Lipidi, proteine, carboidrati, acidi nucleici, acqua PDF

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RIDUZIONE SLIDE ...

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Biologia e Genetica

Martina Vitrano

L’acqua H2O si comporta come un dipolo elettrico per la disposizione spaziale degli atomi di H e O. il legame tra gli atomi di H e O è un legame covalente; H2O presenta delle proprietà: 1. Elevata coesione: tendenza delle molecole di acqua ad unirsi tra loro; 2. Elevata tensione superficiale: ogni oggetto che deve penetrate in una massa di H2O deve rompere i legami H tra molecole adiacenti; la superficie di H2O si mostra resistente alla penetrazione di oggetti; 3. Elevata capacità termica: H2O riesce ad assorbire una grande quantità di calore , facendo aumentare di poco la sua temperatura. il calore assorbito viene usato per scambiare gli atomi di H tra le molecole adiacenti. 4. Elevato punto di ebollizione e di fusione: poiché sono presenti numerosi ponti H tra le molecole, l’acqua congela a 0° e bolle a 100°. H2O è il solvente per tutte le reazioni biologiche. La capacità di solubizzare le sostanze è dovuta alla rottura dei legami tra le molecole sia nel soluto che nel solvente. All’interno di H2O si possono distinguere sostanze polari e sostanze apolari. Le sostanze polari sono facilmente solubili in H2O (es. carboidrati); i composti apolari non sono solubili in H2O. l’insolubilità dipende dal fatto che tra il soluto e H2O non si formano legami sufficientemente forti da soddisfare l’energia richiesta per la rottura dei legami H.

I composti antipatici presentano nella loro molecola una parte polare e una apolare. A seconda della disposizione delle molecole si possono formare: • Micelle • Monostrato molecolare • Membrane doppio strato di molecole antipatiche.

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Carboidrati (desinenza –osi identifica i carboidrati) La formula bruta dei carboidrati è Cn(H2O)n. I carboidrati sono formati da una proporzione tra i vari atomi tale da far supporre l’esistenza di una molecola di acqua per ogni atomo di C. l’unità strutturale viene definita monosaccaride ma possiamo trovare anche disaccaridi ( due molecole di monosaccaride) e polisaccaridi ( più molecole di monosaccaride). I carboidrati rappresentano la componente principale dei nostri cibi e rientrano nella struttura di molecole fondamentali di interesse biologico. I monosaccaridi sono carboidrati più semplici e facilmente solubili in H2O . possono essere classificati in base: -

Presenza di un gruppo aldeico (CHO) o chetonico (C=O), per cui vengono definiti aldosi o chetosi. Numero di atomi di C che costituiscono lo scheletro carbonioso

I monosaccaridi possono formare disaccaridi attraverso un legame che vede impegnato il carbonio glicosidico che utilizza l’OH semiacetalico per formare un acetale (glicoside) con l’eliminazione di una molecola di H2O. Il legame glicosidico caratterizza anche l’unione di un numero variabile di unità zuccherine per la formazione di Oligo- e Polisaccaridi. Gli oligosaccaridi possono essere legati a proteine oppure a lipidi formando glicoproteine ho glicolipidi che rivestono la superficie delle cellule. Gli omopolisaccaridi Sono costituiti dal ripetersi di tante unità zuccherine legate allo stesso legame glicosidico, gli etero polisaccaridi sono costituiti da ripetizioni di due unità zuccherine che alternano il tipo di legame che li unisce. i Lipidi Non si può identificare una formula bruta e la loro caratteristica è la solubilità in solventi apolari è il fatto di contenere una quantità di energia chimica molto elevata. Possiamo distinguere due forme di lipidi: - i lipidi di deposito che hanno funzioni di riserva - i lipidi strutturali che fanno parte delle membrane. Gli acidi grassi concorrono alla formazione di una gran parte dei lipidi e sono costituiti da uno scheletro carbonioso che termina con un gruppo carbossilico. Poiché la catena carboniosa è molto lunga, questi composti sono insolubili. L’esclusiva presenza di legami semplici rende la catena satura; quando l’acido grasso contiene un doppio legame allora viene definito insaturo; Se sono presenti numerosi doppi legami allora viene detto poli-insaturo. La classificazione prevede la presenza di lipidi semplici e complessi e quest’ultimi sono anfipatici. Tra i lipidi semplici possiamo trovare i gliceridi mentre tra quelli complessi

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troviamo sia fosfogliceridi che singoli lipidi. Il capostipite dei fosfogliceridi è l’acido fosfatidico mentre la sfingosina degli sfingolipidi. La natura anfipatica dei lipidi complessi può essere rappresentata da una testa polare e da una coda apolare, formata dalle catene idrocarburiche. le teste polari interagiscono con la soluzione acquosa e le code apolari interagiscono fra di loro formando un doppio strato di molecole caratteristico delle membrane cellulari.

Proteine Sono dei Bío-polimeri lineari di grandi dimensioni che hanno per monomeri gli aminoacidi. Le proteine sono le molecole maggiormente presenti nelle cellule animali e costituiscono la maggior parte del materiale strutturale della cellula, agiscono anche come enzimi. Gli aminoacidi sono uniti tra di loro da un legame peptidico (Le proteine possono anche chiamarsi poli-peptidi). Questi eteropolimeri lineari sono costituiti dalla sequenza di 22 amminoacidi i quali si combinano in 1 milione di sequenze differenti. A seconda delle sequenze, le diverse proteine che ne risultano adempiono a specifiche funzioni. Una proteina può essere formata da una sola o da diverse catene polipeptidiche e le diverse subunità sono legate tra loro. Ogni proteina a una struttura altamente ordinata e unica. Le proteine hanno diverse funzioni: - Enzimi: catalizzatori biologici che sono in grado di accelerare la velocità delle reazioni chimiche nelle cellule. - Fattori di trascrizione: regolazione dell’espressione genica. Tali proteine riconoscono e legano specifiche sequenze di DNA, attivando o inibendo l’espressione genica. - Proteine strutturali: formano il citoscheletro e la maggior parte delle strutture extracellulari di sostegno che garantiscono forma solidità agli organismi. - Proteine di membrana: trasporto di ioni e diversi composti organici attraverso carriers, pompe o canali ionici e garantiscono un rigoroso controllo delle sostanze che entrano/escono dalla cellula. - Ormoni e fattori di crescita - Recettori: capace di riconoscere specificatamente e legare ormoni e fattori di crescita. - Proteine di trasporto: trasportano sostanze solubili in acqua. - Anticorpi: riconoscimento specifico e la distruzione di sostanze microrganismi provenienti dall’ambiente. - Proteine di deposito: materiale di riserva che gli organismi utilizzano nel momento del bisogno.

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Le proteine possono essere semplici (costituite solo da amminoacidi) o coniugate (contengono molecole non proteiche= gruppi prostetici). Le proteine coniugate sono classificate in base alla natura chimica del gruppo prostetico e si distinguono in: -

Glicoproteine: immunoglobuline Glicosamminoglicani: che costituiscono sostanza extracellulare Lipoproteine: differenti tipi di lipidi Proteine eminiche: emoglobine, mioglobine, citocromi Metallo proteine: trasporto di metalli

Glicoproteine e glicosamminoglicani contengono come gruppo prostetico i carboidrati, mentre le lipoproteine e le proteine eminiche contengono l’eme. Il gruppo prostetico si può separare dalla porzione aminoacidica e così la proteina prende il nome di apoproteine. I monomeri che costituiscono le catene polipeptidi che sono 20 diversi α-amminoacidi. Gli amminoacidi presentano una porzione invariante caratterizzata da un gruppo carbossilico acido (COOH) ed un gruppo amminico base (NH2); i due gruppi sono legati allo stesso atomo di carbonio in posizione α (carbonio α) adiacente al gruppo carbossilico. Gli amminoacidi differiscono tra di loro per la natura chimica della porzione variabile che viene detta gruppo R (radicale). Il C α è legato a 4 diversi costituenti pertanto viene chiamato carbonio ”asimmetrico” ciò significa che ogni amminoacido esiste in due forme isomeriche (stereoisomeri) che possono essere orientati nello spazio secondo due diverse conformazioni, L e D l’una immagine speculare dell’altra. Gli amminoacidi delle proteine vengono classificati sulla base delle proprietà chimico fisiche del loro radicale in: -

