Química 2º Parcial PDF

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Apuntes de bioquímica básica....

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BASES NITROGENADAS. PURINAS: Purina, Adenina, Guanina. PIRIMIDINAS: Pirimidina, Citosina, Uracilo y Timina. En el ADN: A, G, C Y T (Adenina, Guanina, Citosina y Timina. En el ARN: A, G, C Y U (Adenina, Guanina, Citosina y Uracilo. Un Nucleósido esta formado por la base nitrogenada + azúcar. Un Nucleótido esta formado por base nitrogenada + azúcar + ácido fosfórico. Ribonucleósidos: Adenosina, Guanosina, Citidina y Uridina. Desoxirribonucleósidos: Desoxiadenosina, desoxiguanosina, desoxicitidina y desoxitimidina. Ribonucleótidos: Adenosina 5’ monofosfato (AMP), Guanosina 5’ monofosfato (GMP), Citidina 5’ monofosfato (CMP), Uridina 5’ monofosfato (UMP). Desoxirribonucleótidos: Desoxiadenosina 5’ monofosfato (dAMP), Dexoxiguanosina 5’ monofosfato (dGMP), Desoxicitidina 5’ monofosfato (dCMP), Desoxitimidina 5’ monofosfato (dTMP). Bases nitrogenadas no habituales: metiladeosina, metilcitidina, metilguanosina, hidroximetilcitidina. Inosina, pseudouridina, meetilguanosina y tiouridina. Cafeína, nicotina. Los nucleótidos no nucleicos son nucleótidos que no forman parte de los ácidos nucleicos, si no que se encuentran en la célula libres haciendo otras funciones como el ATP, AMP, Coenzima A, FAD Y NAD. ATP: principal vehículo de energía celular (adenosín trifosfato) cAMP: actúa como segundo mensajero (adenosín monofosfato cíclico) Coenzima A: actúa como transportador celular (Co-A) NAD (nicotín adenín dinucleótido) actúa como coenzima en las reacciones de oxidación-reducción. FAD (flavín adenín dinucleótido).

NUCLEÓTIDOS. -Son ácidos bastante fuertes. -La resonancia de los átomos del anillo, hacen que la mayoría de los enlaces tengan carácter de doble enlace parcial. Por efecto de la resonancia, todas las bases de los nucleótidos pueden absorber la luz ultravioleta. -Las bases purínicas y pirimidínicas son hidrófobas y relativamente insolubles en el agua a pH celular.

-Los grupos funcionales más importantes de las purinas y pirimidinas son los grupos carboxilo, nitrógeno, y grupos amino exocíclicos.

POLINUCLEÓTIDOS. Los nucleótidos se unen entre sí para formar un polinucleótido mediante enlaces fosfodiester entre el carbono 5’ de un nucleótido y el carbono 3’ del siguiente.

TEMA 2. ADN Y ARN. ADN: ácido desoxirribununcleico. Azúcar: desoxirribosa. Bases: Adenina, Guanina, Citosina y Timina. CHARGAFF: La ley de Chargaff establece que la cantidad de Adenina es igual a la cantidad de Timina, y que la cantidad de Citosina es igual a la cantidad de Guanina. Por lo tanto, el número total de purinas es igual al número total de pirimidinas. WATSON AND CRICK: Estructura tridimensional: se forma una doble hélice enrollada de forma dextrógira. Entre AT se forman dos puentes de hidrógeno. Entre GC se forman tres puentes de hidrógeno. Formación: dos cadenas polinucleotídicas se enrollan en torno a un eje formando una doble hélice dextrógira. Las bases se encuentran en el interior, mientras que las unidades de fosfato y desoxirribosa se localizan en el exterior. El plano de las bases es perpendicular al eje de la hélice. Las dos cadenas tienen direcciones opuestas; son antiparalelas. Las dos cadenas son complementarias, es decir, la Adenina se empareja con la Timina, formando dos puentes de hidrógeno, y la Guanina se empareja con la Citosina formando tres puentes de hidrógeno. Hay surcos porque los enlaces glicosídicos de un par de bases no se encuentran diametralmente opuestos entre sí. Estabilidad de la doble hélice: -Enlaces por puente de hidrógeno entre las bases (son más estables las uniones CG que las AT) -Efecto hidrofóbico (propio apilamiento de las bases). -Fuerzas de Van de Waals debidas al empaquetamiento de los anillos de las bases. -Fuerzas electroestáticas: el ADN es un polianión. La repulsión entre las cargas negativas de los grupos fosfato se reduce por apantallamiento con: poliaminas, cationes divalentes, proteínas básicas ricas en Lysina y Arginina (histonas).

