Appunti riassuntivi libro Lehninger biochimica PDF

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BIOCHIMICAParagrafi del LehningerIntegrazioni dalle lezioni della Prof TanciniUniversità degli Studi di Perugia Dipartimento di Chimica, Biologia e BiotecnologieINDICE1. RIPASSI ................................................................................................ 12. L’ACQUA ................

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BIOCHIMICA( !

Paragrafi!del!Lehninger! Integrazioni!dalle!lezioni!della!Prof.ssa!Tancini! ! Università!degli!Studi!di!Perugia! Dipartimento!di!Chimica,!Biologia!e!Biotecnologie! !

INDICE( 1. RIPASSI(................................................................................................(1( 2. L’ACQUA(..............................................................................................(3( 2.1. INTERAZIONI!DEBOLI!NEI!SISTEMI!ACQUOSI!....................................................!3! 2.2. IONIZZAZIONE!DELL’ACQUA,!DEGLI!ACIDI!DEBOLI!E!DELLE!BASI!DEBOLI.! ................!4! 3. AMMINOACIDI,(PEPTIDI(E(PROTEINE(...................................................(6( 3.1. GLI!AMMINOACIDI!....................................................................................!6! 3.2. UNO!SGUARDO!ALLA!STRUTTURA!DELLE!PROTEINE!..........................................!9! 3.3. LA!STRUTTURA!PRIMARIA!.........................................................................!10! 3.4. LA!STRUTTURA!SECONDARIA!.....................................................................!12! 3.5. LA!STRUTTURA!TERZIARIA!.........................................................................!14! 3.6. MOTIVI!E!DOMINI.! ..................................................................................!15! 3.7. RIPIEGAMENTO!E!DENATURAZIONE!DELLE!PROTEINE!.....................................!15! 3.8. LA!STRUTTURA!QUATERNARIA!...................................................................!17! 3.9. ESEMPIO!DI!LEGAME!REVERSIBILE!DI!UNA!PROTEINA!CON!UN!LIGANDO:! LA!MIOGLOBINA!.....................................................................................!18! 3.10. ESEMPIO!DI!LEGAME!REVERSIBILE!DI!UNA!PROTEINA!CON!UN!LIGANDO:! L’EMOGLOBINA!......................................................................................21! ! 4. GLI(ENZIMI(.........................................................................................(26( 4.1. CATALISI!ENZIMATICA!..............................................................................!27! 4.2. CINETICA!ENZIMATICA!.............................................................................30! ! 4.3. INIBIZIONE!ENZIMATICA!...........................................................................!33! 4.4. ENZIMI!REGOLATORI.! ...............................................................................!34!

