Biochemia podstawowa - cały kurs PDF

Preview

Summary

Wszystkie wykłady z biochemii podstawowej....

Description

Wykład 1 hierarchia: struktura iv-komórka i organella, struktura iii – makromolekuralne kompleksy [chromosom, bł. Kom, śc. Kom] , struktura ii – makrocząsteczki [dna, białko, celuloza], struktura i – jednostki monomeryczne [nukleotydy, aminokwasy, cukry proste] prokarionty i eukarionty cytoplazma=cytozol+organelle supernatant=cytozol:enzymy, rna, jony, metabolity osad:organelle, cząsteczki, rybosomy, mitochondria, retikulum plazmatyczne, lizosomy, chloroplasty wirowanie oddziela organella na podstawie rozmairu i gęstości. C, h,o, s, p, n – biogenne pierwiastki każdy atom c, cztery wiązania tworzy gr funkcyjne biocząsteczek: metyl, etyl, fenyl, karbonyl [aldehyd, keton], karboksyl, hydroksyl, eter, ester, bezwodnik [dwa karboksyle], sulfydryl [tiol], disiarczek, tioester, fosrofyl, bezwodnik fosforowy izomery geometrycze kwas maleinowy cis kwas fumarowy trans przemiana cis-retinalu trans – pierwszy etap w widzeniu izomery optyczne chiralna – 4 różne podstawniki, lustrzane odbicie nieidentyczne achiralna – 2 takie same podstawniki da się nało9zyć lusrzane odbicie enancjomery – lustrzane odbicia diastereoziomery – nielustrzane odbicia pasteur rozdzielił krystały kwasu winowego – skręcanie strumienia śiwiatła spolaryzowanego w różne srony konfiguracja absloutna – r – zgodnie z zegarem , s nie zgodnie, w biochemi stostuje się często konfigurację d, l . stereoizomery – rółzne właściwopści, mięta r i kminek [karwon] asprtam Lsłodki niekowalencyjne oddzialywania w roztworach wodnych: wodorowe [miedzy neutralnymi grupami między w. Peptydoymi]; oddziaływania jonowe [przyciganie, odpychanie], oddziaływania hydrofobowe, siły van der waalsa – dowolne 2 atomy w biskim sąsiedztwie czasteczki niepolarne – długie weglo łancuchy, bez podstawników z o2; polarne – krótkie, mają oh lub o, mogą uspólnic go z innymi w. wodorowe w cz. Biologicznych: gr. Karboksylowa i woda; gr. Karbonyloa lub ketonowa a woda; gr. Karbonylowa i aminowa w peptydach poli; miedzy komplementarnymi zsadami dna; w.wodorowe silny, gdy 3 atomy w linii prostej woda osłabia oddziaływania elektrostatyczne miedzy czasteczkami [rozpuszczalnik] usuniecie cz. Wody = korzysc w wiazaniu substratu przez enzym. Woda to slaby kwas, jej czasteczki w ograniczonym stopniu zdysocjowane. Stan rownowagi reakcji, jonizacja wody ph ujemny log z st. Jonow wodorowych słabe kw i zasady mają stałą dysocjacji energia zdobywana pożywieniem lub słońcem. Pasteur powiązał fermentcję alkoholową z procesami drozdz, a nie ich smiercia. Edward buchner – poczatki biochemii, badal enzymy. Endoenergetyczne – dostarczanie energii wymagane egzoenerg – uwalnianie energii deltaG+=delta H – TxdeltaS, g- energ. Swobodna, T-tempr, H- entalpia [opisuje ilość i rodzaj w. Chemicznych] , s- entropia [opisuje stopien uporządkowaia]. Proces spontaniczny tylko gdy delta G ujemna. Entropia wzrasta jak st. Uporzadkowania maleje. Organizmy: fototrofy [autotrofy – energia z co2, heterotrofy – cudzożywne, bakterie purpurowe,] chemotrofy utleniają pożywnienie [heterotrofy litotroficzne i organotroficzne] metabolizm: organizmy potrzebuja ciagłej energii swoobnej do 3 procesow: - pracy mechanicznej – aktywnego transportu cz. I jonow, - syntezy makroczasteczek z prosych prekursowrow . Przenosnik

