Zusammenfassung von Glycolyse & Gluconeogenese (Duale Reihe) PDF

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Eine detaillierte Zusammenfassung von Glycolyse & Gluconeogenese (Duale Reihe)...

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Biochemie Testat 2

01. Juni 2019

Duale Reihe, Kapitel 5.2: Die Glykolyse Zum Betrieb der Atmungskette werden Elektronen aus der Nahrung benötigt, die u.a. den Kohlenhydraten entzogen werden.

- Funktion der Glykolyse: Abbau von Glucose zu Pyruvat

(einer der wichtigsten Stoffwechselwege der BC;

die Abbauwege sämtlicher Kohlenhydrate münden hier an verschiedenen Stellen ein)

- Für die Reaktionsabläufe siehe im Zusammenfassungsheft nach

- Kommentare zu den einzelnen Reaktionsschritten: Erster Abschnitt Schritt 1: Glucose —> Glucose-6-phosphat • Glucose gelangt über GLUT (Glucose transportierendes Membranprotein) in Zelle; damit sie dort bleibt Phosphorylierung mit Hexokinase (Glucokinase in Hepatozyten & B-Zellen) zu Glc-6-p; dadurch ist Glucosekonzentration intrazellulär geringer, sodass weitere Glucose einstömt • Glucokinase ist 50-Mal weniger affin zur Glucose, weil Hepatozyten & B-Zellen diese nicht im eigentlichen Sinne speichern wollen (Leber soll sie in Form von Glycogen speichern; B-Zellen des Pankreas sezernieren Insulin als Reaktion auf hohe Glucosekonzentration) • da Reaktionsenergie der Phosphorylierung positiv, nur durch energetische Kopplung mit der Spaltung der Anhydridbindung in Triphosphat des ATP möglich (ATP—>ADP) Schritt 2: Glucose-6-phosphat —> Fructose-6-phosphat • Atome werden umgelagert (Isomerisierung) mithilfe der Glucose-6-phosphat-Isomerase (Pyranose/Hexose—>Furanose/Pentose) • GG eher auf G-6-p Seite; G-6-p kann auch alternativ abgezweigt werden und in Glykogensynthese oder Pentosephosphatweg Verwendung finden Schritt 3: Fructose-6-phosphat —> Fructose-1,6-bisphosphat • Phosphorylierung durch Phosphofructokinase-1 unter Aufwand eines weiteren ATPs (PFK-1 ist Schlüsselenzym der Glykolyse, da es durch seine vom Stoffwechsel abhängige Aktivität den geschwindigkeitsbestimmenden Schritt der Glykolyse katalysiert) • Bisphosphat —> P-Atome an 2 versch. C-Atomen; Diphosphat —> P-Atome am selben C-Atom

Schritt 4: Fructose-1,6-bisphosphat —> Glycerinaldehyd-3-phosphat & Dihydroxyacetonphosphat • Spaltung einer Hexose in 2 Triosen (Glyceral-/Glyceron-3-Phosphat) durch Aldolase A • Triosen können sich über Triosephosphat-Isomerase ineinander umwandeln; weil aber nur Glycerinaldehyd-3-phosphat in Glykolyse eingespeist wird (Konzentration niedrig gehalten), läuft die Isomerierung eher in seine Richtung ab (Schritt 5!) Zweiter Abschnitt Schritt 6: Glycerinaldehyd-3-phosphat —> 1,3-Bisphosphoglycerat • G-3-p bindet kovalent an G-3-p-Dehydrogenase (GAPDH), über Thiohalbacetal-Bildung und Oxidation entsteht ein Thioester, während NAD+ zu NADH & H+ wird (s. S.87); • bei der NAD+ vermittelten Oxidation wird Energie frei, die in der Bindung zum Phosphat gespeichert bleibt —> hohes Gruppenübertragungspotential (ermöglicht spätere ATP-Synthese)