Desnaturalización del ADN: Al calentar el ADN se separan las dos hebras de la doble hélice. Este proceso es reversible y cooperativo. En las células está catalizado por las enzimas helicasas e implica la hidrólisis de ATP. Otras estructuras del ADN: Las conformaciones del ADN pueden ser: ADN B, ADN A Y ADN Z. En el ADN B Y A la hélice es dextrógira mientras que en el ADN Z es levógira. El número de pares de base por vuelta son: en el A 10, en eL B 11, y en el Z 12. La disposición de pares de bases con respecto al eje son: en el B (perpendicular), en el A (19-20º) y en el Z (9º). El ADN B (en todas las células) el ADN A (procariotas principalmente) y el ADN Z (todas las células). GENOMAS: conjunto completo de información genética de un organismo. Se hereda de generación en generación. Organizado en cromosomas. Cada cromosoma contiene una sola molécula de ADN. NUCLEOSOMAS: asociaciones entre el ADN Y 8 histonas.

ARN: ácido ribonucleico. Azúcar: Ribosa. Bases: Adenina, Guanina, Citosina y Uracilo. Una única cadena de nucléotidos, aunque algunas veces, suelen formar estructuras especiales, irregulares parcialmente helicoidales. Tipos: -Mensajero (transporta información a los ribosomas. Se transcribe en el núcleo a partir de la secuencia de ADN de los genes. Su secuencia será leída en el citoplasma para dar lugar a proteínas específicas). -Ribosómico (forma parte del ribosoma, concretamente del núcleo. Es el principal componente de los ribosomas, formados también por proteínas). -De transferencia (transporta los residuos de aminoácidos. Transporta los aminoácidos a los ribosomas para formar proteínas; existen tipos específicos para cada aminoácido y contienen diversas bases modificadas). Otros tipos en células eucariotas son: -nhARN (nuclear hetereogéneo): transcritos primarios y precursores del ARNm en células eucariotas). -nsARN (nuclear pequeño): participan en el procesamiento de otros ARN). No se le aplican las reglas de Chargaff excepto algunos virus de ARN de cadena doble. Varias estructuras como. Bucles, horquillas, brazos.

El ARNt (estructura trébol, dependiendo de la función).

CÓDIGO GENÉTICO. Es la relación entre la secuencia de bases del ADN y la secuencia de aminoácidos de las proteínas. Un codón es un grupo de tres bases que codifica un aminoácido. El código no se solapa y ele punto de inicio es AUG. Los tres codones de terminación son UAA, UAG Y UGA. El código genético está degenerado y es casi universal (las mitocondrias y los protozoos tienen algunos codones diferentes)

TEMA 3. Enzimología. Las enzimas son proteínas especializadas y son consideradas catalizadores biológicos. Entre sus funciones están: degradar nutrientes, transformar formas de energía, sintetizar macromoléculas biológicas y otras transformaciones. Sus propiedades son: especificidad, poder catalítico, reversible y regulable. CLASIFICACIÓN: 1-Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación-reducción. 2-Transferasas: transfieren grupos funcionales entre dadores y receptores. 3-Hidrolasas: catalizan rupturas hidrolíticas (un sustrato se rompe y todos sus fragmentos son transferidos a los componentes del agua, OH Y H) 4-Liasas: catalizan reacciones de eliminación en las que se forma un doble enlace, de adición de un grupo a un doble enlace, así como otras rupturas que implican un reordenamiento electrónico. Añaden o eliminan unidades de agua, amoníaco o dióxido de carbono. 5-Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización de distintos tipos. 6-Ligasas: catalizan reacciones sintéticas en las que se unen dos moléculas a expensas de un enlace fosfato de alta energía del ATP. Se denominan sintetasas.

TEMA 4. AMINOÁCIDOS. Los aminoácidos son constituyentes de las proteínas, y sólo se han identificado 20 aminoácidos distintos.

