie T3 : active et T4 : inactive

Dérivé du glutamate et neurotransmission : La décarboxylation du glutamate permet la formation du GABA (acide gaminobutyrique). Il a le rôle inverse que le glutamate. Anxiolytique

Dérivé du l’histine et allergies : La décarboxylation du l’histidine permet la formation de l’histamine. La libération de l’histamine par les mastocytes est à l’origine des symptômes de l’allergie. antihistaminique

Dérivé du tryptophane et humeur : L’hydroxylation et la décarboxylation du tryptophane permettent la formation de la sérotonine. La sérotonine contre balance la dopamine. Humeur

Dérivés de la phénylalanine : les catécholamines : La décarboxylation de la phénylalanine puis différentes combinaison d’hydroxylations et/ou méthylation permettent la formation des catécholamines (amines biogènes)....