e. Swobodneju w wiekszosci procesow – adenozynotrifosforan atp. 3 typy metabolizmu:skupiajacy [kataboliczny – rozklad zlozonych zw do prostych cz]; rozpraszajacy [anaboliczny – synteza zl. Czasteczek z prostych prekursorow]; cykliczny -stale odnawianie substratu metabolizm= anabolizm+katabolizm atp – srodek wymiany e. Swobodnej. e. Swodobna uwolniona w trakcie hydrolizy atp wykorzystywana do rekacji jej dostarczenia tj skurcz mięśni. Tworzenia atp z adp i pi w wyniku utlenienia pokarmu w org chemotroficznych lub pochlaniania energii sw. W org fototroficznych. Cykl atd-adp podstaowy sposob wymiany energii w ukl. Biologicznych. atp – usnieicie gr. Fosforanowej powoduje uwolnienie enrgii. Atp bezposredni donor energii swobodnej w ukl. Biologicznych. W kom. Atp jest zuzywana w ciagu minuty od powstania. Wykład 2 aminokwasy i białka aminokwasy – podst. Jednostki budulcowe białek, węgiel alfa – przy nim podstawniki, ł. Boczny. Aminokwasy roznia sie l. Bocznymi. Struktura aminokwasy sa stereozomerami. Wszystkie aminokwasy w bialkach sa w konfiguracji L. Podział grup R: niepolarne, polarne, aromatyczne, dodatnio naladowane, ujemnie. Niepolarne, alifatyczne l. Boczne: glicyna, alanina, walina, leucyna, metionina, izoleucyna niepolarne aromatyczne: fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan, tyrozyna najbardziej hydrofobowa polarne nienaładowane gr. Boczne: seryna, treonina, cysteina, prolina, asparagina, glutamina dodatnio naladowane gr. Boczne: lizyna, arginina, histydyna [dodatkowa gr aminowa, pierscien ujemnie naładowane: kw. Asparaginow, kw. Glutaminowy jon obojnaczy – gr. Aminowa i karboksylowa . W niskim ph duzo h+, obie grupy uprotonowane, w ph 7 podwojnie naladowane jon obojanczy, w zasadowym ph mniej h+, obie grupy deprotonowane. Aminokwasy roznia sie charakterem, wielkoscia, reaktywnoscia. Aminokwasy lacza sie w.peptydowym peptyd – polimer aminokwasow. Aminokwas zawiera n-koniec i c-koniec. N poczatek zapisu, c koniec. Peptydy: polipeptydy z więcej niż 100 reszt aminokwasowych = białka. Nawet nakrotsze peptydy maja duze znaczenie, np. Tripeptyd glutanon obecny w komorkach. Zbudowany z 3 reszt reszt aminokwasoych kw. Glutaminowego [glu], cysteiny [cys] i glicyny [gly], jego wzor: glu-cysgly. Enfekalina – neuroprzekaznik, opioid modulujacy percprcje bolu. w. peptydowe ma charakter w. Podwojnego i nie moze sie obracac. Struktura bialek: i rzedowa – sekwencja aminokwasowa, ii – lancuch polipeptydowy [alfa helisa lub beta harmonijka] iii- ulozenie calego l. Polipeptydowego, iv – ulozenie kilku lancuchow polipeptydowych. Kazde bialko ma unikalna strukture przestrzenna. Faldowanie sekwencji aminokwasowej! Preferowany zakres katow do tworzenia struktury alfa lub beta. Denaturacja – bialko ulega rozfaldowaiu, niszczona struktura alfa i beta. Od pI zalezy naladowanie bialek. w. Stabilizujace strukture przestrzenna bialek: oddzialywania w kieszeni hydrofoboej; w, wodorowe miedzy gr. W peptydowych; w.jonowe; w.wodorowe pomiedzy l.bocznymi aa; oddziaływania hydrofobowe; mostki disiarczkowe. cysteina+cysteina=cystyna wl . Niektoych bialek: m. Czastreczkowa – 10 000 do 3000000; ilosc aminokwasow – 100 – 27000 modyfikacje bialek: fosforylacja [przylaczenie gr. Fosforanowej naladowanej ujemnie do polarnych najczesciej=zmiana lad. Lanchucha oraz wl. Bialka, duza rola w aktywnosci enzymow]; metylacja [przylaczenie gr. Metylowej]; acetylacja [tyczy sie histonow]; hydroksylacja; karkoksylacja [do niej wymagana wit K]. koniugaty bialek [ wiaza sie z gr. Prostetyczna, np. Glikoproteiny, lipidoproteiny, metaloproteiny, hemoproteiny. Helisa alfa [linus pauling]- mocniej upakowane bialka, zawsze prawoskretna, wiazania przy c alfa. Harmonijka beta – l. Peptydowy bardziej rozciagniety, w. Wodorowe miedzy sasiednimi segmentami l. Polipeptydowych, a resszty aminokwasowe pod spodem. Skręt B [drugorzedowa struktura]- łączą końce 2 antyrownoleglych segmentow harmonijek, typ i i ii. Rownolegla lub antyrownolegla. Jak male czasteczki to helisa sie tworzy, bo korzystniej energetycznie. Połaczenie harmonijek w strukturę skladajaca sie tylko z harmonijek: typowe lub skrzyzowane [nigdy nie spotykane], struktura barylki b – wiele harmonijek; struktury wylacznie alfa lub ylacznie beta; strutury wymieszane; alfa+beta są rozdzielone. Bialka zalfa helisy bardziej wytrzymale, mniej

elastyczne – keratyna. Z harmonijki elastyczne, rozciagniete – fibreina. Kolagen z potrojnej helisy. Struktura iv opisuje z ilu podejdnostek skalda sie bialko. Deoksyhemoglobina – 4 lancuchy. Perutz i Kendrew okreslili strukture hemoglobiny w 1959. priony – bialka mogace powodowac nieprawidlowe falodwanie innych bialek. Bialko prpc – normalnie w mozgu , bialko prpscchoroba. Opiekuncze bialka – szaperony – nadzoruja faldowanie. Wykład 3 – funkcje białek keratyna- skl. Wlosow i paznokci, helisa alfa. Wytrzymale struktury. Super helisa [coiled coil]-obie helisy sie oplataja, oddzialywania hydrofobowe. Zamek leucynowy – uscislenie helis. Z nioch protofilamenty, a potem protofibryle.powstawanie lokow – mostki siaczkowe, w keratynie redukcja, zamiana struktry bialka. S redukcja sh. Fibroina – skl. Jedwabiu i nici pajeczych. Antyrownolegle hamronijki b, mniej oddzialywan wiec luzniejsza. Bialka w roznych konformacjach roznia sie wielkoscia. Harmonijka 2,000x5A, helisa 900x11A, globularna forma 130x30A albumina m.cz 64500, 585 reszt aminokwasowych. Kolagen – skl. Sciegien i chrzastek. m. Cz 300000da. Gly-xaapro lub gly-xaa-hypro. wl. Kolagenu dl 3000A, sr.15A. Bialko srukturalne wystepujace w najwiekszej ilosci [do 50% suchej masy]. 12 rodzajow kolagenu. Syntezowany przez fibroblasty i kom nablonka jako prokolageny. Prokolageny maja dodatkowo 150aminokwasow na nkoncu i 250 na ckoncu. Dodatkowe domeny stbilizuja kolegen w tworzeniu otrojnej heliosy. Struktura: potrojna helisa, potem wieksze wlokna z tego. To nie helisa! Skrecenie lewoskretne. Rezty glicyny co 3 sie pojawiaja w srodku, 3 reszty aminokwasu na jeden obrot. 35% gly, 11%ala, 21%pro ihypro. Struktura: sekwencja aminokwasow; glowny motyw; porojna helisa; prokolgane; tropokolagen; wlokienka kolgenu; wzorzec struktury wlokienka. Sieciowanie cz. Kolagenu: lys, hylys lub his. wl. Kolagenu tworza sie w ap golgiego i w retikulum endoplazmatycxznym. W ap golgiego modyfikacja prolin i lizyn i o-glikozydacja. Modyfikacja: -hydroksylacja prolin -hydroksylacja lizyn -oksydacja lizyn[do aldehydow, tworza potem mostki sieciujace lancuhy]. Rodzaje kolagenow: typ I – jest to najbardziej powszechnie występujący rodzaj kolagenu w ludzkim organizmie. Jest on obecny w tkance tworzącej blizny, w ścięgnach i tkance łącznej kości. Występuje on także w skórze, tkance podskórnej,  typ II – występuje w chrząstkach stawowych,

 typ III – występuje w tkance tworzącej się z fibroblastów, w trakcie zabliźniania ran, zanim zostanie wytworzony kolagen typu I, tworzy włókna tkanki łącznej właściwej siateczkowej, włókna te wybarwiają się solami metali ciężkich np. srebrem (argentos),  typ IV – występuje w błonie podstawnej – mikrowłóknach międzytkankowych, tworzących cienkie membrany między różnymi tkankami organizmu,  typ V – śródmiąższowy – występuje na granicy tkanki tworzącej blizny i tkanek na krawędzi blizn – występuje zawsze jako dopełnienie kolagenu typu I, 

typ VI – odmiana typu V – spełniająca tę samą funkcję,



typ VII – występuje w tkance nabłonkowej, m.in. w skórze i na powierzchni tętnic,



VIII – występuje w śródbłonku – tkankach tworzących błony śluzowe i wnętrze żył i tętnic,



IX, X, XI – występują w chrząstkach – razem z typem II,



XII – występuje razem z typami I i III w wielu tkankach.

Wrodzona łąmliwosc kosci – mutacja genow kodujacych proklagen, synteza prokolagenu obnizona lub nieprawidloa struktura. Objawy-sam0oistne zlamania, deformacje kosci, niski wzros, niebieskie twardowki. 4-hydroksyprolina niezbedny skladnik kolagenu. Powstaje w wyniku dzialania hydroksylazy prolinowej. Jk to nie zachodzi to szkorbut. Askorbinian wit c do hydroksylcji reszt proliny w kolagenie. Wit c zawiera fe3+ dziala jako utleniacz. Czlowiek nie potrafi yntetyzowac wit c. Szkorbut – blada skora, wypadanie zebow, zapadnieta skora. James lind wyizolowal c z cytryny w 1753r. Wit c wyizolowana z papryki 1928r molekularne silniki. Fragment miozyny w odpowiedzi na zwiazanie, hydroliz i uwolnienie atp przsuwa sie wzdluz filamentu aktynowego. Miozyna m 540000: 2 ciezkie lancuchy [m 220000] i 4 lekkie [m 20000]. tez super helisa. Dwie helisy tworza super helise lewoskretna. Stbilizowane oddzilywaniami hydrofobowymi. Miozyna tworzy dwubiegunowe struktury – grube filamenty. G akyna [monomer] towrzy polimery = f-aktyna. Cienkie filamenty skladaja sie z f-aktyny, troponiny i tropomiozyny. Aktyna – samoorganizujacy sie, podlegajacy ciaglym zmianom polimer o 2 roznych koncach.ostry i haczykowaty Kazdy monomer aktyny z 4 domen. Domeny sie lacza i otaczaja zwiazany nukleotyd atp lub adp. Glowa miozyny moze wiazac sie z filamentem