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Duale Reihe, Kapitel 5.2: Die Glykolyse Schritt 7: 1,3-Bisphosphoglycerat —> 3-Phosphoglycerat • Gruppenübertragungspotential des 1,3-BPG wird zur Substratkettenphosphorylierung genutzt und ATP gebildet (P am C1 übertragen auf ADP) durch (3-)Phosphoglycerat-Kinase • entscheidende energieliefernde Reaktion; Oxidationsenergie in ATP & NADH gespeichert Schritt 8: 3-Phosphoglycerat —> 2-Phosphoglycerat • Isomerierung mithilfe der Phosphoglycerat-Mutase Schritt 9: 2-Phosphoglycerat —> Phosphoenolpyruvat • von Entlasse katalysierte Wasserabspaltung führt zu Umverteilung der Energie, wobei P am C2 ein höheres Gruppenübetragungspotential entsteht Schritt 10: Phosphoenolpyruvat —> Pyruvat • mit der Pyruvat-Kinase entsteht durch Substratkettenphosphorylierung (im eingeschränkten Sinne) ein weiteres ATP

- Reaktionen mit stark negativem ΔG sind irreversibel. Das gilt für die Reaktionen, die durch Hexokinase, Phosphofruktokinase-1 & Pyruvatkinase katalysiert werden. Alle anderen (auch erste ATP-Bildung) sind reversibel.

- die Glykolyse-Schritte sind alle O2-unabhängig; man unterscheidet zwischen aerober/anaerober Glykolyse anhand des Stoffwechsels des Pyruvats: • hat Zelle genug O2 & Mitochondrien, wird Pyruvat dorthin importiert und dem Citratzyklus zugeführt (O2 erst am Ende als terminaler Elektronenakzeptor der Atmungskette) • hat Zelle keine Mitos (Erys) oder zu wenig O2 (Muskel bei Belastung), wird Pyruvat zu Lactat • Schlüsselenzyme katalysieren geschwindigkeitsbestimmende Schritte und irreversible Reaktionen, kontrollieren darüber hinaus enzymbegrenzte Reaktionen, möglichst frühe Schritte und Verzweigungsstellen und sind meist allosterisch hemmbar. • GLUT: GLUT 1 (B-Zellen des Pankreas; Insulinausschüttung) phosphoryliert G-6-p mit Glucokinase, ist dadurch insulinunabhängig; GLUT2 (Hepatozyten, bei zu viel Glucose Glykogensynthese, Glucokinase, insulinunabhängig); GLUT 4 (alle Körperzellen, Glykolyse, Hexokinase, von Insulin abhängig) • Ist Glucose-Konzentration im Blut hoch, wird vom Pankreas Insulin ausgeschüttet, das die Synthese der drei Schlüsselenzyme der Glykolyse stimuliert, sodass vermehrt Glucose aus dem Blut entzogen wird (GLUT4) • Hexokinase erfüllt die Kriterien des Schlüsselenzyms (Reaktion am Anfang; irreversibel; Verzweigungsstelle, weil Reaktionsprodukt Glucose-6-phosphat auch für Glykogensynthese & Pentosephosphatweg benötigt). Sie kommt in allen Zellen vor und hat eine hohe Affinität (0,1mM) zu ihrem primären Substrat Glucose. Weil sie durch ihr Reaktionsprodukt gehemmt wird, läuft der erste Schritt nur so lange ab, bis genügend G-6-p akkumuliert ist, weil sie sich danach ausschaltet. • Phosphofructokinase-1 ist Schlüsselenzym und damit das Schlüsselmacherenzym der Glykolyse. Sie wird durch ATP (Konzentration in Zelle 8mM) und Citrat gehemmt (feedback inhibition) und über ADP, AMP (25nm). Sie besteht aus 3 Enzymen und 2 regulatorischen Untereinheiten, die für ihre Reaktion 5 Coenzyme benötigen.

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Duale Reihe, Kapitel 6.2: Pyruvat-Dehydrogenase (PDH)

- E1: Pyruvat-Dehydrogenase; enthält TPP (Thiaminpyrophosphat) und dehydroxyliert Pyruvat - E2: Acetyltransferase; enthält Liponamid und überträgt Acetylrest auf Coenzym A - E3: Dihydroliponamid-Dehydrogenase; enthält FAD und übernimmt Elektronen des reduzierten Liponamids und überträgt sie auf NAD+

