Technologia Surowców Rybnych PDF

Preview

Summary

Download Technologia Surowców Rybnych PDF

Description

WYKŁAD 3 7. Typ igłowaty : ciało wydłużone, owalne z głową kończącą się długim pyskiem, np. iglicznia 8. Typ spłaszczony grzbietobrzusznie : właściwy rybom morskim występującym w strefie przydennej np. płaszczki, drętwa 9. Typ kulisty : nieliczne ryby, które pęcznieją w sytuacjach zagrożenia, np. najeżka 10. Typ żaglowaty : charakterystycznie rozwinięta płetwa grzbietowa, np. żaglica 11. Typ makrurowaty : ciało ostro zwężające się ku tyłowi, np. buławik 12. Typ kosterowaty : ciało z ruchomą częścią ogonową, a głowa i tułów zamknięte w pancerzu, np. konik morski WYDAJNOŚĆ CZĘŚCI JADALNYCH 



    



wsp. umięśnienia Fultona K=100W/L^3 W masa ryby; L długość całkowita ryby najwięcej mięsa – dorosłe, młode, silnie umięśnione ryby, dobrze odżywione, gonady w pierwszych stadiach rozwoju masa ryby W = aL^b a wsp. poziomu ( przecięcie okresu z osią OY); b wsp. kierunkowy (nachylenie wykresu) tarło : wydajność mięsa najmniejsza (ryba wychudzona, wycieńczona, ikra i mlecz – największa masa) wsp. gonadosomatyczny GSI GSI = m gonad * 100/m ryby [%] bezkręgowce morskie : kalmary : tuba, czyli płaszcz ze skórą 46-52 %, głowa z ramionami 2739 %, wnętrzności 18-25 % małże i skorupiaki – mniejsza wydajność części jadalnych niż ryby separacja mięsa – najbardziej racjonalny sposób przerobu ryb - wydajność jadalnych części 40-63 %, filetowanie 28-45 % - odzyskiwanie części jadalnych z odpadów pofiletowych (kręgosłupy, ścinki, płaty brzuszne) średnio tempo przyrostu ryby

szybko przyrastające : drapieżniki, średnio przyrastające : wszystkożercy ( śledź, makrela, błękitek), wolno : kalmary, wszystkie skorupiaki pod względem tempa przyrostu części jadalnych : duży przyrost : śledziowate, makrelowate, ostrobokowate, średni : dorszowate, mały : bielankowate MIĘSO RYBNE ROZDROBNIONE - MOM (Ø3-7 mm) - mielone (Ø do 3mm) -farsz ((Ø do 1mm)

-głównie składniki : mięśnie szkieletowe tułowia, ogona i płetw - zanieczyszczenia : ości, kawałki skóry, płetw, nerek, pęcherza pławnego, rdzenia kręgowego, reszta krwi

FARSZ : rozdrobnione mięso ryb, oddzielone w sposób mechaniczny od niejadalnych części ryby, poddane dodatkowym zabiegom technologicznym przedłużającym jego trwałość, uformowane w bloki i zamrożone zgodnie z obowiązującymi wymaganiami. SUROWIEC DO PRODUKCJI : ryby świeże I klasy jakości, morskie i słodkowodne, mrożone, małocenne(małe sortymenty leszcza, płoci, krąpia, karaś) rybne odpady pofiletowe( obojczyki, kręgosłupy, grzbiety, wycinki z cięcia). RYBY MAŁOCENNE : usuwanie tych ryb ze środowiska, niezbędne do utrzymania równowagi pogłowia i jego właściwego stanu, a także stanu całego ekosystemu, jest uciążliwe i kosztowne, zbycie uzyskanej masy ryb jest często niemożliwe lub minimum bardzo trudne i praktycznie nie przynosi nigdy korzyści ekonomicznych. - niska cena rynkowa - często niekorzystne oddziaływanie na gatunki cenne gospodarczo poprzez niszczenie ikry - niskie tempo wzrostu i niewielkie rozmiary - wczesne osiąganie dojrzałości płciowej i duży potencjał rozrodczy - bardzo duża tolerancja na niekorzystne warunki środowiska - szerokie spektrum pobieranego pokarmu, co powoduje często konkurencję pokarmową z gatunkami cennymi ETAPY PRODUKCJI FARSZU 1. Wstępna obróbka ryby do postaci tusz, dzwonek lub filetów. 2. Oddzielenie mięsa od niejadalnych części ryby przy użyciu separatorów. Umożliwia to odzyskanie części jadalnych, nawet z niektórych odpadów pofiletowych, co pozwala na bardziej racjonalne wykorzystanie surowca. W trakcie tego zabiegu struktura tkanki mięśniowej zostaje jednak mocna zniszczona. 3. Doczyszczanie mięsa w streinerze w celu pozbawienia go pozostałości ości i kawałków skóry. 4. Przerób rozdrobnionego mięsa w celu jego utrwalenia i zmodyfikowania właściwości funkcjonalnych SEPARATOR – wymagania - powodować możliwie małe zniszczenie pierwotnej struktury tkanki mięśniowej w procesie separacji - powodować możliwie dokładne oddzielenie frakcji mięsnej od pozostałości części niejadalnych ryb - charakteryzować się wysoką zdolnością przerobową, możliwością szybkiego demontażu w celu czyszczenia, mycia i konserwacji - utrzymać możliwie niezmienną T surowca podczas prerobu

WYKŁAD 4

Wydajność procesu separacji ryb Zależy od kształtu, stopnia umięśnienia, obecności wyrostków ościstych na skórze czy sposobu utrwalenia. Ryby o kształcie wrzecionowatym o gładkiej skórze(morszczuk, witlinek, błękitek) wykazują wysoką wydajność farszu, ok. 80% w stosunku do tuszy. Mniejsza wydajność farszu charakteryzuje ryby kościste, słabo umięśnione lub posiadające wyrostki ościste na skórze (ostrobok, karmazyn). Ryby mrożone wykazują po rozmrożeniu nieco wyższą wydajność farszu niż ryby lodowane, co wynika z łatwiejszego oddzielania się części niejadalnych mięsa rozmrożonego, którego pierwotna struktura została naruszona przez mrożenie. Zbyt niska T surowca (15, hydrolizują głównie B miofibrylarne *maksymalna aktywność- okres przedtarłowy (szybka budowa gonad – degradacja B) *tarło – aktywność zerowa – ryba nie nadaje się do magazynowania *okres potarlowy : wzrost aktywności- budowa gonad KATEPSYNY *najbardziej aktywne w śropdowisku kwaśny, pH 3,4-4,8 *Ph aktywujące katepsyny : b1 4-6,5; D 2,5-5; H 5,5-6,5; L 3-6,5; A 5-5,5; B2 5-6 *wiele katepsyn zachowuje aktywność przy ph oddalonym od optymalnego o 1-2 jednostki *wrażliwe na T ( szczególnie D) * w mm ryb maksymalna aktywność w T 35-60 st. *w T 0 niektóre duża aktywność * katepsyna D : proteinaza karboksylowa, endopeptydaza, chociaż może zawierać w centrum aktywnym również cysteinę * występuje wewnątrz włókna mięśniowego * 10 x więcej niż u ssaków *znaczny przyrost w okresie tarła

*hydroliza wiązań peptydowych między hydrofobowymi resztami AA w B, uwalniając polipeptydy i dipeptydy *hydroliza polipeptydów i oligopeptydów do tripeptydów, dipeptydów i AA *hydroliza miozyny do dóch fragmentów 110 kDa i 107,5 kDa *hydroliza aktyny do fragmentów 3,5 kDa i 12kDa *hydroliza tropomiozny, troponiny T, I, a-aktyny, białka M, C i titiny *w T 45 największa aktywność w stosunku do Hb i B miofibrylarnych przy pH 3,8 *w T 55 ok. 5% wartości maksymalnej *w T 0 aktywność nieznaczna KATEPSYNY H : endopeptydaza i aminopeptydaza tiolowa, Ph 5,5-6,5, hydrolizuje miozynę A : karbosypeptydaza serynowa, optimum Ph 5-5,5 B2 : karboksypeptydaza, ph 5-6 LIZOSOMALNE ENZYMY KOLAGENOLITYCZNE B1 endopeptydaza tiolowa, 4-6,5; hydroliza ciężkiego łańcucha miozyny do fragmentu 150 kDa i kilku fragmentów 10-50 kDa. Hydroliza aktyny, nienaruszone miofibryle i kolagen I endopeptydaza, 3-6,5, hydrolizuje ciężkie i lekkie łańcuchy miozyny do fragmentów 160kDa, 92kDa i 83 kDa oraz aktynę do fragmentów 40kDa, 37kDa, 30 kDa. Hydrolizuje troponinę T, I, alfaaktyninę, titinę i nebulinę. Hydrolizuje kolagen do łańcuchów alfa.

WYKŁAD 6 KALPAINY         

enzymy Ca2+ - zależne (CANP) – kalpainy, proteinazy aktywowane wapniem w obecności grup tiolowych optimum działania pH OBOJĘTNE (6,5-8), chociaż przy małym stężeniu Ca2+ zachowuje niewielką aktywność przy pH5,5 aktywność sezonowa – podobna do katepsyn hydroliza białek miofibrylarnych ( oprócz miozyny i aktyny) CANP składa się z 2 łańcuchów polipeptydowych o m. cz. 80 kDa i 30kDa dwie formy : m-CANP i µ-CANP degradacja białek do dużych fragmentów przez niszczenie tylko kilku wiązań hydroliza tropomiozyny, troponiny T I, białka C, filaminy, titiny, desminy, winkuliny, gelsoliny oraz ciężkiego łańcucha miozyny nie zawierającego reszty fosforanowej w lekkim łańcuchu degradacja linii Z i M w sarkomerach

ZMIENNOŚĆ SEZONOWA AKTYWNOŚCI ENZYMATYCZNEJ ENZYMY TRYPSYNOPODOBNE(ZASADOWE) -wyrostki pyloryczne i wnętrzności (wątroba-katepsyny) - trypsyna pH 8,2-8,3 – substancja drobnocząsteczkowa, łatwo przenika przez błony otrzewne do mięśni, w mięśniach w mniejszych ilościach - po zaprzestaniu żerowania – spadek aktywności - po tarle aktywność intensywnie wzrasta – enzymy trawienne

SKŁADOWE JAKOŚCI ŻYWNOŚCI 1. DYSPOZYCYJNOŚĆ : wielkość jednostkowa, trwałość, łatwość przygotowania 2. ZDROWOTNOŚĆ : wartość dietetyczna, kaloryczna, odżywcza, bezpieczeństwo dla zdrowia 3. ATRAKCYJNOŚĆ SENSORYCZNA : wygląd zewnętrzny, na przekroju, konsystencja/tekstura, smakowitość, zapach CZYNNIKI DECYDUJĄCE O JAKOŚCI PRZETWORÓW RYBNYCH       

jakość surowca, jego właściwości funkcjonalne i właściwe zakwalifikowanie do przerobu ( przydatność surowców) jakość surowców pomocniczych receptury i normy zużycia jakość procesów technologicznych jakość opakowań i sposób pakowania warunki i okres przechowywania przetworów przed spożyciem sposób przyrządzania i podania do spożycia

PRZYDATNOŚĆ SUROWCÓW RYBNYCH  CZYNNIKI OKREŚLAJĄCE PRZYDATNOŚĆ TECHNOLOGICZNĄ - trwałość - wydajność części jadalnych - właściwości funkcjonalne mięsa - zmienność sezonowa ( w biologicznym cyklu rocznym)  CZYNNIKI OKREŚLACJĄCE ZDROWOTNOŚĆ - brak bakterii chorobotwórczych (Clostridium botulinum typu E, Listeria monocytogenes) - równa lub niższa od dopuszczalnej zawartości substancji toksycznych (histamina, metale ciężkie, LZA, węglowodory aromatyczne, dioksyny) - odpowiednia wartość odżywcza ( stosunek n-6 do n-3, AA egzogenne) WŁAŚCIWOŚCI FUNKCJONALNE MIĘSA     

udział mięśni czerwonych (10-25%) rozpuszczalność białek mięśniowych zawartość azotu niebiałkowego zawartość wolnych AA w mięsie zawartość TMAO

 zróżnicowana podatność ryb na degradację nukleotydów  rozlokowanie tłuszczu w rybie  zawartość lipidów

WYKŁAD 7 Zawartość mięśnia ciemnego w mięsie : najwięcej pelagiczne 26-20%, ostrobokowate 18 %, dorszowate 10 %, flądrowate 9 %, pałaszowate 0,5 %, rajowate 0 %. Różnica między mięśniem białym i czerwonym - glikogenoliza (rozpad glikogenu) – siła napędowa ryb drapieżnych (np. szczupak) - betaoksydacja lipidów – energia dla ryb pelagicznych (mięśnie czerwone – aparat enzymatyczny rozkładający lipidy) - mięśnie czerwone mają większa aktywność lipazy ok. pięciokrotnie (255,15 – 55,59 mikrol CO2/mg), o połowę mniejsza jest długość włókien niż w białych i trzykrotnie większa jest zawartość T. - chromoproteiny : w mięsie czerwonym dużo więcej hemoglobiny i mioglobiny oraz cytochormu C * marlin : 1020 mg w mięsie ciemnym, 14 mg w mięsie białym * marlin C : 12 mg ciemne, 0,1 białe - zawartość metali ciężkich w poszczególnych mięśniach : Rodzaj mięśnia grzbietowy ciemny

Fe 0,36 3,7

Cu 0,48 3,91

Mn 0,19 0,52

Zn 4,8 6,4

Ca 2,6 2,3

Przydatność technologiczna - rozpuszczalność białek mięśniowych Białko rozpuszczalne – niezdenaturowane. - emulgator T - dobry środek wiążący wodę - dobry środek strukturotwórczy – utrwalanie poprzez denaturację – obróbka cieplna - ryby chude : 1 tydzień – 1,5 msca dobra rozpuszczalność białka. Później bardzo szybki spadek rozpuszczalności. - ryby tłuste : krzywa rozpuszczalności położona niżej, na początku rozpuszczalność o połowę niższa niż w rybach chudych. Później lekki spadek rozpuszczalności, dużo mniejszy niż w rybach chudych, ale pojawia się jełczenie tłuszczu. BIAŁKO : - każde białko ma określoną sekwencję AA

- białka ryb są pełnowartościowe – wszystkie AA egzogenne – brak AA ograniczających - wartość odżywcza białka – wzorzec FAO/WHO PODZIAL BIAŁEK POD WZGLĘDEM TECHNOLOGICZNYM - sarkoplazmatyczne - miofibrylarne - tkanki łącznej * B właściwe : 16%, B ogólne 18 % * B ogólne = B właściwe + azot niebiałkowy = azot ogólny * 6,25 * B właściwe : B ogólne – azot niebiałkowy PUNKT IZOELEKTRYCZNY : - PI danego AA to taka wartość pH, przy której dysocjacja grupy karboksylowej i protonowanie grupy aminowej będzie identyczne. - PI – AA występuje głównie w postaci jonu obojnaczego – cząsteczka ma ładunek ujemny na zdysocjowanej grupie karboksylowej COOH- i dodatni na protonowej grupie aminowej NH3+

BIAŁKA SARKOPLAZMATYCZNE : - frakcja ciekła mięsa (sok komórkowy ) : 20-30 % wszystkich B - mioglobina, Hb, miogen, mioalbumina, białka enzymów (procesy przemian pośmiertnych) - globulin X (u ryb) – rozpuszczalny w roztworach o bardzo niskiej sile jonowej I < 0,025 (białko globularne) - masa cząsteczkowa : 18 kDa do > 400 kDa - PI zróżnicowany 4-8,5 - T koagulacji 40-56 - prawie całkowicie usuwane podczas produkcji farszów przemywanych - obecność enzymu demetylaza TMAO - w krylu ok. 56 % B rozpuszczalnych w wodzie (sarkoplazatyczne + miofibrylarne (paramiozyn i meromiozyn))

BIAŁKA MIOFIBRYLARNE - białka struktur stałych ( miofibryl) – 60-70 % wszystkich białek - miozyna 30-40 % wszystkich białek - aktyna 15-25 % wszystkich białek

- aktomiozyna, tropomiozyna, troponina, aktynina alfa i beta, białko M, białko C, białko linii Z - masa cząsteczkowa 43kDa-530 kDa - PI 4,7-5,6 (przeważnie 5,4-5,6) - podatne na interakcje, asocjacje, zmiany konformacji – denaturacja - w postaci natywnej mają zdolność : emulgowania T, wiązania wody, kreowania struktury, żelowania ( zdenaturowane – żelowanie do środka, rozpuszczalne – na zewnątrz) - bardzo wrażliwe na obróbkę cieplną (obecność miozyny i aktynomiozyny) * miozyna kryla denaturuje od T 17; u ryb 37; koniec denaturacji 56, aktomiozyna 38-40 - rozpuszczalne w roztworach o sile jonowej 0,35- 1 ( optymalnie 0,5-0,6; 3-5% soli) * początek rozpuszczania 2-2,5 % BIAŁKA TKANKI ŁĄCZNEJ - białka stromy ok. 3 % (kostnoszkieletowe) lub ok. 10 % (chzęstnoszkieletowe) wszystkich białek - kolagen, elastyna (ilości śladowe lub wcale), retikulina, nebulina - masa cząsteczkowa elastyna 60-100 kDa, kolagen 320-350 kDa - PI – lekko zasadowy 7-7,8 - nierozpuszczalne w wodzie ani w roztworach obojętnych (słabych kwasów i zasad) – część kolagenu rozpuszczalna w kwasie octowym (marynaty) - denaturacja kolagenu * 40-45 – rozkład kolagenu do tropokolagenu ( 3 łańcuchy) * 57-70 (80) – degradacja tropokolagenu na mniejsze fragmenty (żelatyna ok. 150 kDa) * > 80 – degradacja żelatyny (niszczenie zdolności wiążących kolagenu – żelu) - białka tkanki łącznej – 1/3 AA to glicyna, wysoka zawartość proliny (ok.11 %), hydroksyproliny (3,514%), występowanie hydroksylizyny, brak tryptofanu i niewielka ilość cystyny, cysteiny i tyrozyny - hydroksyprolina * 13 = kolagen

WYKŁAD 8 BIAŁKA 



SYNEREZA : równoległe bądź prawie równoległe układane się makromolekuł (białko, skrobia) względem siebie i wypychanie wody, w wyniku powstawania silniejszych wiązań (siarczkowych) niż wiązania wodorowe - denaturacja – rozluźnienie struktury białka - dalsze ogrzewanie – dostarczanie energii do równoległego układania się i łączenia łańcuchów makromolekuł PRZYDATNOŚĆ TECHNOLOGICZNA - ZAWARTOŚĆ AZOTU NIEBIAŁKWOEGO - podatność na zepsucie mikrobiologiczne