aktynowym. wl. miesniowe – dluga jadrzasta kom, ma ok, 1000 miofibryli [z cienkich i grubych filamentow oraz innych bialek]. Pasmo I – tylko cienkie filamenty, pasmo A – grube oraz nakladajace sie grube i cienkie, linia z – zakotwiczenie cienkich filamentow, linia m – region o duzej gestosci w srodku grubych filamentow. Mechanizm skurczu: cienkie film lacza sie z linia Z z pomoca a-aktyniny, desminy i wimentyny; cienkie filanety zawieraja duze bialko nebulinę. Liia M lczy grube filamenty oraz inne bialka paramiozyne, bialko c i m. Titina [najwieksze znane bialko] laczy grube z linia Z. 1 atp laczy sie z glowa miozyny, odlaczenie od akyny. 2 atp jest hyrolizowaneadp i pi pozostaje zwiazane z glowa miozyny, zmiana konformacji glowy. 3 miozyna wiaze sie z fil aktynowym, uwalniajac pi. 4 uwolnienie pi powoduje ekslpozje sily – zmiana konformacji miozyny, powoduje wzajemne przesuniecie filamntow. Cytoszkielet: mikrotubule, aktyna, filamenty pośrednie. Mikrofilamenty aktynowe – dynamiczne, atp zalezna polimeryzacja i depolimeryzacja. Fil aktynowe: - utrzymanie ksztaltu kom, -ruch kom, tworzenie wypustek, -przekazywanie ifn miedzy kom. -cytokineza, -skurcz miesni. Mirkotubuledynamiczne: gtp zalezna polimeryzacja heterodimerów tubuliny i depolimeryzacja. -rodzaj chromosomow [wrzeciono kariokineyczne] -rzęski – transport organelli. Filamenty pośrednie – statyczne, super helisa. Absorpcja w uv (280nm) – okreslanie st bialek. Prawo lamberta-beera. A=kcl. A absorpcja l- dl warstwy, c- st, k- wsp absorpcji e molowy a wlasciwy. Rozpuszcalnosc bialka zalezy od: oddzialywań polarnych z wodą; oddziaływań jonowych z solami; odpychania badz przyciagania miedzy naładowanymi cz. W ph=pi – najmniejsza rozp bialek. Frakcjonowane wysalania bialek, dializa. Chromaografia kolumnowa – bialka oddzielaja sie w miare oddzialywan z faza stacjonarna i ruchoma, zbierane we frakcjach. Sito molekuralne wieksze bialka przeplyhwaja szybciej. Chromatogrfia jonowymierna, adsorpcyjna, bialka oddzielane w zaleznosci od ladunkiu.lad bialka zalezy od ph buforu. Niskie ph zmiana konformacji w 1 podejdnostce->ulatwienie wiazania w 2 podjed. Ostatnia [4] cz o2 wiaze sie do podjed w konformacji R. Tlenek egla – ma 250 razy ieksze powinowactwo do hemoglobiny niz tlen, co w powietrzu w bezludnych jest 1ppm, 4ppm w miastach. U zdrowych ok 1% hemoglobiny skomplekoswane przez co, u palaczy nawet 15%. 50 utrata przyomnosci i spiaczka. Hemoglobina plodu ma wyzsze powinowactwo do co niz hemoglobina doroslych. Jon fe2+ w hemie wiaze tlen, co jest wiazany przez hem z powinowactem wiekszym niz o2. Czasteczka o2 wiazana pod kmatem 45st, a co prostopadle. CO powoduje usuniecie hemoglobiny z obiegu, wplywa na powinowactwo innygch podjed hemoglobiny wobec tlenu. Zwiazanie co przed 2 podjed hemoglobiny powoduje podwyzszenie powinowactwa wobec tlenu w pozostalych 2 podjednostkach-> tetrmer hemoglobiny z 2 zwiazanymi cz co wiaze o2 silnie w plucahc, ale uwalnia niewiele o2 w tkanahc. Hemoglobina przenosi tez h+ i co2, co2 produkowany w mitochodnirach jest uwadniany do hydrowelganu. Obnizenie ph wplywa na wiazanie o2. Wiazanie tlenu przez hemoglobine regulowane przez 2,3bisfosfoglicerynian [2,3-bgd], zmiejsza on powiowactwo hemoglobiny wobec tlenu, heterotropowa modulacja allosteryczna. Wiaze sie do dodatnio nakladowanych reszt, stabilizujac forme T,