- Mechanismus: • Thiazolring des TPP gibt Proton ab, wodurch Carbanion entsteht • Carbanion lagert sich an Carbonylkohlenstoff des Pyruvats, von dessen COOH-Gruppe es Elektronen zieht, wodurch sich CO2 ablöst • Hydroxyethyl-TPP entsteht (Hydroxyethylgruppe = „aktivierter Acetaldehyd“) • der aktivierte Acetaldehyd wird auf Liponamid übertragen und zu Acetylgruppe oxidiert • Liponamid (Coenzym des E2) überträgt Acetylgruppe auf Coenzym A und wird reduziert • dieses Liponamid wird von E3 durch Reaktion mit FAD oxidiert und somit regeneriert • FADH2 überträgt 2 Elektronen auf NAD+ und NADH entsteht → in einem PDH-Zyklus entstehen somit CO2, Acetyl-Coenzym A und NADH

- Regulation: Aktivität wird durch reversible Phosphorylierung gesteuert - Phosphorylierung → Ausschaltung; erfolgt mit genügend Acetyl-CoA und NADH im Mitochondrium; viel Pyruvat unterbindet Phosphorylierung, sodass PDH aktiv bleibt und das Pyruvat verarbeiten kann Duale Reihe, Kapitel 6.3: Citratzyklus • der Citratzyklus ist ein zyklischer Stoffwechselweg in der mitochondrialen Matrix, in dem pro Zyklus ein Acetylrest unter Energiegewinn zu 2 CO2 oxidiert wird, wobei frei werdende Energie in 3NADH und 1 FADH2 gespeichert und die Elektronen an die Atmungskette weitergegeben werden der Citratzyklus ist Zentrum zahlreicher Stoffwechselwege und seine primäre Aufgabe ist die • Oxidation von Citrat / Acetylresten, um Elektronen für Atmungskette zu gewinnen • ganz grober Ablauf: Acetylrest von Acetyl-CoA wird auf Oxalacetat übertragen, wodurch Citrat entsteht, das unter Abspaltung von 2 CO2 in Oxalacetat umgesetzt wird. Die anfallenden Elektronen werden in Form von NADH & FADH2 gesammelt • Weitere Funktionen des Citratzyklus sind:

- Abbau / Synthese einiger AS - Bildung Oxalacetat für GNG

- Bildung Citrat für Fettsäuresynthese

- Bildung Succinyl-CoA für Häm-/Porphyrinsynthese • für die Oxidation des Citrats stehen verschiedene Dehydrogenasen zur Verfügung, die über 3 verschiedene Mechanismen von Substraten Elektronen ablösen und auf NAD+ oder FAD übertragen: - NAD+-abhängige Oxidation von a-Ketosäuren

- NAD+-abhängige Oxidation von HO-C-H-Gruppen - FAD-abhängige Oxidation von -CH2-CH2-Gruppen Exkurs: die wirkliche Neusynthese von ATP ist nur in 3 Reaktionen möglich: 1) Substratkettenphosphorylierung durch Succinyl-CoA-Synthetase im Citratzyklus 2) Substratkettenphosphorylierung katalysiert von Phosphoglycerat-Kinase in Glykolyse 3) oxidative Phosphorylierung katalysiert durch mitochondriale ATP-Synthase