5. LIPIDI(E(MEMBRANA(BIOLOGICHE(.....................................................(37( 5.1. LIPIDI!DI!RISERVA!....................................................................................!37! 5.2. LIPIDI!STRUTTURALI!.................................................................................!38! 5.3. MEMBRANE!BIOLOGICHE!.........................................................................40! ! 5.4. PROTEINE!DI!MEMBRANA!.........................................................................!41! 5.5. TRASPORTO!DI!MEMBRANA!......................................................................!41! 6. METABOLISMO(..................................................................................(42( 6.1. ATP,!ADP,!AMP!E!ADENOSINA!................................................................!44! 6.2. I!TIOESTERI!............................................................................................!45! 6.3. LE!REAZIONI!BIOLOGICHE!DI!OSSIDORIDUZIONE!............................................!46! 6.4. COENZIMI!PIRIDINICI!E!FLAVINICI!...............................................................!47!! 6.5. FUNZIONI!METABOLICHE!DEGLI!ORGANELLI!EUCARIOTICI!................................!49! 7. METABOLISMO(DEGLI(ZUCCHERI(.......................................................(49( 7.1. MONOSACCARIDI,!DISACCARIDI,!POLISACCARIDI!...........................................!49! 7.2. LA!GLICOLISI!..........................................................................................!52! 7.3. VIA!DEL!PENTOSIO!FOSFATO!.....................................................................!58! 7.4. LA!GLUCONEOGENESI!..............................................................................!58! 7.5. IL!COMPLESSO!DELLA!PIRUVATO!DEIDROGENASI!(PHD)!.................................!61! 8. METABOLISMO(DEI(LIPIDI(..................................................................(62( 8.1. DIGESTIONE,!MOBILIZZAZIONE!E!TRASPORTO!DEGLI!ACIDI!GRASSI!....................!62!! 8.2. Β!OSSIDAZIONE!DEGLI!ACIDI!GRASSI!............................................................!64! 8.3. I!CORPI!CHETONICI!..................................................................................!65! 8.4. LA!BIOSINTESI!DEGLI!ACIDI!GRASSI!..............................................................!66! 9. CICLO(DELL’ACIDO(CITRICO(................................................................(69( 9.1. REAZIONI!DELL’ACIDO!CITRICO!..................................................................!69! 9.2. REGOLAZIONE!DEL!CICLO!DELL’ACIDO!CITRICO!..............................................!72! 10. FOSFORILAZIONE(OSSIDATIVA(...........................................................(74( 10.1. IL!FLUSSO!DEGLI!ELETTRONI!MITOCONDRIALI!................................................!74! 10.2. LA!SINTESI!DELL’ATP!...............................................................................!78! 11. DEGRADAZIONE(DEGLI(AMMINOACIDI(E(CICLO(DELL’UREA(................(81( 11.1. DESTINO!METABOLICO!DEI!GRUPPI!AMMINICI!..............................................81 ! !! 11.2. ESCREZIONE!DELL’AZOTO!E!CICLO!DELL’UREA!...............................................!83!

1. RIPASSI( Tutte!le!reazioni!che!comportano!un!flusso!di!elettroni!sono!reazioni(di(ossidoriduzione:!un!agente!si!ossida!(perde!elettroni),!mentre!un!altro!si!riduce! (acquista!elettroni).! ! Un! processo! tende! ad! avvenire! spontaneamente! solo! se! il! 𝛥𝐺! è! negativo! (cioè! se!viene! rilasciata! energia!libera! durante!il!processo).!Eppure!la!funzione!delle!cellule!dipende!in!larga!misura!da!molecole,!come!le!proteine!e! gli!acidi!nucleici,!per!le!quali!l’energia!libera!di!formazione!è!positiva:!le!molecole! sintetizzate!sono!meno! stabili!e! più!ordinate! dell’insieme!delle! loro! unità!costitutive.!Per!favorire!lo!svolgimento!delle!reazioni!di!sintesi!termodinamicamente!sfavorite!delle!proteine!e!degli!acidi!nucleici,!che!cioè!richiedono!energia!(reazioni!endoergoniche),!la!cellula!deve!accoppiarle!ad!altre! reazioni!che!liberano!energia!(reazioni!esoergoniche),!in!modo!che!l’intero! processo! sia!esoergonico,! cioè! la! somma! delle! variazioni! di! energia!libera! deve!essere!negativa.! La! sorgente!di! energia! libera! prevalentemente! utilizzata! dalla!cellula! nelle! reazioni! accoppiate!è! l’energia!rilasciata! dalla!rottura! del!legame! fosfoanidrico!dell’adenosina!trifosfato!(ATP)!e!della!guanosina!trifosfato!(GTP).!Nelle! reazioni!accoppiate!mostrate!sotto,!ogni!(𝑃)!rappresenta!un!gruppo!fosforilico:! 𝐴𝑚𝑚𝑖𝑛𝑜𝑎𝑐𝑖𝑑𝑖 → 𝑝𝑟𝑜𝑡𝑒𝑖𝑛𝑎 444444𝛥𝐺5 4𝑝𝑜𝑠𝑖𝑡𝑖𝑣𝑜4 𝑒𝑛𝑑𝑜𝑒𝑟𝑔𝑜𝑛𝑖𝑐𝑎 ! 𝐴𝑇𝑃 → 𝐴𝑀𝑃 + 𝑃 + (𝑃) 4444𝛥𝐺= 4𝑛𝑒𝑔𝑎𝑡𝑖𝑣𝑜4(𝑒𝑠𝑜𝑒𝑟𝑔𝑒𝑛𝑖𝑐𝑎 )44! 444444444444𝐴𝑇𝑃 → 𝐴𝐷𝑃 + (𝑃) Quando!queste!due!reazioni!sono!accoppiate,!la!somma!di!𝛥𝐺5 !e!𝛥𝐺= !è!negativa,!e!l’intero!processo!è!esoergonico.!Grazie!a!questa!strategia!di!accoppiamento,!le!cellule!possono!sintetizzare!e!mantenere!stabili!i!composti!ricchi!di!informazioni,!indispensabili!per!la!vita.! ! Le!reazioni!chimiche!nei!sistemi!chiusi!procedono!spontaneamente!fino!a!che! non!raggiungono!l’equilibrio.!Quando!un!sistema!è!all’equilibrio,!la!velocità! di!formazione!dei!prodotti!diventa!uguale!a!quella!con!cui!i!prodotti!stessi!si! riconvertono!nei!reagenti.!Non!vi!è!quindi!una!variazione!netta!nella!concentrazione!di!reagenti!e!prodotti.!La!variazione!di!energia!che!si!ha!quando!il!

