Factores QUE Modifican LA Actividad Enzimática PDF

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UNIVERSIDAD TÉCNICA PARTICULAR DE LOJA BIOQUÍMICA Fecha: 07- Noviembre - 2018 FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

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Hay una serie de factores que influyen en la velocidad de una reacción catalizada por una enzima. Algunos de estos factores son: La concentración de moléculas de sustrato (se puede comprobar su influencia atendiendo a la ecuación de Michaelis y Menten). La temperatura. Existe una temperatura ideal a la cual las enzimas presentan mayor actividad catalítica. El pH del medio, que influye notablemente en la conformación espacial de la enzima. Hay un pH ideal al cual la actividad catalítica es la máxima posible, si el pH se hace más ácido o más básico, la actividad enzimática disminuye. La cantidad de enzima, que influye considerablemente en la velocidad inicial (proporción directa), siempre y cuando hablemos de una temperatura y pH óptimos. La actividad realizada por los inhibidores. INFLUENCIA DE LA TEMPERATURA EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA A una temperatura óptima las enzimas presentan la máxima actividad catalítica posible. Cabe destacar la presencia de un intervalo en el cual son estables.

EFECTO DEL PH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.  Por debajo o por encima del pH ideal, la actividad catalítica disminuye considerablemente.  El valor del pH que exista en el medio influye en la catálisis, en la capacidad de unión que posee el sustrato y en la conformación espacial de la enzima. [ CITATION Est15 \l 12298 ] [ CITATION Jen18 \l 12298 ] PROCESOS DE SATURACIÓN DEL SITIO ACTIVO El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de éste es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo sólo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se denominan residuos de unión, mientras que

los que participan de forma activa en la transformación química del sustrato se conocen como residuos catalíticos.12 El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura". Sin embargo, estudios posteriores han confirmado que el sitio activo es mucho más versátil y dinámico que el ojo de una cerradura. Las reacciones enzimáticas se caracterizan porque aunque se aumente la concentración de sustrato la velocidad no aumenta linealmente, aparece un efecto de saturación. La saturación se debe a que todos los centros activos están ocupados. La velocidad depende de la cantidad de enzima con sustrato suficiente. Consideraremos sólo la velocidad inicial de las reacciones para cada concentración de sustrato cuando se construya una gráfica, evitando el error introducido por el deterioro del enzima. Como en el primer momento no hay producto no consideraremos la reacción contraria.

La velocidad depende de una constante de velocidad K y de su inversa: K 1 K2 E + S ↔ ES ↔ E + P K-1 K-2 El paso limitante en la velocidad es K 2, por lo tanto la expresión de la velocidad será: v = K2.[S] Donde K2 también recibe el nombre de K CAT. La concentración de enzima será mucho menor que la de sustrato porque no se consume. Los enzimas que siguen esta cinética se dice que siguen la cinética de Michaelis Menten. Al aumentar la concentración de enzima la gráfica es igual pero por arriba. BIBLIOGRAFÍA: Farmacia, E. (23 de Abril de 2015). Estudiar Farmacia. Recuperado el 06 de Noviembre de 2018, de Factores que modifican la actividad enzimática: http://estudiarfarmacia.blogspot.com/2011/04/factores-que-modifican-laactividad.html Fisicanet. (2016). Fisicanet. Recuperado el 07 de Noviembre de 2018, de Cinética enzimática. AP05: https://www.fisicanet.com.ar/quimica/bioquimica/ap05_enzimas.php Valenzuela, J. P. (2018). ACADEMIA . Recuperado el 06 de Noviembre de 2018, de Factores que afectan la actividad de las enzimas: https://www.academia.edu/15310442/Factores_que_afectan_la_actividad_de_las_enz imas...