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Duale Reihe, Kapitel 6.3: Der Citratzyklus • Der Ablauf des Zyklus: 1. Acetyl-CoA + Oxalacetat → Citrat • Citrat-Synthase; Ablösung Proton von Methylgruppe des Acetyl-CoA (durch Hydroylse von energiereicher Thioesterbindung des Citryl-CoA) 2. Citrat → (cis-Aconitat→) Isocitrat • Aconitase; erst Wasserabspaltung und Bildung von cis-Aconitat, dann Wasseranlagerung an anderer Stelle und Bildung von Isocitrat 3. Isocitrat → a-Ketoglutarat • Isocitrat-Dehydrogenase; NAD+-abhängige Oxidation von Isocitrat → NADH & Oxalsuccinat (instabil) → spontane Decarboxylierung (CO2 löst sich ab) → a-Ketoglutarat (stabil) • erste NADH- und CO2- Entstehung 4. a-Ketoglutarat → Succinyl-CoA • a-Ketoglutarat-Dehydrogenase; oxidative Decarboxylierung (CO2 geht ab) des a-Ketoglutarats im Stil der PDH (s. Seite 4), wobei CO2, Succinyl-CoA und NADH entstehen • Succinyl kann mit Glycin zu d-Aminoflävulinsäure reagieren (1. Metabolit der Hämsynthese) 5. Succinyl-CoA → Succinat + CoA + GTP • Sucinnyl-CoA-Synthetase (mehrere Isoenyme); energiereiche Thioesterbindung des SuccinylCoA gespalten, Energie für Substratkettenphosphorylierung genutzt und (je nach Isoenzym) Synthese von GTP oder ATP (aus GTP mit ADP kann ATP gewonnen werden): • Succinyl-CoA → Succinyl-Phosphat → Phosphatgruppe auf GDP/ADP übertragen 6. Succinat → Fumarat + FADH2 • durch FAD-abhängige Succinat-Dehydrogenase Oxidation zu Fumarat & FADH2 7. Fumarat + Wasser → Malat • Fumarat-Hydratase bewirkt Wasseranlagerung an Fumarat, das zu Malat wird 8. Malat → Oxalacetat • durch NAD+-abhängige Malat-Dehydrogenase wird Malat an der H-C-OH-Gruppe zu Oxalacetat oxidiert, das durch Reaktion mit Acteyl-CoA eine neue Runde des Citratzyklus eröffnen kann. • Malat und Oxalacetat sind außerdem Ausgangsstoffe der Gluconeogenese! • Unmittelbare Nettobilanz sind also 2 CO2, 3 NADH, 1 FADH und Nukleosidtriphosphat, aber: 1 NADH = 2,5 ATP und 1 FADH = 1,5 ATP → aus o.g. Produkten Synthese von etwa 10 ATP • Regulation: die Enzyme können allosterisch reguliert werden (außer Malat-Dehydrogenase); die meisten werden durch ADP stimuliert und durch ATP, NADH und ihr Produkt gehemmt; die wichtigsten Steuerungsenzyme sind aber PDH und Isocitrat-Dehydrogenase • bestimmte Metabolite gehen dem Zyklus durch Nebenreaktionen verloren, aber durch anaplerotische Reaktionen (Zuführung von außen) kommt er nicht zum Erliegen: • Citrat (Fettsäuren); a-Ketoglutarat (Glutamat); Succinyl-CoA (Häm); Malat & Oxalacetat (GNG) • am wichtigsten ist Carboxylierung von Pyruvat zu Oxalacetat (GNG) über Pyruvat-Carboxylase mit Cofaktor Biotin; weitere anaplerotische Reaktionen beim Abbau der AS

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Duale Reihe, Kapitel 5.3: Abbau von Glykogen • Glucose-Überschüsse werden zu Glykogen polymerisiert, indem Monomere 1,4-glykosidisch verknüpft werden (Verzweigungsstellen 1,6-glykosidisch). Leber (Aufrechterhaltung der Glu-Konz. im Blut) → 150g Glykogen; Skelettmuskulatur (eigener Bedarf) → 300g. • Die Synthese ist energieaufwändig, der Abbau zu G-6p verbraucht kein ATP • Glykogenabbau: durch die Glykogen-Phosphorylase wird aus Glykogen Glucose phosphorolitisch freigesetzt, wobei G-6-p entsteht. • die Glykogen-Phosphorylase kann nur 1,4-glykosidische Bindungen lösen: beginnend an den freien Enden bis zu 4 Monomere vor den Verzweigungen (→ G-6-p) • an den Verzweigungsstellen bauen Debranching Enzyme die 4 übrigen Monomere ab: • die Enzyme haben 2 Domänen: die mit Transferaseaktivität überträgt 3 Monomere auf freies Kettenende, die mit Glucosidaseaktivität setzt das vierte a-1,6 gebundene Monomer hydrolytisch frei (→ Glucose) • die Untereinheiten werden durch Phosphorylierung aktiviert (Phosphorylase a) und durch Dephosphorylierung deaktiviert (Phosphorylase b), wobei der Prozess von PhosphorylaseKinase vermittelt wird (→cAMP abhängig → Proteinkinase A abhängig) • Abnahme des Blutglucosespiegels: Ausschüttung Glukagon & Adrenalin → höhere cAMPKonzentration → Aktivierung Phosphorylase-Kinase & Blockierung der Synthese neuen Glykogens, indem Phosphorylase-Kinase phosphoryliert und inaktiviert wird • Glykogen-Phosporylase in Leber wird hormonell reguliert (Adrenalin), im Skelettmuskel zusätzliche Orientierung am aktuellen Myozytenbedarf, ATP hemmt, AMP stimuliert Duale Reihe, Kapitel 5.3: Abbau von Fructose