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sistema!passa!dallo!stato!iniziale!a!quello!di!equilibrio,!in!condizioni!di!pressione!e!temperatura!costanti,!è!data!dalla!variazione!di!energia!libera,!𝛥𝐺.!Il! valore!di!𝛥𝐺!dipende!dalla!natura!della!reazione!chimica!e!da(quanto(il(sistema(allo(stato(iniziale(si(trova(lontano(dalla(condizione(di(equilibrio.!Ogni! composto!coinvolto!in!una!reazione!chimica!contiene!una!certa!quantità!di! energia! potenziale,! dovuta!al! numero! e! al! tipo!di! legami! chimici! presenti.! Nelle!reazioni!che!avvengono!spontaneamente,!i!prodotti!possiedono!meno! energia!libera!rispetto!ai!reagenti!e!quindi!la!reazione!rilascia!energia!libera,! che!diventa!disponibile!e!utile!per!produrre!un!lavoro.!Le!reazioni!di!questo! tipo!sono!dette!esoergoniche;!la!diminuzione!di!energia!libera!che!si!verifica! quando!i!reagenti!sono!convertiti!in!prodotti!viene!espressa!con!valori!negativi.!Le!reazioni!endoergoniche!richiedono!un!apporto!di!energia!e!i!loro!valori!di!𝛥𝐺!sono!positivi.!Solo!una!parte!dell’energia!rilasciata!da!un!sistema! esoergonico! può! essere! impiegata! per! produrre! un! lavoro.! Una! parte! dell’energia!viene!dissipata!sotto! forma!di!calore!oppure!perduta,!con!conseguente!aumento!dell’entropia.! Una!reazione!esoergonica!può!essere!accoppiata!ad!una!reazione!endoergonica,!in!modo!da!portare!avanti!reazioni!altrimenti!sfavorite.!! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! !

