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Comente las principales características de las enzimas alostéricas y los modelos que explican las interacciones alostéricas. ¿Qué diferencias existen entre alosterismo y cooperatividad? 

Modifica su actividad por unión de un ligando.



Muchas son multimericas, presentan más de una subunidad



Presentan un sitio activo y un punto de unión del efector.

Hay veces que sustrato y efector pueden ser la misma molécula, entonces hablamos de interacciones homotropicas, por lo que el sustrato se cataliza en el sitio activo.

Características de las enzimas alostericas: 

Regulación a través del efector

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Se sitúan en puntos irreversibles, y otras están situadas en puntos claves.



Todas las enzimas alostericas nos la vamos a encontrar con una cinética con curva sigmoidal, y (por eso se pueden regular muy bien cuando el sustrato actúa como un ihbibidor.) La ecuación es v= vmax(s)n….

Cuando se une un activador la curva se parece a la mendeliana, cuando se une un inhibidorla curva baja,...