Resumen estructura primaria y secundaria PDF

Preview

Summary

Descripcion e informacion de la estructura primaria y secundaria de proteinas...

Description

Parte 4: Estructura proteíca: Estructura primaria y secundaria. ¿PARA QUE SIRVEN LAS PROTEÍNAS? 1. Transportan y almacenan moléculas pequeñas 2. otras constituyen gran parte de la organización estructural de las células y los tejidos. 3. La contracción muscular, 4. la respuesta inmunitaria 5. y la coagulación de la sangre se producen todas ellas mediante proteínas. LA PROTEÍNA MÁS IMPORTANTE: Las enzimas. Son catalizadores de reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción MODELO DE BASTONES: Estructura tridimensional de la mioglobina. Representa en forma de modelo de bastones la primera proteína cuya estructura se dedujo mediante difracción de rayos X Muestra la complejidad y especificidad de la estructura tridimensional de las proteínas a) ESTRUCTURA PROTEICA PRIMARIA: Todas las proteínas son polímeros, y los a-aminoácidos son los monómeros que se combinan para formarlas. Son macromoléculas formadas por la unión mediante enlaces covalentes de una o más unidades simples llamadas monómeros a-AMINOACIDOS El grupo amino está unido al carbono-a, y el carbono al grupo carboxilo EJ: INSULINA: Es una hormona polipeptídica. Regula el nivel de glucosa en sangre (glucemia).

En su forma activa consta de dos cadenas: la A, de 20 aminoácidos y la B, de 31. Estas dos cadenas se unen entre sí por medio de dos puentes disulfuro Sufre varios procesamientos para estar en su forma activa b) ESTRUCTURA SECUNDARIA: El siguiente nivel de la estructura de la proteína, es la estructura secundaria, esta se refiere a estructuras plegadas localmente, que se forma dentro de un polipéptido debido a las interacciones entre los átomos del esqueleto. ESTRUCTURAS: Los tipos de estructuras secundarias más comunes son la hélice-α y la hoja o lamina plegada-β. Ambas estructuras mantienen su forma mediante puentes de hidrogeno, que se forman entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H del grupo amino de otro. Hélice-α: El grupo carbonilo (C=O) de un aminoácido se une mediante un puente de H del grupo amino H(N-H) de otro aminoácido que esta 4 lugares más adelante en la cadena. Este patrón de enlace jala la cadena polipetidica para formar una estructura helicoidal. Los grupos R de los aminoácidos sobresalen hacia afuera de la hélice-a, donde pueden interactuar libremente. Hoja o lamina-β: Dos o más segmentos de una cadena polipetidica se alinean uno junto a otro, formando una estructura laminar que se mantiene unida por puentes de hidrogeno. Dichos puentes se forman entre los grupos carbonilo y amino del esqueleto, mientras que los grupos R se extienden por arriba y por abajo del plano de la hoja. Las cadenas de una lámina B pueden ser paralelas al apuntar en la misma dirección o anti paralelas al apuntar en direcciones opuestas. c) PROTEÍNAS FIBROSAS: Son moléculas alargadas con estructuras secundarias bien definidas. Suelen desempeñar funciones estructurales en las células. Son las principales Proteínas de la piel, del tejido conjuntivo y de las fibras animales QUERATINA Son las proteínas más importantes del pelo y las uñas y forman una parte importante de la piel animal. HÉLICE A-QUERATINA Todas las proteínas filamentosas intermedias tienen predominantemente una estructura de hélice a

ESTRUCTURA PROPUESTA PARA LOS FILAMENTOS INTERMEDIOS DEL TIPO DE LA QUERATINA: a) Dos monómeros se aparean a través de ovillos enrrollados para formar el dimero b)Se asocian para formar un protofilamento de 4 cadenas c)Y luego una protofibrilla de 8 cadenas FIBROÍNA: La fibroína es un tipo de proteína con carácter fibroso producida por el gusano de seda o las arañas La fibroína es una proteína de lámina b. Casi la mitad de sus residuos son glicina. Es insoluble Es un ejemplo notable de molécula proteica que ha evolucionado para realizar una función determinada: para proporcionar una fibra resistente, aunque flexible, para el capullo del gusano de seda o para la tela de la araña. COLÁGENO: Es la proteína más abundante en la mayoría de los vertebrados. Las fibras de colágeno forman la matriz de los huesos. Básicamente, el colágeno mantiene unidos a la mayoría de los animales. Se sintetiza por medio de traducción en el ribosoma LAS FIBRAS DE COLAGENO ESTAN FORMADAS POR HELICES TRIPLES DE POLIPEPTIDOS CON ABUNDANTE GLICINA Y PROLINA. La unidad básica de la fibra de colágeno es la molécula de tropocolágeno ESTRUCTURAS DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO: (a) y (b) Estructura primaria y secundaria de una molécula de tropocolágeno. (c) Con pocos aumentos destaca la estructura secundaria de hélice triple (d) Moléculas de tropocolágeno alineadas una al lado de otra de modo escalonado para formar la fibra de colágeno ELASTINA: La proteína elastina forma fibras elásticas que se hallan en los ligamentos y en los vasos sanguíneos. El colágeno se encuentra en los tejidos en los que se precisa resistencia o dureza, pero otros tejidos, como los ligamentos y los vasos sanguíneos arteriales, necesitan fibras muy elásticas. Estos tejidos contienen grandes cantidades de la proteína fibrosa elastina. Está formada por una cadena de aminoácidos: una hidrofóbica y otra hidrofílica d) ENFERMEDADES RELACIONADAS CON PROTEÍNAS FIBROSAS: Síndrome de Elhers-Danlos: Es un conjunto de trastornos que afectan el tejido conjuntivo. Se presenta con articulaciones flexibles en exceso, piel flexible y frágil.

Osteogénesis: Trastorno genético en el cual los huesos se fracturan con facilidad. Algunas veces, los huesos se fracturan sin un motivo aparente. También puede causar músculos débiles, dientes quebradizos, una columna desviada y pérdida del sentido del oído. Otras (escorbuto): El escorbuto es un trastorno nutricional producido por la deficiencia de vitamina C. Como tal, se caracteriza por una dificultad para sintetizar tejidos, especialmente colágeno. RESUMEN: Esta breve visión general de unas cuantas proteínas estructurales pone de manifiesto varios puntos. En primer lugar, las proteínas pueden evolucionar para realizar una diversidad de funciones casi infinita. En segundo lugar, las proteínas fibrosas estructurales hacen esto aprovechando la propensión de las secuencias repetitivas concretas de residuos de aminoácidos para favorecer un tipo u otro de estructura secundaria. Finalmente, la modificación posterior a la traducción de las proteínas, incluyendo los entrecruzamientos, es un elemento accesorio importante para ajustar una proteína a su función. BIBLIOGRAFIA: 3ª Edicion Bioquimica. Christopher K. Mathews Bioquimica 5.a edición Richard A. Harvey Páginas: pág. 16-pág.18 Fecha de consulta: 20/08/2019 Tema de consulta: Estructura secundaria de las proteínas. http://www.dciencia.es/la-insulina/ https://prezi.com/wfsy0rmizfba/estructuras-de-las-proteinas-y-caracteristicas-de-losaminoa/ https://es.Khanacademy.org/sciense/biology/macromoléculas/proteinsandaminoacid-/a/orders-of-protein-structure Fecha de consulta: 20/08/2019 Tema de consulta: Estructura secundaria de las proteínas....