2. L’ACQUA( 2.1. Interazioni(deboli(nei(sistemi(acquosi( Ogni!atomo! di!idrogeno! di!una!molecola!di!acqua! condivide!una!coppia! di! elettroni!con!l’atomo!di!ossigeno.!La!geometria!della!molecola!di!acqua!è!determinata!dalla!disposizione!dei!due!orbitali!elettronici!esterni!dell’ossigeno,! simile!a!quella!degli!orbitali!𝑠𝑝> !di!legame!del!carbonio.!Questi!orbitali!descrivono!grosso!modo!un!tetraedro,!con!un!atomo!di!idrogeno!a!due!degli! angoli!e!gli!elettroni!non!condivisi!agli!altri!due.! L’ossigeno!è!più!elettronegativo:!gli!elettroni!si!vengono!a!trovare!molto!più! spesso!nelle!vicinanze!dell’atomo!di!ossigeno!che!di!quello!dell’idrogeno.!Il! risultato!di!questa!distribuzione!ineguale!degli!elettroni!è!la!formazione!di! due!dipoli!elettrici!nella!molecola!dell’acqua,!uno!lungo!ciascuno!dei!legami! H–O;! ogni! atomo! di! idrogeno! porta!una!parziale!carica!positiva! (𝛿 @ )! e! l’atomo! di! ossigeno! ha! quindi! una! parziale! caria! negativa!uguale!alla!somma!di!due!cariche! parziali! positive! (2𝛿 B ).! Si! viene! così! a! generare! un’attrazione! elettrostatica! tra! l’atomo! di!ossigeno!di!una!molecola!d’acqua! e! l’atomo! di! idrogeno! di! un’altra!detta!legame(idrogeno.!! I!legami!idrogeno!sono!relativamente!deboli!e!nell’acqua!allo!stato!liquido! hanno!un’energia(di(dissociazione!(l’energia!necessaria!per!rompere!un!legame)!di!circa!23!kJ/mole,!rispetto!ai!470!kJ/mole!del!legame!covalente!H–O! dell’acqua!oppure!ai!348!kJ/mole!del!legame!covalente!C–C.! ! I!legami!idrogeno!non!sono!una!prerogativa!dell’acqua.!Essi!si!formano!facilmente! tra! un! atomo! elettronegativo! (accettore! di! idrogeno,! di! solito! ossigeno!o!azoto,!con!una!coppia!di!elettroni!non!condivisi)!e!un!atomo!di!idrogeno!legato!covalentemente!ad!un!altro!atomo!elettronegativo!(donatore!di! idrogeno)!nella!stessa!o!in!un’altra!molecola.! !

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I!legami!idrogeno!sono!più!forti!quando! le! molecole! legate! sono! orientate! in! modo!da!rendere!massima!l’interazione! elettrostatica,!cosa!che!avviene!quando! l’atomo!di!idrogeno!e!gli!altri!due!atomi! partecipano!al!legame!sono!su!una!linea! retta,!cioè!quando!l’atomo!accettore!è!in!linea!con!il!legame!covalente!tra! l’atomo!donatore!e!l’H,!in!modo!tale!che!la!parziale!carica!positiva!dello!ione! idrogeno!è!posta!tra!le!due!cariche!parzialmente!negative.!La!direzionalità! del!legame!H!ha!conseguenze!importanti!nel!determinare!la!struttura!e!la! funzione! di! una! macromolecola! impartendo! una! disposizione! geometrica! specifica!ai!gruppi!che!lo!formano!(v.(proteine,!DNA).!! ! L’acqua!è!un!solvente!polare.!Essa!dissolve!facilmente!la!maggior!parte!delle! biomolecole,!che!sono!in!genere!composti!carichi!o!polari;!i!composti!che!si! sciolgono!facilmente!in!acqua!sono!idrofilici.!Al!contrario,!i!solventi!non!polari! solubilizzano! solo! in! parte! le! biomolecole! polari,! mentre! sono! particolarmente!idonei!per!quelle!idrofobiche,!cioè!molecole!non!polari!(v.!lipidi,!cere).! In!acqua!i!soluti!apolari!si!aggregano,!perché!non!sono!in!grado!di!stabilire! interazioni!energeticamente!favorevoli!con!le!molecole!di!acqua.! Il!sistema!tende! a! raggiungere! maggiore! stabilità! minimizzando! la! diminuzione!di!entropia!dovuta!alla!disposizione!ordinata!delle!molecole!di!acqua! intorno!alle!porzioni!idrofobiche!(aggregazione).! ! I!composti!anfipatici!contengono!nella!loro!molecola!regioni!polari!(o!cariche)!e!regioni!non!polari.!Quando!un!composto!anfipatico!viene!mescolato! all’acqua,!la!regione!polare!idrofilica!interagisce!favorevolmente!con!l’acqua! e!tende!a!dissolversi,!mentre!la!regione!non!polare,!idrofobica,!evita!il!contatto! con! l’acqua.! Le! regioni! non! polari! della! molecola! si! raggruppano! in! modo!da!presentare!al!solvente!acquoso!la!minore!area!superficiale!possibile! e!le!regioni!polari!si!dispongono!in!modo!da!rendere!ottimali!le!loro!interazioni!con!l’acqua.!Le!strutture!stabili!che!assumono!i!composti!anfipatici!in! acqua,!chiamate!micelle,!possono!contenere!centinaia!o!migliaia!di!molecole.! I!legami!che!tengono!unite!le!regioni!non!polari!delle!molecole!vengono!detti!