Estructura: todo aminoácido está constituido por un carbono unido a dos grupos funcionales (amino y carboxilo), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral que es distinta en función del aminoácido. Propiedades de los aminoácidos: -Los aminoácidos presentan isomería y cada aminoácido puede tener dos esteroisómeros (con configuración D si el grupo NH2 queda situado a la derecha, y con configuración L si el grupo NH2 queda situado a la izquierda). Ambos esteroisómeros son enantiómeros, no son superponibles entre sí. Todos los aminoácidos proteicos tienen configuración L. -Isomería óptica: los aminoácidos presentan actividad óptica por la existencia del carbono asimétrico, siendo capaces de desviar el plano de la luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. Levógiro si es hacia la izquierda y dextrógiro si es hacia la derecha. -Tienen comportamiento anfótero: pueden ionizarse y se pueden presentar de las siguientes maneras gracias a su grupo amino y su grupo carboxilo (forma catiónica cuando el pH es ácido y carga positiva; forma zwiterión cuando el pH 7 es neutro e ión dipolar; forma aniónica cuando el pH es básico y carga negativa). Derivados de los aminoácidos: se forman después de la síntesis de proteínas y proporcionan propiedades funcionales específicas como por ejemplo (importantes para la unión de calcio en proteínas de tejidos calcificados; posibilitan la formación de la estructura reticular de colágeno y la fosforilación en residuos con grupos hidroxilo regula la actividad de muchas proteínas. También se pueden unir con azúcares y aumentan la polaridad y la solubilidad y proporcionan propiedades específicas. TEMA 5. PEPTIDOS. El esqueleto de una proteína se forma uniendo, cabeza con cola los aminoácidos: el grupo amino de una unidad se une al grupo carboxilo de la siguiente. La fusión se logra eliminando una molécula de agua para formar un enlace carbono-nitrógeno (enlace amida), denominado ENLACE PEPTÍDICO, la cadena proteica recibe el nombre de POLIPEPTIDO. PROPIEDADES DEL ENLACE PEEPTÍDICO: -Es rígido y planar. -Tiene carácter parcial de doble enlace (equilibrio de estructuras resonantes y no tiene libertad de giro). -Es más corto que otros enlaces C—N. -Se presenta normalmente en conformación “trans”. -Son polares. -Participan en la formación de puentes de hidrógeno. PEPTIDOS: son polímeros de unos pocos aminoácidos.

Ejemplos importantes: -Glutatión (agente reductor; protege a las células de productos oxidantes derivados del metabolismo del O2). -Vasopresina (hormona antidiurética; regulación del equilibrio hídrico). -Oxitocina (hormona sexual; estimula secreción de leche y la contracción muscular uterina durante el parto). -Péptidos opiáceos (pentapéptidos que intervienen en el alivio del dolor).

TEMA 6. PROTEÍNAS.

Propiedades de las proteínas: -Especificidad: función específica ya que posee una estructura primaria y una conformación espacial propia; cambio en la estructura provoca perdida de la función; diferentes en todos los organismos; cada organismo posee proteínas específicas y la semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos. -Disociación: pérdida de la estructura cuaternaria. -Desnaturalización de proteínas: (estructura terciaria) pérdida de la conformación nativa/actividad biológica. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS: Surge del plegamiento de la cadena polipeptídica. Hay 4 estructuras: la primaria, la secundaria, la terciaria y la cuaternaria. -Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos. Es específica de cada proteína aunque las homologas tienen secuencias y funciones semejantes; la comparación de secuencias permite establecer relaciones evolutivas. Mutaciones (variaciones en la secuencia) y estudio. -Estructura secundaria: patrones repetitivos de conformación local. Las conformaciones posibles se estabilizan por un número elevado de enlaces de hidrógeno. Conformación helicoidal a derechas. -Estructura terciaria: estructura tridimensional global que asume una proteína al plegarse. -Estructura cuaternaria: asociación de varias cadenas polipeptídicas multimética.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN PROPIEDADES FÍSICAS Y SU SOLUBILIDAD: -Albúminas: solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Coagulan por el calor. Precipitan en disolución con sulfato amónico a saturación. -Globulinas: Coagulan por el calor. Precipitan en disolución con sulfato amónico a semisaturación. Solubles en ácidos y bases fuertes. -Glutelinas: solubles en ácidos y bases diluidas. Insolubles en disolventes neutros. Coagulan por el calor y se encuentran en el trigo. -Prolaminas: solubles en alcohol al 70 o 80%. Insolubles en agua, disolventes neutros y alcohol absoluto. No son coagulables por el calor. Son ricas en prolina, de ahí su nombre. -Protaminas: solubles en agua y en amoníaco diluido. No coagulan por el calor. Son polipéptidos básicos. -Histonas: solubles en agua y ácidos diluidos. Insolubles en amoníaco diluido. No coagulan por el calor. Son muy básicas. -Escleroproteínas: insolubles en agua, soluciones salinas, ácidos y bases diluidos y alcohol. Forman parte de los tejidos de sostén y revestimiento, poseen una estructura fibrosa. CLASIFICACIÓN SEGÚN FUNCIÓN: -Enzimas (hexoquinasa, lisozima). -Transporte (hemoglobina, bomba sodio/potasio). -Defensa (inmunoglobulinas, fibrinógeno). -Reserva o nutritivas (albúmina, caseínas). -Contráctiles y mótiles (actina y miosina). -Estructurales (colágeno, queratinas, histonas). -Reguladoras (insulina, glucógeno, FSH, LH, TSH). La Bioquímica es la ciencia que estudia la organización, estructura y función de la materia viva a nivel molecular. Bioelementos: elementos que constituyen la materia viva. Primarios, secundarios y oligoelementos. -Primarios: Carbono (C), Hidrógeno (H), Oxígeno (O), Nitrógeno (N). Constituyen el 99% en peso de la materia viva y son los principales componentes de las biomoleculas. Tienen gran capacidad de combinación con otros átomos.

-Secundarios: Na (sodio), K (potasio), Ca (calcio), Mg (magnesio), Cl (cloro), S (azufre) y P (fósforo). Constituyen el 0,7% en peso de la materia viva. Tienen funciones muy diversas con diferentes grados de especificidad. -Oligoelementos: Fe (hierro), Mn (manganeso), Cu (cobre), Co (cobalto), Zn (zinc), Mo (molibdeno), I (yodo) y F (fluor). Están presentes en minimas cantidades. Biomoléculas: moléculas que constituyen la materia viva. Sencillas y cocmplejas. -Sencillas: metabolitos intermediario (piruvato, lactato..), monosacáridos y acidos grasos. -Complejas (proeinas, lípidos, acidos nucleicos, polisacáridos). AGUA. Practicamente todas las reacciones químicas tienen lugar en medio acuoso. Dipolo debido a la deslocalización de carga. Muchos compuestos de bajo peso molecular son gases a temperatura ambiente y tienen puntos de ebullición inferiores al agua, y esto es debido a la fuerte tendencia de las moléculas de agua a formar enlaces de hidrogeno con otras moléculas de agua. Disposicion tetraédica, gran estabilidad molecular. Propiedades del agua: Calor específico: valor relativamente elevado en el caso del agua, los enlaces de hidrógeno se rompen lentamente, lo cual tiende a estabilizar la temperatura del organismo. Calor de vaporización: alto valor de vaporización. Gracias a ello, puede regularse la temperatura del organismo. Máxima densidad a 4ºC: gracias a los enlaces de hidrogeno, mas densa el agua liquida que el hielo. Disolvente universal: disolvente universal en los medios intracelular y extracelular. Los procesos vitales requieren que una gran variedad de iones y moléculas se muevan en proximidad (solubles en medio común). Gracias a su tendencia a formar enlaces de hidrógeno y a su carácter dipolar. Disolvente biológico ideal. Las sustancias que se disuelven fácilmente en agua son las HIDROFILAS. Tambien tiene incapacidad de disolver algunas sustancias como lípidos, algunos aminoácidos.. por lo qu se producen procesos bioquímicos como plegamiento proteico o estrucuras supramoleculares (membranas).