zmiejsza to powiowactwo do tlenu. Hemoglobina plodu utracila część miejsc wiazacych 2,3-bpg, wobec czego jej powinowacwo do tlenu jest wieksze. Poprzez obnizenie powinowactwa hemoglobiny do tlenu bpg ulatwia uwalnianie tlenu w tkanakach. Anemia sierpowata – mutacja Glu->Val w 6 pozycji lancucha beta. Deoksyhemogobina 5 agreguje w wyniku zwiekszonej hydrofobowosci. Heterozygoty relatywnie odporne na malarie. Wykład 5 – lipidy Klasy lipidow: zaasowe[niepolarne] -triacyglicerole; lipidy blonowe [polarne]- fosfolipidy i glikolipidy. Funkcje lipidow: -magazynowanie energii, -skl blon kom, - czasteczki syngalizacyjnehormony[pochodne sterololowe]. Lipidy proste: triacyloglicerole[tluszcze], estry kw tluszczowych i glicerolu. Lipidy zozone wchodz w sklad bl kom: -fosfolipidy, -glikolipidy, -cholesterol. Fosfolipidy – pochodne glicerolu [fosfoglicerydy] lub sfingozyny [sfingolipidy]. Fosfoglicerydy: glicerol +2 łan kw. Tluszczowego + ufosforowny alkohol. Kw tluzszczowy – l. Weglowodorowy o roznej dlugosci i zakojnczony gr karboksyulowymi. -w.estrowe/amidowe- glicerol -rdzen lipidu, sfingozyna. Kw tluszczowe najczesciej palmitynowy i sterynowy. Przewaznie parzysta liczba at c, 14-24, najczesciej 16-18. nasycone kw tluszczowe maja temp topnienia 40-80st, nienasycone maja ja o wiele nizsza. Kw omega nienasycone potrzebne do zycia, wystepuja w oleju roslinym, ryby morskie. Kwasy omega moga byc omega 3 lub 6, liczba informuje o atomie c przy ktorym jest w. Podwojne. Kw tluszczone trans-nienasycone powstaja z cis-nienasyconych w podrzegwaniu. Maja nizsza temp topnienia niz cis, iec moga byc np. W formie stalej, margaryna. Trans-nienasycone powoduje obnizenie choleresrolu HDL, podwyzszenie st LDL. Fosfogilicerydy : gr hydroksyloe glicerolu c-1 i c-2 sa zesryfikowane grupami karboksylowymi dwoch kw tluszczowych. Grupa c-3 zestryfikowana kw fosforowym. Taki fosfoglicerol to fosfatyd lub diacyloglicerolo-3-fosforan. W blonach malo fosfoglicydow, ale sa zwiazkami posrdnimi do syntezy innych lipidow. Glicerolofosfolipidy: nasycony kw tluszczowy [np. Palmitynowy] , nienasycony kw tluszczony [np. Oleinowy] , podstawnik gr fosforanoej. Schemat budowy fosfolipidu: glicerol a do niego 2 kw tluszczowe, fosforan za nim alkohol. Zwiazki estryfikujace gr fosforanowa w fosfoglicerydach: seryna, glicerol, cholina, inozytol, etanoalamina, fosfoglicerydy z tego: fosfatydyloseryna, fosfatydylocholina itd... Sfingolipidy – fosfolipidy bez gicerolu. W miejsce glicerolu sfingozyna – amid o dl lancuchu weglowodoroym. Gr aminowa szkiletu sfingozyny laczy sie z kw tluszczowym przez w. Amidowe. Pierwszorzedowa gr hydroksylowa sfingozyny jest zestryfikowana fosfocholiną. Sfingozyna zawiera gr aminowa i alkoholowa, ale jest rozp. W wodzie. Budowa sfingolipidu: sfingozyna, kw tluszczowy, podstawnik. Ceramid – N-acylosfingozyna. Sfingolipidy sa w zew warstwie bl kom. Porownaie: fosfatydylocholina [lecytyna] – fosfocholina do glicerolu; sfingomielina – fosfocholina do sfingozyny. Glikolipidy – sfingolipidy z cukrem zamiast fosfocholiny. Cerebrozyd- najrpostszy glikolipidy, pojedyczy cukier zaiwera. Globozydy – neutralne [nienaladowane] cukry [gal, glc]. Gangolizydy- zawieraja kwas sjalowy [Nacetyloneuraminowy] 1 reszta kw sjalowego GM mono, 2 reszty GD di. Glikolipidy eterminuja gr krwi, tworza antygeny. Gangliozydy – najbardziej zlozone sfingolipidy, l cukrowy zaiwerajacy co najmniej jeden kwasny cukeir jest zwiazany z ceramidem. Powstaja w wyniku spotniowego, uporzadkowanego dodawania reszt cukrow do ceramidu. O strukturze gangliozydu decyduje swoistosc glikozylotransferaz. Fosfolipidy i sfingolipidy degradowane w lizosomch. Enzymy degrdujac – fosfolipazy. Do degradacji glikolipidow potrzebne również glikozydazy. Mutacje enzymow degradujacych moga byc przyczyna chorob spichrzowych – nagromadzenie sie prodkuktow rozpadu glikolipidow, ich nagromadzenie powoduje uszkodzenie komorek. Hormony ikozanoidowe. Powstaja w wielonienasyconych kw tluszczowych. Arachidonian jest prekursorem cz sygnalowych, tj. Prostoglandyny, prostacykliny, tromboksany i leukotrieny. Ikozanoidy sa parahormonami przenioszacymi sygnal do sasiednich komorek, wszystkie sa pochodnymi kw arachidonowego. Powstaje on z kw lineinowego, musi byc z pozywienia on. Ikozanoidy: prostaglandyny – 20weglowe kw tluszczowe zaiwerajce 5weglowy pierscien; prostacyklina i tromboksan – zwiazki pokrewne powstajace z prostoglandyn; leukotrieny – pochodne arachidonianu, zawieraja 3 w podwojne.prostaglandyny i inne ikozanoidy sa lokalnymi hormonami, stymuluja stan zapalny, reguluja przeplyw krwi, jonow prez blony, idnukuja sen.

Prostaglandyny maja wiele funkcji regulayjnych. Biosynteza prostaglandyn: cyklooxygeneza[cox]enzym o 2 aktywnosciach: cykloo...