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interazioni( idrofobiche.! La! forza! di! queste! interazioni! idrofobiche! non! dipende!dalle!singole!attrazioni!fra!le!molecole!non!polari,!ma!è!il!risultato!del! raggiungimento! da!parte! del!sistema! di!una! maggiore! stabilità! termodinamica!che!rende!minimo!il!numero!di!molecole!di!acqua!disposte!in!modo!ordinato,!necessarie!a!circondare!la!porzione!idrofobica!delle!molecole!di!soluto.! !

2.2. Ionizzazione(dell’acqua,(degli(acidi(deboli(e(delle(basi(deboli( Nonostante!molte!delle!proprietà!dell’acqua!come!solvente!dipendano!dal! fatto!che!la!molecola!di!𝐻= 𝑂!non!è!carica,!bisogna!tuttavia!tener!conto!del! piccolo!grado! di!ionizzazione!dell’acqua,!fenomeno! che!produce! ioni!idrogeno!(𝐻 @ )!e!ioni!ossidrilici!(𝑂𝐻 B ).!Come!tutte!le!reazioni!reversibili,!la!ionizzazione!dell’acqua!può!essere!descritta!mediante!una!costante!di!equilibrio:! 𝐻= 𝑂 ⇄ 𝐻@ + 𝑂𝐻B ! La! costante! dell’equilibrio! della! reazione! reversibile! della! ionizzazione! dell’acqua!è! 𝐻 @ 𝑂𝐻B 𝐾GH = ! 𝐻= 𝑂 A!25°𝐶!la!concentrazione!dell’acqua!pura!è!55,54M!(ovvero!i!grammi!di!acqua! in! 14𝐿! divisi! per! la! massa! molecolare! dell’acqua! espressa! in! grammi,! cioè! 1000𝑔/𝐿 / 18,015𝑔/𝑚𝑜𝑙𝑒 ),! ed! è! essenzialmente! costante! in! relazione! alle!concentrazioni!molto!basse!di! 𝐻 @ ! e!𝑂𝐻B ,! pari!a! 1 ∙ 10BV M.!Possiamo! quindi! sostituire! 55,54M! nell’espressione! della! costante! di! equilibrio! ottenendo! 𝐻 @ 𝑂𝐻B 𝐾GH = ! 55,54M Risolvendo!l’equazione!diventa! 55,54M 𝐾GH = 𝐻 @ 𝑂𝐻 B = 𝐾W ( dove!𝐾W !rappresenta!il!prodotto(ionico(dell’acqua!a!25°C.! 𝐾W = 𝐻 @ 𝑂𝐻B = 1 ∙ 10B5X M = ( Quando!le!concentrazioni!di!ioni!𝐻 @ !e!𝑂𝐻B !sono!uguali,!come!nell’acqua!allo! stato!puro,!la!soluzione!ha!un!𝑝𝐻(neutro.! 𝐻 @ = 𝑂𝐻 B = 10BV M! Essendo!il!prodotto!ionico!dell’acqua!costante,!se![𝐻 @ ]!aumenta!di!1 ∙ 10BV ! M,![𝑂𝐻B ]!deve!necessariamente!diminuire!di!1 ∙ 10BV 4M!e!viceversa.!

