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Biosíntesis de aminoácidos

Thiare Ocaranza Rojas, 2020

Síntesis de aminoácidos por aminación y transaminación >Las reacciones de aminación y desaminación, son una manera de sintetizar aminoácidos. >Entonces, las reacciones de transaminación tendrían dos funciones: una sería permitir el flujo de nitrógeno y la otra sería la síntesis de aminoácidos. >La especie humana solamente es capaz de sintetizar aquellos aminoácidos que registran poca dificultad. 3 enzimas destacadas: -Aminotransferasas -Glutamato desidrogenasa. -Glutamato sintetasa.

Los cuerpos carbonados pueden venir de Vías: -Glicolíticas -De las pentosas

a-cetoglutarato -Glutamina -Prolina -Arginina Oxalacetato -Aspartato -Aparragina Piruvato -Alanina 3-fosfoglicerato -Serina -Glicina -Cisteína Fenilanina -Tirosina

Vías para incorporar los grupos amonios La primera de estas vas es el ciclo de la urea. En este ciclo se busca fijar el amonio. En este proceso se genera carbamoil fosfato por la carbamoil fosfato sintetasa I, que es la enzima responsable de fijar el amonio hepático transportado por glutamina, que finalmente se incorpora a la urea . La segunda alternativa es la generacin de asparragina. La asparragina es sintetizada por la asparragina sintetasa a partir de aspartato, El aspartato, a su vez, se forma por la aminación de oxalacetato. Este proceso es una transaminación, en la cual se traspasa un ion amonio desde un aminoácido al aspartato Un tercer mecanismo es la aminacin de alfa cetoglutarato. Este proceso realizado por la glutamato deshidrogenasa permite la generación de glutamato. En este proceso la aminación es directa El cuarto mecanismo es fijar el amonio es la aminación de glutamato para formar glutamina

Reacciones de síntesis de aminoacidos Biosíntesis de Glutamina Otra reacción de síntesis de aminoácidos es la aminación de glutamato por la glutamina sintasa. Biosíntesis de asparragina El producto de la aminación del aspartato con la asparragina sintetasa, esto en el fondo es una transaminación aspartato glutamina, asparragina glutamato. La asparragina sintetasa es capaz de generar asparragina y es capaz de generar glutamato. Biosíntesis de glutamato Tambi2n las reacciones de transaminación son una forma de síntesis de aminoácidos y tenemos transaminación aspartato con alfacetoglutarato, oxalacetato con glutamato. La enzima es la GOT (glutamato oxalacetato transaminasa). Esta enzima se mide para ver da5o hepático. Además de generar glutamato tambi2n puedo generar oxalacetato. Biosíntesis de alanina Otra reacción de transaminación que puedo considerarla como una vía de síntesis de aminoácidos es la reacción de la alanina transaminasa (ALT). La alanina se produce por la transaminación de glutamato a piruvato. Biosíntesis de serina La serina se puede sintetizar a partir de un intermediario de la glucólisis que era el 3 fosfoglicerato. Ocurre una oxidación del grupo OH del 3 fosfoglicerato, y para ello se necesita de poder oxidante, hay una transaminación, una desfosforilación y tenemos finalmente serina.

Biosíntesis de glicina A partir de serina. La serina se sintetiza a partir de 3 fosfoglicerato. La serina puede ser catalizada por la serina hidroximetiltransferasa y tras varias reacciones, dependientes de piridoxal fosfato y el metiltetrahidrofolato, se obtiene glicina. Tambi2n glicina se puede sintetizar a partir de colina, esta reacción de síntesis es bastante más compleja, participan 4 enzimas; reacción importante desde el punto de vista de regulación. La colina es un aminoácido con un grupo hidroxil, viene del catabolismo de los aminoácidos. Biosíntesis de prolina La prolina se sintetiza a partir de glutamato. La prolina forma parte importante de estructuras de proteínas fibrilares. El glutamato sufre una serie de reacciones dependientes de ATP. Un intermediario importante es el glutamato gammafosfato, que es un intermediario anfibólico no solo del catabolismo, sino que tambi2n del anabolismo para generar alfacetoglutarato. Prolina: Proteínas fibrilares, colageno. Hidroxiprolina: Se forma para que el colágeno madure. Biosíntesis de arginina La arginina se sintetiza a partir de glutamato. La arginina es importante desde el punto de vista metabólico porque no solamente forma parte de las estructuras de las proteínas, sino que tambi2n es un aminoácido que puede sufrir diferentes conversiones e ir a diferentes vías metabólicas. La c2lula puede biosintetizar arginina desde ornitina y de citrulina. Biosíntesis de cisteína La metionina es un aminoácido esencial que tiene un átomo de azufre. Se puede obtener cisteína desde metionina por adenosinación de esta obteniendo S – adenosilmetionina (SAM). Luego se obtiene homocisteína. Luego, la homocisteína se condensa con serina y se obtiene cistationina; reacción catalizada por la cistationina sintasa. Finalmente se escinde la cistationina por la cistationina liasa y se obtienen cisteína y alfa cetobutirato Biosíntesis de tirosina Tirosina, aminoácido que se sintetiza de la fenilalanina (aminoácido esencial) gracias a la fenilalanina hidrolasa en una sola reacción, la cual es compleja desde el punto de vista químico, y necesita cofactor tetrahidrobioptrina , NADPH y oxígeno Ácido fólico Derivados del fosfato sirven como donadores de unidades monocarbonadas en diferentes estados de oxidación intermedios. (metil, formil).

Algunos Transtornos relacionados con la Biosíntesis de aminoácidos >Trastornos gen2ticos de la síntesis del colágeno comprende varias formas de osteog2nesis imperfecta (huesos frágiles) * Incapacidad del tejido conjuntivo para la síntesis de Hidroxiprolina e Hidroxilisina . Mutaciones en prolilhidrolasa, lisil-hidrolasa) >Síndrome de Ehlers-Danlos: (Trastornos del tejido conjuntivo que conllevan hipermovilidad articular y anormalidades cutáneas. Mutaciones lisis hidrolasa. >Escorbuto: Deficiencia en vitamina C Síntomas Ø Puntos de color púrpura oscura en la piel, sobe todo en las piernas Ø Encías esponjosas, a menudo provocando la p2rdida de dientes Ø Palidez Ø Hemorragias en las encías Ø Ojos hundidos Ø Hemorragias nasales

Fenilcetonuria La fenilcetonuria, tambi2n denominada «PKU», es un trastorno hereditario poco frecuente que provoca la acumulación de un aminoácido denominado «fenilalanina» en el organismo. La fenilcetonuria es causada por un defecto en el gen que ayuda a crear la enzima necesaria para descomponer la fenilalanina. Por el resto de sus vidas, las personas con fenilcetonuria (beb2s, ni5os y adultos) necesitan seguir una dieta que limite la fenilalanina, que se encuentra mayormente en alimentos con proteínas. Los beb2s en los Estados Unidos y en muchos otros países son examinados despu2s del nacimiento para detectar si tienen fenilcetonuria. Signos y síntomas >Olor similar al de la humedad en el aliento, la piel o la orina de tu hijo, provocado por demasiada fenilalanina en el cuerpo. >Problemas neurológicos que pueden incluir convulsiones. >Erupciones cutáneas (eccema). >Piel clara y ojos azules, porque la fenilalanina no puede transformarse en melanina (el pigmento responsable del color de la piel y del cabello). >Cabeza anormalmente peque5a (microcefalia). >Hiperactividad....