- barwa (więcej – mięso szare) - mięśnie białe – mniej niż czerwone - autooksydacja - inne niekorzystne zmiany podczas mrożenia ZAWARTOŚĆ WOLNYCH AA W MIĘSIE - utrzymują ciśnienie osmotyczne - pożywka dla DR (psucie mięsa) - barwa mięsa - ubytki podczas obróbki cieplnej Mała ilość wolnych AA – więcej TMAO, np. ryby dorszowate – mało wolnych AA, dużo TMAO ryby makrelowate – dużo wolnych AA, mało TMAO EGZOGENNOŚĆ AA – synteza mostków metylowych lub ich mieszanin jest niemożliwa. Synteza jednego AA w drugi (odrywanie grup funkcyjnych). Przekształcenie jednego AA w inny (cystyna w metioninę). ZAWARTOŚĆ TMAO - funkcja osmoregulacyjna w mięśniach ryb - ryby chrzęstnoszkieletowe – dodatkowo zwiększa pływalność i zapobiega denaturacji niektórych B enzymatycznych przy dużym stężeniu mocznika - funkcja ochronna B przed denaturacją zamrażalniczą - funkcja ochronna B przed denaturacją spowodowaną działaniem wysokich ciśnień - funkcja buforująca - rola regulatora powstawania wiązań dwusiarczkowych w białkach - jedna z głównych przyczyn spadku jakości ryb - mięso rozdrobnione – szybkość rozkładu 2-3 razy większa niż w filetach lub tuszkach PRZEMIANY ZWIĄZKÓW AZOTOWYCH rozkład TMAO  0⁰C – TMA + amoniak  60⁰C – DMA + TMA + formaldehyd  mrożenie : DMA + formaldehyd Rozporządzenie Komisji nr 2074/2005 z dnia 5.12.2005 r. Dopuszczalne zawartości dla lotnych zasad amonowych : - 25 mg/100g – karmazyn, - 30 mg/100 g – ryby płaskie, z wyjątkiem halibuta - 35 mg/100 g – łosoś, morszczukowate, dorszowate - 60 mg/100 g – dla całych produktów rybołówstwa wykorzystywanych bezpośrednio do przygotowania oleju rybnego do spożycia przez ludzi ZAWARTOŚĆ TMAO - typy rozkładu TMAO 1. redukcja TMAO do TMA

- psychrofile bakterie G- T powyżej punktu krioskopowego (optymalnie 25-35⁰C) 2. Rozkład TMAO do dimetylaminy (DMA) i aldehydu mrówkowego - enzymy endogenne (demetylaza) – B sarkoplazmatyczne - mięso chłodzone, podmrażane, mrożone do -40⁰C. - szczególnie +3 do – 5⁰C 3. Termiczna degradacja TMAO głównie do DMA, AM i TMA - ogrzewanie w T powyżej 60⁰C. - obecność naturalnych katalizatorów : (hemoproteidy – mioglobina, Hb), niektóre AA (np. cysteina), jony metali (Fe3+) ENZYM ROZKŁADAJĄCY TMAO DO DMA I AM (demetylaza) - aktywność specyficzna dla mięśnia mintaja wynosi 0,3 – 0,8 ; dla mięśnia czerwonego 1,6-7,3 DMA lub monoaminę na 1 mg białka - tkanki narządów wewnętrznych – aktywność specyficzna wyższa ( w odniesieniu do mięśni białych _ enzym nerki 190-2000, enzym wyrostków pylorycznych 49-210, enzym woreczka żółciowego 4501200 DEMETYLAZA TMAO - maksymalna aktywność w Ph 7,1-7,2 - zmiana ph w kierunku kwaśnym i zasadowym – szybki spadek aktywności (ph 3 i 10 – wartość bliska zeru) CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚC ROZKŁADU TMAO - ZAWARTOŚĆ TMAO W MIĘSIE * ryby białe, spodouste, mięczaki i skorupiaki – dużo TMAO * narządy wewnętrzne – np. ikra śledzia 22-139 mg%, mlecz śledzia 158-514 mg% TMAO * ryby słodkowodne – brak lub niewielkie ilości TMAO ( poniżej 50 %mg) * chrzęstnoszkieletowe, dorszowate, płastoługi, śledziowate, makrelowate, ostrobokowate, słodkowodne (okoń, węgorz, lin, karaś, krąp), ryby jesiotrowate  wg zawartości od największej - RYBY MORSKIE * gatunek ryby, rejon połowu, pora roku, wielkość osobnika, rodzaj mięśnia * ryby białe – duża zawartość TMAO w mięśniach białych, ryby o mięśniach ciemnych – więcej TMAO w mięśniach czerwonych niż białych * wahania sezonowe – T wody (max w okresie zimowym) * ryby z rejonów arktycznych i subarktycznych – więcej TMAO niż ze strefy umiarkowanej i równikowej * ilość TMAO w mięsie rośnie z wiekiem ryby * halibut, niegładzica, karmazyn i zębacz – brak DMA w mięsie podczas mrożenia