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! Il!prodotto!ionico!dell’acqua!𝐾W ,!è!alla!base!della!scala(del(𝐩𝐇!e!rappresenta! un!modo!appropriato!di!indicare!la!concentrazione!degli!𝐻 @ !(e!quindi!degli! 𝑂𝐻 B )! in! qualsiasi! soluzione! acquosa.! Il! termine! 𝑝𝐻! è! definito! dall’espressione! 1 𝑝𝐻 = log @ = − log 𝐻 @ ! 𝐻 Il!simbolo!𝑝!sta!ad!indicare!il!“logaritmo!negativo!di”.! Le!soluzioni!che!hanno!un!valore!di!𝑝𝐻superiore!a!7!sono!alcaline!(o!basiche)! e!la!concentrazione!degli!𝑂𝐻B !è!maggiore!di!quella!degli!𝐻 @ .!Le!soluzioni!con! un!𝑝𝐻!minore!di!7!sono!invece!acide.! Si!tenga!presente!che!la!scala!dei!𝑝𝐻!è!logaritmica,!non!aritmetica.!Se!due! soluzioni!differiscono!di!una!unità!di!𝑝𝐻,!una!di!esse!avrà!una!concentrazione! di!ioni!idrogeno!dieci!volte!più!elevata!dell’altra.!Ma!questo!non!ci!dice!nulla! sulle!concentrazioni!reali!delle!due!soluzioni.! ! Gli!acidi!possono!essere!definiti!come!donatori!di!protoni,!e!le!basi!come!accettori!di!protoni.!Un!donatore!di!protoni!e!il!suo!corrispondente!accettore! formano! una! coppia( acido-base( coniugata.! In! soluzione! acquosa! ciascun! acido! ha! una! sua! caratteristica! tendenza! a! perdere! protoni.! Più! forte! è! l’acido,!maggiore!è!la!sua!tendenza!a!perdere!protoni.!La!capacità!degli!acidi! (𝐻𝐴)!di!perdere!protoni!e!formare!la!base!coniugata!(𝐴B )!è!definita!dalla!costante!di!equilibrio!della!reazione!reversibile! 𝐻𝐴 ⇄ 𝐻@ + 𝐴B ! per!la!quale! 𝐻 @ 𝐴B = 𝐾` ! 𝐾GH = 𝐻𝐴 Le!costanti!di!equilibrio!per!le!reazioni!di!ionizzazione!sono!in!genere!chiamate!costanti(di(ionizzazione(o!costanti(di(dissociazione(acide,!spesso!indicate!con!𝐾` .! Il!𝑝𝐾` ,!analogamente!al!𝑝𝐻,!è!definito!dall’equazione! 1 = − log 𝐾` ! 𝑝𝐾` = log 𝐾` Maggiore!è!la!tendenza!a!liberare!un!protone,!più!forte!è!l’acido!e!minore!è! il!valore!di!𝑝𝐾` .!