- Fructose kommt überwiegend in Form von Saccharose (Fructose&Glucose a1->ß2 glykosidisch verbunden) vor; Spaltungsgemisch wird Invertzucker genannt

- beim Abbau wird Fructose in Glykolyse eingespeist: Fructose → (Fructokinase, ATP-Spaltung →) Fructose-1-phosphat → (Aldolase B →) Glycerinaldehyd & Dihydroxyacetonphosphat → (Glycerinaldehyd-Kinase & ATP-Spaltung / Triosephosphat-Isomerase →) Glycerinaldehyd-3phosphat

—> nach Glykolyse netto 2 ATP gewonnen

Duale Reihe, Kapitel 5.3: Abbau von Galaktose • Galaktose ist Bestandteil von Lactose (mit Glucose 1,4,glykosidisch verbunden) • Abbau: Galaktose → (Galaktokinase →) Galaktose-1-phosphat → +Uridinphosphat → (UPD-)Glucose → (Galaktose-1-phosphat-Uridyltransferase →) UPD-Galaktose → (UPDGalaktose-4-Epimerase →) UPD-Glucose

(→mit Galaktose-1-phosphat entsteht Reaktionszyklus)

Duale Reihe, Kapitel 11.1: Aufnahme der Kohlenhydrate aus der Nahrung

- Die Verdauung der Kohlenhydrate (außer Saccharose & Lactose) beginnt mit der a-Amylase des Speichels (Ptyalin) und des Pankreas: Polysaccharide → Dextrine → (warten→) Maltose → Maltotriose → Isomaltose

- Oligo-& Disaccharide werden erst am Bürstensaum der Enterozyten in Monomere gespalten Seite 6

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Duale Reihe, Kapitel 11.1: Aufnahme der Kohlenhydrate aus der Nahrung

- Stärke wird in 2 Schritten verdaut: erst Spaltung der Oligosaccharide durch a-Amylase, dann Spaltung in Glucosemonomere unter Beteiligung von Maltase-Glucoamylase (MAG) und Saccharase-Isomaltase

- die Resorption der Fructose erfolgt über GLUT5 durch erleichterte Diffusion; die der Glucose und Galaktose über SGLT (Sodium Glucose Transporter) als sekundär-aktiver Transport mit Natrium gegen einen Konzentrationsgradienten → in den Blutkreislauf gelangen alle 3 Zucker über GLUT2 an der basolateralen Seite der Enterozyten

- Glucose: Resorption, Aufnahme in Blutkreislauf, Transport zur/Aufnahme in Leber → insulinUNabhängig über GLUT2

- Glucose: Transport aus Blut in Körperzellen (Skelettmuskulartur/Fettgewebe) → insulinABhängig über GLUT4

- Glucose: Aufnahme in Erythrozyten, Astrozyten und Endothelzellen → insulinUNabhängig über GLUT1

- Glucose: Aufnahme in Nervenzellen → insulinUNabhängig via GLUT3 Duale Reihe, Kapitel 11.2: Glykogensynthese

- Für den Einbau in ein Glykogenmolekül muss freie Glucose in drei Schritten phosphoryliert und aktiviert werden: 1. Glucose → (Hexo-/Glucokinase; ATP zu ADP→) Glucose-6-phosphat 2. G-6-p → (Phosphoglucomutase→) G-1-p 3. G-1-p + UTP → (Glucose-1-phosphat-UTP-Transferase→) UDP-Glucose + Pyrophosphat (2P) 4. Glucose von UDP gelöst, reagiert mit nicht reduzierten Enden des Glykogens; UDP kann mit ATP zu UTP regeneriert werden

- Für die Neubildung ist Glykogenin erforderlich, das mit seiner Glucosyltransferaseaktivität Dimere bildet, die sich gegenseitig glycosylieren.

- UDP-Glucose ist Substrat, wobei Glucose-Oligosaccharide als Starter für die Glykogen-Synthase dienen.

