Inibição Não Competitiva PDF

Preview

Summary

Download Inibição Não Competitiva PDF

Description

Inibição Não Competitiva Neste tipo de inibição o inibidor não possui estrutura semelhante á do substrato e forma com a enzima um complexo enzima-inibidor num local da superfície diferente do centro ativo. O inibidor e o substrato não competem pela ocupação do centro activo, e o inibidor provoca uma alteração na estrutura da enzima, modificando a configuração do centro activo, o que, consequentemente leva á impossibilitação da atuação enzimática. É um inibidor reersivel. Não-competitivos: inibidor liga-se directamente ao complexo enzima-substrato, mas não á enzima livre. O inibidor não precisa de ser semelhante ao substrato, mas provoca uma distorção do sítio activo da enzima, fazendo com que a mesma seja cataliticamente inativa.

Terminologia É importante notar que, enquanto que todos os inibidores não competitivos se ligam a locais alostéricos - ou seja, qualquer local na enzima que não o seu centro activo -. nem todos os inibidores que se ligam a locais alostéricos são inibidores não competitivos. De fato, os inibidores alostéricos podem atuar como competitivas e não-competitivas, ou não competitivo inibidores. Muitas fontes continuam a confundir estes dois termos, ou estado a definição de inibição alostérica como a definição de não-inibição competitiva.

Mecanismo Ilustração de um possível mecanismo de inibição não-competitiva ou mista. Não-competitivos modelos de inibição de um sistema em que o inibidor e o substrato pode ser tanto ligado ao enzima, em qualquer momento dado. Quando tanto o substrato e o inibidor estão ligados, o complexo enzima-substrato, inibidor, não pode formar produto e só pode ser convertido de volta para o complexo enzima-substrato ou do complexo enzima-inibidor. Inibição não competitiva é distinguida da inibição mista geral em que o inibidor tem uma afinidade igual para a enzima e o complexo enzimasubstrato. O mecanismo mais comum de inibição não-competitiva envolve a ligação do inibidor reversível para um sítio alostérico , mas é possível que o inibidor de operar através de outros meios, incluindo a ligação directa ao sítio activo. Ela difere da inibição competitiva em que a ligação do inibidor não impede a ligação de substrato, e viceversa, isto simplesmente impede a formação do produto por um período de tempo limitado.

Este tipo de inibição reduz a taxa máxima de uma reacção química , sem alterar a ligação aparente afinidade do catalisador para o substrato (K m app - cf cinética de Michaelis-Menten ).

Equação Na presença de um inibidor não competitivo, a afinidade aparente da enzima é equivalente à afinidade real. Em termos de cinética de Michaelis-Menten , K m aplicativo = K m. Isto pode ser visto como uma consequência do princípio de Le Chatelier porque o inibidor se liga a ambos a enzima e o complexo enzima-substrato, de modo que igualmente o equilíbrio é mantida. No entanto, uma vez que alguns enzima é sempre inibida de conversão do substrato em produto, a concentração eficaz da enzima é reduzida. Matematicamente,...