Examen Julio 2019, preguntas y respuestas PDF

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Algunas preguntas y respuestas de examen...

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y1= ax b+ V 1K VK 1+Mmax [V S[max ])⋅[ 1(K [SSS] ] 1 1S] ⋅[ MM⋅ y= b= x= V = ⋅+( max)+ v= a= ⋅[ S ] =V V [ S ] []I ] +]+[S ])⋅](1+ ⋅[V[SImáx ]) Vmax V V (V max max max max )⋅(1+ ([K SMmáx ]+ K[S )) )) (([S K(V mm K iK i

CUESTIONES GLÚCIDOS, LÍPIDOS Y ÁCIDOS NUCLÉICOS: ¿Cuándo se dice que un monosacárido pertenece a la serie D? Cuando la configuración del carbono asimétrico más alejado del grupo principal es la D-gliceraldehído. Dibujar esqueméticamente la fórmula de la glucosa y de la galactosa y sus respectivas proyecciones de Haworth.

¿Cuál es el número de estereoisómeros que posee un monosacárido de 5 átomos de carbono? El número es de 2^3, pues contiene tres carbonos asimétricos (o anoméricos). Explicar qué son los anómeros y en qué consiste la mutarrotación. Anómero, cuando ocurre la reacción de formación hemiacetal, el C que no era asimétrico, pasa a serlo, por tanto su –OH puede situarse arriba y abajo en el plano. Mutarotación, intercambio del anómero β con el anómero α, y para eso se tiene que romper el hemiacetal. ¿Se puede ciclar la fructosa como piranosa? No podemos ciclarla, pero teóricamente si. Estructura del almidón y de la celulosa. Diferencias estructurales y funcionales. En el almidón tiende a formar puentes de hidrógenos y formando hélices. En la celulosa es β-1-4, para formar los enlaces miran hacia arriba, poniéndose de un lado para otro, formando puentes de hidrógenos haciendo cadenas ¿Qué tipos de enlaces se establecen en las glicoproteínas? *N-glucosídico; entre el grupo amino de una asparragina y el grupo –OH de un azúcar. *O-glucosídico; entre el –OH de una cadena lateral de una serina y teonina con el –OH del C anomérico de una N-acetilgalactosamina. Dibujar mediante las fórmulas de proyección de Haworth los compuestos siguientes: a) α=D=glucopiranosa y β=D=glucofuranosa. b) Sacarosa c) D=lactosa

Estructura general de un glicerofosfolípido y de un esfingofosfolípido. ¿Son los glucolípidos esfingolípidos? El primero está formado por una molécula de glicerol, los dos primeros OH están esterificado por dos ácidos grasos de cadena larga y en último C se une el ácido fosfórico por enlace éster-fosfórico. El segundo no tiene glicerol, en su lugar tiene esfingosina y se le une un ácido graso de cadena larga mediante enlace amida. Los glucolípidos o glucoesfingolípidos son esfingolípidos compuestos por una ceramida (esfingosina + ácido graso) y un glúcido de cadena corta; carecen de grupo fosfato.

¿Qué compuestos pertenecen a los lípidos neutros? Los lípidos neutros no tienen polaridad y son completamente hidrófobos. Son las ceras y los triacilgliceroles. ¿Contiene el colesterol glicerol? El colesterol no contiene glicerol, por que el colesterol no tiene ácido grasos. ¿Qué función desempeñan las lipoproteínas plasmáticas en el cuerpo humano? ¿por qué requieren un componente protéico para realizar la función? Las lipoproteínas son complejos de lípidos con proteínas que forman agregados solubles. Su función es el transporte de lípidos por la sangre y la linfa. Sin la unión del componente proteico no podría realizar sus funciones, ya que las proteínas son solubles en agua y le ayudan a solubilizarse. Tipos de enlaces que aparecen en un nucleótido. ¿Y en un polinucleotido? -Nucleótido: se enlazan por medio de enlaces fosfodiéster y por enlaces β-N-glucosídico -Polinucleótido: --Enlace fosfoéster: entre el fosfato en el extremo 5’ y el hidroxilo de la pentosa. --Enlace fosfodiéster: entre dos pentosas y el fosfato --Enlace β-N-glucosídico: entre la pentosa y la base nitrogenada.