- Die Verzweigungen entstehen unter Katalyse von Branching-Enzymen. - Glykogen-Synthase ist Schlüsselenzym des Prozesses: - Inaktivierung durch die von Glukagon und Adrenalin induzierte Phosphorylierung - Aktivierung durch die von Insulin induzierte Dephosphorylierung - Steigerung durch Insulin beruht auf Aktivierung der Proteinkinase B Duale Reihe, Kapitel 11.3: Gluconeogenese • für eine Übersicht siehe Seite 225 in der Dualen Reihe • GNG ermöglicht Aufrechterhaltung einer Blutglucosekonzentration von ca. 3,5mM und Versorgung von ZNS & Erys (100g/d) • kataboler Stoffwechselweg, da im Prinzip nur Umbauweg beim Abbau von Energiespeichern • findet überwiegend in der Leber statt und ist quasi das Gegenteil der Glykolyse (bis auf die 3 irreversiblen Schritte, die mit GNG-eigenen Enzymen umgangen werden)

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• Unterschiede zur Glykolyse: • 1) Pyruvat → Oxalacetat

- Enzym: Pyruvat-Carboxylase mit Coenzym Biotin, das CO2 bindet und auf Methylgruppe vom Pyruvat überträgt mithilfe eines ATP

- Oxalacetat muss aus Mitochondrium in Zytosol; weil die Membran kein Transportprotein hat, muss sich Oxalacetat in anderen Metaboliten verwandeln und danach wieder regenerieren: Malat (NADH gewonnen), Aspartat (kein NADH gewonnen, muss vorhanden sein), mit AcetylCoA+ATP auch zu Citrat • 2) Oxalacetat → Phosphoenolpyruvat

- Enzym: Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase (PEPCK) unter Freisetzung von CO2 und Hydrolyse von GTP zu GDP • 3)-7) und 9) Glykolyse rückwärts, für 1 Glucose braucht man aber 2 Pyruvat • 8) Fructose-1,6-bisphosphat → (Fructose-Bisphosphatase→) Fructose-6-Phosphat • 10) Glucose-6-phosphat → (Glucose-6-Phosphatase→) Glucose • zur Synthese von 1 Mol Glucose werden 6 Mol ATP benötigt • wichtigste Ausgangsstoffe für GNG: Lactat, Alanin, Glutamin/-mat, glucogene AS und Glycerin • Regulation der vier Schlüsselenzyme (Pyruvat-Carboxylase, PEPCK, Fructose-1,6-bisphosphat, Glucose-6-Phosphatatse) erfolgt allosterisch oder hormonell • Glukagon stimuliert GNG durch Induktion der Transkription der Schlüsselenzyme und Senkung der Fructose-2,6-bisphosphat-Konzentration • Adrenalin steigert cAMP-Konzentration und wirkt synergistisch mit Glukagon: stimuliert GNG und hemmt Glykolyse (in Skelettmuskel wirkungslos) • Glucocorticoide (Cortisol) induzieren auch die GNG-Schlüsselenzyme und induzieren außerdem auch den Abbau von Muskelproteinen • Insulin wirkt antagonistisch zu Glukagon und Cortisol: es hemmt die Transkription der 4 Schlüsselenzyme der GNG, aktiviert die Glykogen-Synthase und induziert Transkription der Glykolyse-Enzyme • CREB Transkriptionsfaktor spielt bei cAMP-induzierter Induktion eine entscheidende Rolle, da er von PKA (Proteinkinase A) phosphoyliert und damit aktiviert wird

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Duale Reihe, Kapitel 13.2: Proteasen und ihre Reaktionsmechanismen Funktionen im Extrazellulärraum:

- Verdauung - Auslösung Blutgerinnung & Thromben - Immunabwehr und Bildung von Angiotensin I & II Funktionen im Interzellulärraum:

- (fehlgefaltete) Proteine durch Proteasomen & Cathepsine (Komplexe zytosolischer Proteasen) abbauen

- Katalyse der posttranslationalen Prozessierung von Peptidhormonen (Hormonvorstufen) - Entfernen der Zielerkennungssignale von importierten Proteinen in ER und Mitos - Auslösung der Apoptose durch Caspasen Reaktionsmechanismen:

- Serin-Proteasen: - das aktive Zentrum jeder Serin-Proteas...