Resumen de Sintesis, Degradacion y funcion de las proteinas Capitulo 28 Harper bioqumica PDF

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SINTESIS DEGRADACION Y FUNCION DE LAS PROTEINAS SINTESIS Un es una con un grupo amino 2) y un grupo carboxilo Los frecuentes y de mayor son aquellos que forman parte de las Dos se combinan en una de entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, una de agua y formando un enlace amida que se de...

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SINTESIS DEGRADACION Y FUNCION DE LAS PROTEINAS SINTESIS Aminoácidos Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH 2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico. Cuando dos aminoácidos se combinan se obtiene un dipéptido, tres aminoácidos un tripéptido y mayor cantidad de uniones de aminoácidos forman polipéptidos. Cuando el polipéptido consta de más de medio centenar de aminoácidos se denomina proteína. Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida. Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a: • Descomponer los alimentos • Crecer • Reparar tejidos corporales Llevar a cabo muchas otras funciones corporales El cuerpo también puede usar los aminoácidos como una fuente de energía. Los aminoácidos se clasifican en tres grupos: Aminoácidos esenciales: Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los alimentos. Aminoácidos no esenciales "No esencial" significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Aminoácidos condicionales Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés. PROTEINAS Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. Funciones principales de las proteínas • Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden sustituir, por no contener nitrógeno. • Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis tisular. • Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas. Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos medios como el plasma.

Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo. Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas de defensa natural contra infecciones o agentes extraños. El genoma es toda la información genética presente en el ADN del individuo. Las subdivisiones o partes del ADN forman los genes, con lo cual cada gen es una secuencia de nucleótidos que contiene la información para crear una determinada proteína. Toda la información encerrada en un gen se utiliza para sintetizar los distintos tipos de ARN y todas las proteínas. A partir del ADN se sintetiza ARN por medio de la enzima ARN polimerasa, que copia una secuencia de nucleótidos (genes) de una de las cadenas del ADN. El ARN es el encargado de controlar las etapas intermedias en la formación de proteínas mediante el ARN mensajero, el ARN de transferencia y el ARN ribosómico.

DEGRADACION DE LAS PROTEINAS De nitrógeno a Urea. La ingesta y excreción de nitrógeno debe ser igual (El nitrógeno se toma de un aminoácido) Se le llama balance nitrogenado. El amoniaco se formara por el nitrógeno α-amino de aminoácidos, los tejidos convertirán el amoniaco en nitrógeno amida del aminoácido no toxico de glutamina. Con lo que se liberara urea por el hígado. Recambio de proteínas La síntesis y degradación que se da todos los días. De 1 a 2% de cambio de proteínas corporales, en tejidos con reordenamiento, el útero en gestación requiere una necesidad mayor de reordenamiento. Las proteínas tienen una vida media, es decir, están en constante cambio, algunas van de unos minutos hasta días. El recambio de las proteínas hepáticas está muy regulado, lo que permite que la actividad de las vías metabólicas se adapte a circunstancias fisiológicas cambiantes. Degradación dependiente de ATP y Ubiquitina. La independiente se da por la pérdida de ácido sialico, ocurre en el citosol, La ubiqutina está presente en todas las células eucariotas (densidad de 8.5 kDa) Degradación proteica por el sistema ubiquitina-proteasoma. La ubiquitina marca proteínas intracelulares para la degradación proteasomal. Las proteínas plasmáticas y los receptores de membrana sufren un proceso de endocitosis, para luego ser hidrolizados por proteasas ácidas dentro de los lisosomas. Las proteínas intracelulares, por otro lado, son degradadas en proteasomas, por el sistema ubiquitina-proteasoma (UPS). En el UPS, la degradación proteica ocurre en dos fases. Primero la ubiquitina, se acopla a los grupos amino de los restos lisil de la proteína y esta reacción de conjugación se repite para formar cadenas de 5 o más moléculas de ubiquitina unidas a la proteína. Este proceso requiere tres enzimas: 1. Una enzima activante de la ubiquitina dependiente de ATP (E1) 2. Una enzima conjugante de la ubiquitina (E2) ubiquitina proteina ligasa (E3).