HIDRATOS DE CARBONO. Glucidos, hidratos de carbono, sacáridos. Son moléculas organicas formadas por cadenas carbonadas, portadoras de grupos hidroxilo y funciones aldehidicas o cetonicas. Funciones: -Elementos estructurales (celulosa en vegetales, quitina en invertebrados). -Reserva energética (glucógeno en animales, almidón en vegetales). -Componente de metabolitos fundamentales (nucleótidos como ATP Y ADP) -Reconocimiento celular (receptores). Monosacaridos: son azucares simples, solubles en agua, cadena carbonada no ramificada y enlaces simples. Derivados de los monosacáridos: -Ésteres fosfato: compuestos “activados”. Participan en importantes rutas metabólicas. Su hidrólisis es termodinámicamente favorable. -Ácidos y lactonas: oxidación de los monosacáridos (distintas formas según el agente oxidante utilizado). -Alditoles: reducción del grupo carbonilo de un azúcar, reciben el nombre del polisacárido correspondiente y acumulacion en cristalino (diabetes), cataratas. -Aminoazúcares: derivados aminados de los azucares simples. Un grupo hidroxilo esta sustituido por un grupo amino. Los aminoazucares están frecuentemente acetilados (se les introduce un grupo acetilo). Se encuentran la mayor parte como residuos monomericos en oligosacáridos y polisacáridos complejos. Constituyentees comunes de moléculas complejas de hidratos de carbono unidas a las proteínas y a los lípidos celulares. Actúan como moléculas de reconocimiento celular y contituyen sitios de fijación y penetración de agentes patógenos. -Desoxiazucares: monosacáridos en los que un grupo hidroxilo ha sido sustituido por un hidrogeno.El mas abundante la desoxirribosa. La desoximanosa y la fucosa importantes también, son constituyentes de algunas paredes celulares.

OLIGOSACARIDOS: se originan por la unión de monosacáridos mediante enlaces Oglicosídicos. Los oligosacáridos no reductores participan los 2 carbonos anomericos y los reductores un carbono anomerico y un grupo hidroxilo. Oligosacaridos importantes: maltosa, trehalosa, sacarosa, celobiosa, lactosa y gentobiosa.

-Maltosa: hidrolisis del almidon. Superficie externa células del intestino delgado. Reductor. -Trehalosa: no reductor. Viene de hongos y levaduras. Su función es azúcar circulatorio de los insectos, fuente de energía. -Sacarosa: producto final de la fotosíntesis. No reductor. Fuente principal de enrgia en muchos organismos. -Celobiosa: reductor. Producto de degradación de la celulosa de las plantas. Dimero del poliemro celulosa. -Lactosa: reductor. Leche, fuente de energía en animales. -Gentobiosa: reductor. Algunas plantas. Componente de los glucoosidos vegetales y de algunos polisacáridos.

POLISACARIDOS HOMOPOLISACARIDOS: almidon, glucógeno, celulosa, quitina. -Almidon: polisacárido de reserva en vegetales. Helicoidal. -Glucogeno: polisacárido de reserva en los animales. Ramificada. -Celulosa: es el principal polisacárido estructural de las plantas leñosas y herbáceas. Mas abundante de la biosfera. En cadenas extendidas. -Quitina: principal polisacárido de los exoesqueletos de los animales, estructura parecida a la de la celulosa. Esqueleto de los invertebrados. HETEROPOLISACARIDOS: glucosaminoglucanos. Todos tienen carácter acido. Hay estructurales y los de función no estructural. Los estrcuturales como el condroitin sulfato, dermatan sulfato, acido hialuronico… Los no estrcuturales el acido hialurónico que también es muy soluble en agua, viscosidad, lubricante, y la heparina es otro muy sulfatado y es anticoagulante.

Los heterosidos: agrecán (matriz del cartílago), sindican (membrana plasmática) y glipicanos.

LIPIDOS. Los lípidos son biomoléculas organicas formadas básicamente por carbono e hidrogeno y generalmente también oxigeno, pero en porcentjes mucho mas bajos. Pueden contener fosforo, nitrógeno y azufre. Son susancias muy hterogeneas que solo tienen en común. Estas dos características, son insolubles en agua, solubles en disolventes organicos, como éter, cloroformo y son apolares. FUNCIONES DE LOS LIPIDOS: -Funcion de reserva y energética (son la principal reserva energética del organismo a largo plazo. Un gramo de grasa produce 9,3 kilocalorias en las reaciiones metabólicas de oxidación, mientras que proteínas y glúcidos solo producen 4,1 kilocaria/gramo). -Funcion estructural y protectora (forman las bicapas lipídicas de las membranas. Recubren órganos y le dan consistencia, o protegen mecánicamente como el tejido adiposo de pies y manos. Ceras de proteccion e impermeabili...