Características de la estructura de Watson=Crick para el DNA. El modelo de Watson y Crick: propone que los esqueletos del ADN (estructuras primarias) se enfrentan formando una doble hélice dextrógira antiparalela de dos cadenas (sentido 5’->3’ frente a otra de 3’ a 5’). Presenta 10 pares de bases por vuelta, perpendiculares al eje mayor de la hélice. Esta doble hélice se estabiliza mediante puentes de hidrógeno fuertes. Las bases de aparean de una manera concreta: adenina (A) con timina (T) y la citosina (C) con guanina (G). las distancias entre los enlaces A-T y C-G son las mismas, lo que implica que la doble hélice conserve un diámetro regular, lo que sería imposible si las purinas se aparearan con purinas o las pirimidinas con pirimidinas. A y T se unen mediante 2 puentes de hidrógeno, mientras que C y G lo hacen con 3. El modelo también indica que, las bases pueden abordarse a través de dos surcos espirales profundos, denominados surco mayor o principal y surco menor o secundario. El surco mayor proporciona un acceso más directo a las bases, mientas que el surco secundario está frente al armazón de azúcar. Definir temperatura media de fusión para el DNA y explicar de qué factores depende. La temperatura de fusión (Tm) se define como la temperatura a la que se ha desnaturalizado la mitad del ADN de la muestra que estamos calentando. Por tanto, cuanto mayor es la densidad del ADN y mayor es su temperatura de fusión (Tm). La temperatura de fusión depende del pH, de la fuerza iónica y de la composición de bases de C-G. Explicar cómo influye la fuerza iónica sobre el fenómeno de la desnaturalización del DNA.Se produce la separación de las hebras. Este fenómeno se debe a la fuerte repulsión entre las cargas negativas de los grupos fosfato no es contrarrestada por los correspondientes contraiones. Una alta fuerza iónica indica o ayuda al que el ADN se transforme en una doble cadena, es decir, a la renaturalización y una baja fuerza iónica ayuda a la desnaturalización Una muestra de DNA contiene un 21 % de adenina ¿Cuál es su composición porcentual en bases?

CUESTIONES ENZIMAS: Transformar matemáticamente la ecuación de Michaelis=Menten en la de los dobles inversos de Lineweaver=Burk. En primer lugar tendríamos que nombrar la ecuación de Michaelis-Menten:

v=

V max⋅[ S ] ( K M + [S ])

1 KM 1 1 ⋅( )+ = V V máx [S ] V máx

Escribir la ecuación de Michaelis Menten para un ihhibidor competitivo y no competitivo. *Inhibidor competitivo *Inhibidor No competitivo V max⋅[ S ] V max⋅[ S ] V= V= [I ] [I] )) (([ S ]+ K m )⋅(1+ )) ([S ]+ K m⋅(1+ Ki Ki Representar según la gráfica de los dobles inversos de Lineweaver=Burk la cinética de una reacción cuyas constantes son: Vmax = 4 μmol/s y Kmol/s y KM = 0.5 mM.

La presencia de un inhibidor en una reacción enzimática tipo Michaelis=Menten hace que el valor de la KM aumente 3 veces cuando la concentración del mismo es de 10 mM. (sin variación de la Vmax) ¿De qué tipo de inhibidor se trata? ¿Cuántas veces aumentará la K M si el inhibidor se encuentra a una concentración de 20 mM?

En un tipo de inhibición reversible denominada acompetitiva el inhibidor se une solo al complejo ES y bloquea la catálisis al hacerlo. Deducir la ecuación cinética para este caso y dibujar la representación de los dobles inversos.

Calcular los valores de Km y Vmax de la cinética de las reacciones enzimáticas representadas por las rectas A y B ¿Qué relación guardan ambas rectas? ¿De qué tipo de inhibición se trata?

Concepto y significado de las constantes cinéticas KM, Vmax, Kcat y Ki ¿Qué es lo que define la eficiencia de un enzima? *Ki; constante de disociación del complejo EI. *Km; es la velocidad media en la k las enzimas tardan en encontrarse con el sustrato. *Kcat; número de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima y unidad de tiempo *Vmax; la velocidad cuando todos los centros activos están ocupados con sustrato Explicar qué es un enzima alostérico. Razonar cómo la unión de un modulador puede afectar a este tipo de enzimas. Los enzimas alostéricos son enzimas regulados por unión no covalentes y reversible de otra molécula llamada modulador. Existen dos tipos de moduladores; *Moduladores negativos; disminuye la velocidad de la reacción. Suelen ser producto final *Moduladores positivos; aumentan la velocidad de reacción. La siguiente gráfica muestra la representación de los dobles Inversos de Lineweaver= Burk para una misma reacción enzimática en diferentes condiciones A, B y C. (Los números representan los lugares de corte con los correspondientes ejes). Responder a las siguientes cuestiones: Calcular los valores de KM y Vmax para cada una de las rectas A, B y C.¿Qué relación guardan las rectas entre sí?

¿Qué es la calmodulina? Es una proteína moduladora del calcio. La unión con iones de Ca2+ estimula un cambio conformacional en la calamodulina, que aumenta su afinidad por diversas proteínas diana que regula. Explicar brevemente en qué consiste la regulación enzimática por modificación covalente reversible. En este caso el enzima se somete a un pequeño cambio químico, el cual es reversible. Puede pasar de estado activo a inactivo y viceversa. Mediante la fosforilación, un enzima

activo puede volverse inactivo de forma reversible. Para ello existe otro enzima que lo fosforila. El enzima puede volverse activo de nuevo si pierde el grupo fosfato. Regulación covalente irreversible. En ocasiones, el grupo modificador no es separado de la proteína pues la modificación cumple una función permanente. Las modificaciones irreversibles pueden influir en la velocidad de recambio de las proteínas, su localización subcelular o su actividad biológica específica....