* ryby tłuste – mniejszy wzrost AM w czasie chłodniczego składowania iż ryby chude * dla większości gatunków ryb istnieje odwrotnie proporcjonalna zależność między szybkością przyrostu AM a zawartością T w mięsie (mrożenie) - WPŁYW T OGRZEWANIA (ENZYM OCZYSZCZONY) * T 20⁰C – początek spadku stabilności * T 40⁰C (30 min) – 12 % aktywności początkowej - ENZYM W TKANCE MIĘŚNIOWEJ (TERMOOPORNY) * 60-65⁰ C – inaktywacja ok. 80 % demetylazy * 100⁰ C – nieznaczna część enzymu jeszcze aktywną * 105 ⁰ C(5 min) – całkowita inaktywacja enzymu ( lub 30 min/70⁰C) - WPŁYW TEMPERATURY MROŻENIA * wzrost aktywności enzymu w miarę wzrostu T mrożenia (rozkład TMAO do AM) * największy przyrost aktywności enzymu w T -3 do -7⁰C (początkowy okres mrożenia) *T -40⁰C – zahamowanie aktywności demetylazy TMAO -WPŁYW KATALIZATORÓW I INHIBITOROW - mioglobina i Hb – nasilniejsze katalizatory ( aktywacja enzymatycznego rozkładu TMAO oraz rozkładu chemicznego podczas ogrzewania mięsa) - hematyna (Fe3+) - substancje nieorganiczne – z reguły przyspieszają rozkład TMAO (NaHSO3 – bardzo silny efekt, FeCl2 – efekt niewielki) - nieorganiczne substancje utleniające – w większości efekt hamujący ( SnCl2, KMnO4, FeCl33, KbrO3, H2O2) - wolne AA – cysteina – wyraźne katalizujące działanie, pozostałe AA – niewielkie znaczenie - 2-3 % NaCl – katalizator bakteryjnego rozkładu TMA O - powyżej 9 % NaCl – całkowite zahamowanie bakteryjnego rozkładu TMA

brakujący wykład WYKŁAD 10 TECHNOLOGIA SURIMI Z surimi można zrobić : pałeczki krabowe, szynki rybne (w postaci bochenka-kamaboko, poddawane wędzeniu – chikuwa, parzone i wędzone jednocześnie – satsuma-age), pałeczki rybne, paluszki surimi.

Żywność wysoko przetworzona z ryb (tzw. inżynieryjna w Japonii – sposób wytwarzania surimi opracowany został w latach 1950-1960, opatentowano w 1963r. Produkowane głównie na statkach rybackich od 1968r. W Europie – w latach 1970-1980 technologią s...