Amminoacidi apolari: radicale apolare quindi insolubile Amminoacidi polari: radicale con gruppo funzionale di tipo polare e quindi solubili in H2O Amminoacidi ionizzabili: presentano gruppi ionizzabili quindi solubili in H2o

L’organismo non è in grado di immagazzinare gli amminoacidi per cui questi possono provenire dalla demolizione di proteine oppure da processi di assorbimento. Gli amminoacidi liberi costituiscono quello che viene detto pool di amminoacidi da cui le cellule traggono gli elementi necessari per la sintesi di nuove proteine.

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Le proteine sono caratterizzate dall’essere costituite da un dato numero di amminoacidi disposti secondo una sequenza specifica per quella particolare proteina. Questa sequenza viene codificata nella sequenza dei nucleotidi del segmento di DNA che costituisce il gene per una proteina. La sequenza è anche detta struttura primaria della proteina ed è geneticamente determinata. Le proteine si ripiegano assumendo una struttura tridimensionale di tipo globulare che presenta una caratteristica conformazione per ognuna di esse. Le proteine si dispongono in modo da stabilire il maggior numero possibile di interazione con il mezzo circostante; queste iterazioni si distinguono in: -

Interazioni intramolecolari Interazioni intermolecolari

Un'altra classificazione delle proteine è stata scomposta in vari livelli di organizzazione descrivendo una struttura: -

-

-

Primaria: ordine in cui gli amminoacidi sono legati in sequenza Secondaria: interessa tratti più o meno lunghi di una catena polipeptidica che assumono un ripiegamento regolare e ripetitivo nello spazio Alfaelica: ripiegamento elicoidale dello scheletro peptidico della proteina che si avvolge a spirale attorno ad un asse longitudinale virtuale, in senso destrogiro, con le catene laterali proiettate verso l’esterno. Un singolo gira di alfaelica rappresenta l’unità ripetitiva dell’alfaelica. Struttura β: ripiegamento che vede la catena polipeptidica assumere un aspetto a zigzag che viene detto filamento beta. L’insieme di molti segmenti appartenenti a catene diverse forma una struttura supersecondaria che risulta essere a pieghe e dà origine a “foglietti” detti foglietti beta che possono essere sia paralleli che antiparalleli ma anche misti. Struttura terziaria: complessiva organizzazione tridimensionale di una proteina ed indica il modo in cui la catena polipeptidica si raggomitola in modo da dare origine alla proteina nativa. Questa struttura è stabilizzata da legami deboli, altre invece da un forte legame covalente (ponte disolfuro).

La sequenza aminoacidica determina in ogni tipo di proteina la tendenza a ripiegarsi sempre allo stesso modo. Il raggomitolamento delle proteine globulari non è ugualmente compatto lungo tutta la catena infatti ci sono porzioni maggiormente raggomitolate. Tali sotto gomitoli vengono detti domini strutturali della proteina e rappresentano le unità strutturali e funzionali della proteina. Spesso questi domini corrispondono parti che svolgono definite e specifica sotto funzioni come ad esempio in alcuni enzimi:

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- Regolano l’attività dello stesso enzima (dominio regolatorio) - Catalizzano (dominio catalitico). In certe proteine si possono ritrovare domini simili che svolgono la stessa funzione. Alcune proteine invece sono costituite da più di una catena polipeptidica associata ad una macromolecola funzionale, questa struttura si chiama struttura quaternaria. STUDIARE DA PAG 24 A 27

Gli acidi nucleici Con la sigla DNA e RNA indichiamo gli acidi nucleici. Il DNA, acido desossiribonucleico, è la molecola depositaria dell’informazione genetica in tutte le cellule. È una molecola stabile in grado di trasferire l’intero patrimonio genetico alle cellule figlie. L’RNA, acido ribonucleico, è una molecola poco stabile coinvolta nei processi di espressione e di regolazione dell’informazione genica. La funzione del DNA è stata scoperta nel 1953 da Watson e Crick: una doppia elica, aprendosi, funge da stampo per eliche di nuova sintesi e costituisce il calco su cui si possono copiare molecole identiche che possono trasmettere i caratteri in forma ereditaria. Il DNA e l’RNA sono polinucleotidi (formati da monomeri chiamatati nucleotidi); i nucleotidi del DNA sono desossiribonucleotidi mentre quelli dell’ RNA sono ribonucleotidi. I nucleotidi sono formati da: uno zucchero a 5 atomi di C (solitamente il 2’D-desossiribosio o il D-ribosio), una base azotata ed un residuo di acido fosforico. L’insieme di zucchero e base azotata è detto nucleoside e, con l’aggiunta di acido fosforico, diventa nucleotide. I nucleosidi possono essere: -mono, di-, tri- fosfato. La parte variabile del nucleotide è la base azotata che viene definita come anello eterociclico. Le basi azotate si dividono in basi purine e basi pirimidine e differiscono per le loro dimensioni. Le purine sono costituite da due anelli condensati per un totale di 9 atomi, mentre le pirimidine da un singolo anello esatomico (6 atomi). PURINE Adenina Guanina

PIRIMIDINE Timina Citosina Uracile

I nucleotidi svolgono numerose funzioni; la molecola di ATP (adenositrifosfato) è la principale molecola energetica della cellula e viene utilizzata in numerose reazioni; altri nucleotidi svolgono funzioni di regolazione come l’AMP ciclico che è coinvolto nei meccanismi di trasduzione del segnale o il GTP che attiva ed innesca una cascata di eventi in risposta ad uno stimolo esterno.

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Il DNA è costituito da due catene (eliche) poliucleotidiche fra loro complementari e antiparallele avvolte nello spazio intorno ad un asse virtuale in senso destrorso. Le singole eliche sono complementari e ciò comporta che, se sun un punto dell’elica è presente una purina, su quella complementare sarà presente una pirimidina. Non possono presentarsi due purine perché si verrebbero a formare delle gobbe. Le basi complementari sono:

-

- Adenina-Timina (A-T) legate da due legami idrogeno Guanina-Citosina (G-C) legate da tre legami idrogeno

Le due singole eliche sono antiparallele ciò significa che le eliche si muovono in direzioni opposte avendo entrambe la stessa polarità che viene individuata dall’estremità 5’P verso l’estremo 3’OH. Un’altra caratteristica della doppia elica è la presenza di due solchi, uno maggiore ed uno minore, che permettono l’accesso all’interno della doppia elica della soluzione acquosa. La molecola di DNA può presentare delle strutture palindromiche che si generano in seguito all’inversione di un’elica rispetto ad un’altra, di una sequenza ripetuta. Ciò genera la possibilità di formare appaiamenti complementari all’interno della singola elica. Le strutture palindromiche possono formare strutture a forcina e si pensa che possono essere segnali di riconoscimento per le proteine di regolazione. L’acido ribonucleico (RNA) è un polimero lineare di un polimero lineare di ribonucleotidi. Il monomero dell’RNA è costituito da una molecola di ribosio, una base azotata ed una molecola di acido fosforico. Anche per l’RNA vale il concetto di polarità dal 5’P al 3’OH. La molecola di RNA è costituita da una singola elica che, a tratti, può formare dei tratti a doppio filamento grazie alla formazione di legami idrogeno intraelica fra le basi complementari.

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Distinguiamo diversi tipi di RNA: -

RNA ribosomiale (rRNA) costituente dei ribosomi RNA messaggero (mRNA) porta l’informazione che deve essere trasformata in proteina RNA transfert (tRNA) durante la sintesi proteica, è impegnato nel trasporto delgi amminoacidi sul messaggero RNA citoplasmatico (scRNA) componenti ribonucleoproteine Piccoli RNA nucleari (snRNA) meccanismo di splicing nel processo di maturazione dell’RNA. Micro RNA (miRNA) coinvolte nella regolazione dell’espressione genica....