La!titolazione!viene!usata!per!determinare!la!quantità!di!un!acido!in!una! data!soluzione.!In!questa!tecnica!un! volume! noto!di!una! soluzione!di! un! acido! viene! titolato! con! una! soluzione! di! una! base! forte,! di! solito! idrossido!di!sodio!(NaOH)!a!una!concentrazione! nota.! La! soluzione! di! NaOH! viene! aggiunta! in! piccole! quantità! fino! a! che! tutto! l’acido! è! stato! consumato! (neutralizzato);! il! punto!esatto!di!neutralità!viene!determinato! utilizzando! un! indicatore! oppure! un! pHmetro.! La! concentrazione!dell’acido!nella!soluzione!originaria!può!essere!calcolata!sulla!base! del! volume! della! concentrazione! dell’NaOH!aggiunto.!Ponendo!in!grafico!la!variazione!del!pH!in!funzione! della! quantità! di! NaOH! aggiunto! (cioè!disegnando!una!curva(di(titolazione)! si! può! verificare! anche! il! valore!di!𝑝𝐾` !dell’acido!debole.!! ! I!tamponi!sono!sistemi!acquosi!che!tendono!ad!opporsi!alle!variazioni!di!pH! quando!vengono!aggiunte!piccole!quantità!di!un!acido!(𝐻 @ )!o!di! una!base! (𝑂𝐻 B ).! Un! sistema! tampone! è! costituito! da!un! acido! debole!(donatore! di! protoni)!e!dalla!sua!base!coniugata!(accettore!di!protoni).! La!capacità!tamponante!deriva!da!due!reazioni!all’equilibrio!che!avvengono! in!una!soluzione!contenente!quantità!quasi!uguali!di!protoni!e!del!suo!accettore!coniugato!di!protoni.!Se!si!aggiungono!𝐻 @ !e!𝑂𝐻 B !si!osserva!una!piccola! variazione!del!rapporto!tra!le!concentrazioni!relative!dell’acido!debole!e!del! suo!anione,!e!quindi!solo!una!piccola!variazione!del!pH.!La!diminuzione!della! concentrazione!di!uno!dei!componenti!del!sistema!è!esattamente!bilanciata!

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dall’aumento!dell’altra.!La!somma!dei!componenti!tampone!del!sistema!non! si!confronta;!varia!solo!il!loro!rapporto.! Ogni!coppia!acido-base!coniugata!ha!un!ambito!di!pH!caratteristico!nel!quale! esercita!la!funzione!di!tampone.! ! L’equazione(di(Henderson-Hasselbalch!mette!in!relazione!il!pH!di!una!soluzione!di!un!acido!debole!con!il!𝑝𝐾` !e!la!concentrazione!dell’acido!e!della!sua! base!coniugata:! 𝐴B 𝑝𝐻 = 𝑝𝐾` + log ! 𝐻𝐴 Questa!equazione!esprime!la!curva!di!titolazione!di!tutti!gli!acidi!deboli!e!tale! equazione!dimostra!che!se!le!concentrazioni!di!un!acido!e!della!sua!base!coniugata!sono! simili,!la! soluzione! è!tamponata! e!il!suo! pH! non!varia!all’aggiunta!di!un!acido!o!una!base.! Molte!molecole!biologiche!contengono!gruppi!ionizzabili!per!cui!sono!sensibili!alle!variazioni!di!pH.! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! !

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3. AMMINOACIDI,(PEPTIDI(E(PROTEINE( 3.1. Gli(amminoacidi( Le!proteine!sono!polimeri!di!amminoacidi!in!cui!ogni!residuo(amminoacidico! è!unito!a!quello!vicino!da!uno!specifico!tipo!di!legame!covalente.!Il!termine! “residuo”! sottolinea! la! perdita! degli! elementi! di! una! molecola! di! acqua! quando!un!amminoacido!si!unisce!a!un!altro.! ! Tutti!i!20!amminoacidi!presenti!nelle!proteine!sono! α-amminoacidi.!Essi! hanno!un!gruppo! carbossilico! (–COOH)! e! un! gruppo!amminico! (–NH2)! legati! allo! stesso! atomo! di! carbonio! (il! carbonio! α)! e! differiscono!l’uno!dall’altro!per!la!catena!laterale,!o!gruppo(R,!che!si!differenzia!per! struttura,!dimensioni!e!carica!e!quindi!influenza!anche!la!solubilità!dell’amminoacido!nell’acqua.! ! Tutti!gli!amminoacidi!tranne!la!glicina!hanno!Cα!asimmetrico!e!quindi!presentano!un!centro(chirale.!I!residui!degli!amminoacidi! nelle!molecol...