Bioquímica Enzimología y Bioenergética PDF

Title Bioquímica Enzimología y Bioenergética
Author Jose Edwin Morales Espitia
Course Bioquímica
Institution Universidad Nacional Abierta y a Distancia
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Nombre del estudiante:

Jose Edwin Morales Espitia

Grupo colaborativo: Nombre del Tutor:

201103-141 Karen Stefania Cabrera

Ejercicio 1. Principios de enzimología Enlace infografía Clasificación de las enzimas de acuerdo con su función Referencias bibliográficas

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Enlace infografía Catálisis Enzimática Referencias bibliográficas

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Enlace infografía

Referencias bibliográficas

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Ejercicio 2. Enzimas en la industria

Proceso Industrial Elaboración del vino

Enlace del video

Referencias bibliográficas

Enzimas pectinasa de (aspergillus niger)(AGROVIN S.A, 2021) glucanasa de (trichoderma harzagrionum)(Agrovin Enozym GLUCAN, s. f.) https://www.canva.com/design/DAEt3WkDqI/ol_b9zuna82N3jbHfZ1lw/view?utm_content=DAEt3WkDqI&utm_campaign=designshare&utm_medium=link&ut m_source=recording_view AGROVIN S.A. (2021, 17 septiembre). Enovin PECTINASE. Agrovin. Recuperado 25 de octubre de

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Ejercicio 3. Bioenergética del ATP Ensayo Comprensión de la síntesis de ATP El articulo científico habla sobre el ATP, enzima transmembranal sintasa que es formado por la membrana mitocondrial de la cadena respiratoria ,en la cual pasa por una secuencia de cambios formativos .es decir se puede sintetizar por medio de reacciones que sirven como fuente de energía, también se habla de La AT P-sintasa la cual maneja el gradiente de protones generado por la cadena respiratoria para sintetizar AT P en las concentraciones necesarias para impulsar muchas de las células que requieren energía y Procesos. Estas ideas Contribuyeron a muchos experimentos importantes. Y la determinación de las tres estructuras tridimensionales de varias formas de la enzima, Además de siendo de diversas fuentes, las enzimas difieren en las condiciones utilizadas en su cristalización, en particular el concentración y naturaleza de los nucleótidos presentes en el medio de cristalización., Según se informa, solo difieren en la conformación de uno o más de las subunidades b. Dos de las estructuras / uno con dos nucleótidos unidos, el otro con tres nucleótidos unidos / son los más notables para el acoplamiento mecanismo. La principal diferencia entre las dos estructuras es la conformación de la tercera subunidad b, abierta en la distribución de dos nucleótidos, Inicialmente, el mecanismo que se muestra en la Figura 2 se propuso involucrando solo las dos estructuras de nucleótidos. Muchas características de esta propuesta sugieren que, aunque captura algunos de las características esperadas del mecanismo, más notablemente la rotación de la subunidad g, no puede representar los pasos reales que ocurren durante el ciclo catalítico. En segundo lugar, experimentos recientes han manifestado que el catalizador ciclo de la enzima requiere la ocupación simultánea de todos tres sitios catalíticos. Las reparticiones se obtuvieron pactando los modelos de las estructuras de dos y tres nucleótidos. Las energías relativas representan las predisposiciones frecuentes de la energía de conformaciones individuales y no valores reales de la energía. La energía de equilibrio promedio en función de una coordenada de reacción arbitraria que va de 0 a 1, y que abarca la primera parte de los ciclos de reacción que se muestran en Los resultados la adición de nucleótidos a la subunidad b abierta que aumenta la energía, pero cerrar esa subunidad reduce la energía significativamente, incluso por

debajo del valor de la conformación abierta. (Bianchet et al. 1998, 2000) La energía más baja de esta vía refleja la energía estabilizadora proporcionada por cerrar la subunidad b abierta cuando es ocupada por el nucleótido. En cambio, utiliza solo energía libre vinculante y no requiere disipación del gradiente de protones. Referencias bibliográficas

(Lobau et al. 1997, 1998, Weber y Senior 2001). (Aunque Dong et al. (2002) Noji et al. 1997, Kato-Yamada et al. 1998, Hisabori et al. 1999, Hara et al. 2000, Hirono-Hara et al. 2001, Yasuda et al. 2001)....


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