La especificidad de la degradación proteasomal radica en la especificidad de las enzimas responsables de la unión de la ubiquitina con el sustrato proteico, y en la presencia de estructuras desestabilizantes particulares en el extremo N-terminal de la molécula proteica, como los residuos fosforilados e hidroxilados. La ubiquitinación proteica se inhibe por acetilación. En la segunda fase, las proteínas unidas a la ubiquitina entran en el proteasoma, se despliegan y sufren una proteólisis. El UPS es importante en la activación de la vía proinflamatoria y la función del UPS se modifica por especies reactivas de oxígeno. Balance de aminoácidos en el plasma. Este depende de la liberación desde reservas de proteínas endógenas y uso de tejidos. El musculo genera más de la mitad de los aminoácidos libres El hígado es donde están las enzimas necesarias para eliminar el nitrógeno excesivo Aminoácidos libres. La alanina es un aminoácido gluconeogenico, aumenta la gluneogenesis hepática, se extrae del hígado, la glutamina de intestino y riñones, esta es un transportador de nitrógeno en el plasma. La Glutamina es una fuente de amoniaco para excreción por riñones. Tiene una función especial en el ciclo del nitrógeno en el ayuno (energía al cerebro) y en estado postprandial al ser extraídos de músculos al ser preservados por el hígado. Los humanos somos urotelicos, a diferencia de otros animales el humano secreta urea no toxica hidrosoluble. Ya que no es toxica la concentración alta en pacientes con enfermedades renales es consecuencia de una función renal alterada, no una causa. CICLO DE LA UREA Fue el primer ciclo metabólico que estuvo bien definido; su descripción precedió a la del ciclo del ATC, su importancia radica en el desecho de Amoniaco ya que es altamente toxico para el Sistema nervioso central. La mayor parte del amoníaco es desintoxicado, por amidación de glutamato a glutamina, que deriva principalmente del músculo y es empleada como fuente de energía por los enterocitos. Tiene 4 pasos: Transaminacion, Desaminacion de glutamato, Transporte de aminoácido, Reacciones del ciclo de la urea. Dentro del primer paso el nitrógeno a-amino pasa a ser glutarato dándonos glutamato, La alanina-piruvato aminotranferasa y la glutamato-a-cetoglutarto aminotransferasa…    

Catalizan la transferencia de grupos amino a piruvato Formando Alanina Hacia a a-cetoglutarato Formando glutamato.

Cada aminotransfersa es específica para un par de sustratos. La alanina también es un sustrato para glutamato aminotransferesa, todo el nitrógeno procesado en este paso puede concentrarse en glutamato. La glutamato deshidrogenasa hepática Activada en el hígado e inhibida por ATP GTP y NADH

Puede usar un NAD+ o NADP+ liberando el nitrógeno como amoniaco. La conversión de nitrogeno a-amino en amoniaco se da por la accion concertada de glutamato aminotransfersa, y se le llama transdesaminacion. El nitrógeno restante entra en la vena porta como amoníaco o como alanina, y ambos son utilizados por el hígado para la síntesis de urea. En los recién nacidos, los defectos hereditarios de cualquiera de las enzimas del ciclo de la urea dan lugar a hiperamoniemia, que afecta a la función cerebral y causa encefalopatía. Estos problemas aparecen en las primeras 48 horas de vida, e inevitablemente empeoran por alimentos ricos en proteínas como la leche.

FUNCION DE LAS PROTEINAS Función Estructural: Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la división celular. En los tejidos de sostén de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte importante de la matriz extracelular son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión. Función Enzimática: La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayoría de las proteínas son enzimas. Función Hormonal: Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Función de transporte: En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas. Función de Movimiento: Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Un ejemplo es la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, lactina y la miosina. Función de Defensa La función de defensa realizada por algunas proteínas, se encargan de discriminar las sustancias extrañas al organismo. Un ejemplo de esta función, es la inmunoglobulina, una proteína con función Función de Reserva: Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. De energía por gramo. La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión....