TEMA 5 - Proteinas fibrosas PDF

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Proteinas fibrosas...

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TE TEMA MA 5 – PPROT ROT ROTEI EI EIN NAS FIB FIBRO RO ROSA SA SASS 1. CONCEPTO Y FUNCION DE LA PROTEINAS FIBROSAS Las proteínas fibrosas se caracterizan por poseer una disposición alargada en el espacio. Esta disposición alargada va a dar como consecuencia, proporcionar fuerza y/o elasticidad a los tejidos donde se encuentren. Por ello, la función principal de dichas proteínas es estructural. Las proteínas fibrosas contienen en sus estructuras, una estructura secundaria característica que se repite. Todas las proteínas fibrosas son insolubles por lo que los aminoácidos que se encuentran en estas estructuras son hidrofóbicos. Estos se encuentran tanto en el interior como en el exterior de la proteína. 2. α-QUERATINAS Las α-queratinas son proteínas que se encuentran únicamente en los vertebrados. EJEMPLO: uñas, pelo, pezuñas, cuernos… La estructura secundaria que se va a repetir es la hélice α dextrógira. Después, dos hélices α dextrógiras se van a enrollar en lo que se conoce como un superenrollamiento de dos cadenas levógiro, estabilizado mediante interacciones hidrofóbicas entre las dos cadenas. En estas interacciones hidrofóbicas participan aminoácidos hidrófobos. Dos superenrollamientos van a interactuar entre si para formar lo que se conoce como un protofilamento, y dos protofilamentos va a interaccionar entre si para formar una protofibrilla. Estas dos estructuras se estabilizan mediante enlaces disulfuro formados por el aminoácido cisteína. 3. FIBROINA DE LA SEDA La fibroína aparece en la seda de las arañas. Se caracteriza porque su estructura secundaria que se va a repetir es la lamina β antiparalela. Es una proteína que esta compuesta por glicina y alanina principalmente, debido a que estos aminoácidos tienen grupos R pequeños. Existe una secuencia que se va a repetir de manera constante, donde va a aparecer la glicina y alanina. Esta estructurase estabiliza mediante enlaces de hidrogeno y fuerzas de Van der Waals. Es una proteína fuerte, que no se estira, pero es altamente flexible.

A pesar de que predominen glicina y alanina, en la hoja β aparecen de vez en cuando valina y tirosina, los cuales hacen que la hoja se rompa. Estas interrupciones sirven para que sean puntos de crecimiento de las hojas β. 4. COLAGENO •

INTRODUCCIÓN: El colágeno es la proteína con función estructural mas abundante en vertebrados. DATO: el colágeno compone el 30% de masa proteica total.

El colágeno aparece en la matriz extracelular. Se conocen numerosos tipos De colágeno: a) Colágeno tipo I: forma fibras de gran resistencia, encontrándose en los tendones. b) Colágeno tipo IV: se encuentra en tejidos epiteliales, formando estructuras reticulares. •

ESTRUCTURA: La unidad estructural del colágeno es una molécula con estructura de triple hélice dextrógira conocida como tropocolágeno, formada por tres cadenas individuales llamadas cadenas α. 1. ESTRUCTURA PRIMARIA: La estructura primaria esta compuesta por tres cadenas α, compuesta por aminoácidos como glicina, que tiene una alta capacidad de giro y permite compactarse en el interior de las cadenas α del colágeno, la prolina e 4hidroxiprolina, que permiten el giro tan marcado del colágeno, y la hidroxiprolina, que da estabilidad mediante enlaces covalentes intermoleculares e intramoleculares. En la secuencia de aminoácidos se alternan zonas en las que predominan aminoácidos apolares con zonas que predominan aminoácidos polares, básicos y ácidos. En esta secuencia, existe una repetición de tres péptidos; X-Y-Gly, siendo X prolina e Y, 4-Hyp. 2. ESTRUCTURA SECUNDARIA: Es a lo que nos referimos por cadena α. Tiene una estructura secundaria única ya que no se encuentra en ninguna otra molécula. Contiene 3 residuos de aminoácidos por vuelta, y su giro el levógiro. 3. ESTRUCTURA CUATERNARIA: Se le conoce como la triple hélice del colágeno o tropocolágeno. Se forma por el superenrollamiento de 3 cadenas α, dando lugar a un enrollamiento dextrógiro. Esta estructura se estabiliza mediante enlaces de hidrogeno entre las cadenas α, interacciones hidrofóbicas y por enlaces covalentes intramoleculares.

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TELOPÉPTIDOS: Cuando se sintetiza el colágeno, aparecen 3 zonas claramente diferenciadas. Las zonas de los extremos Nterminal y C-terminal no tienen estructura de triple hélice. Estas zonas se denominan telopéptidos, los cuales, después de la síntesis, se eliminan dejando solo la estructura de tropocolágeno. • FIBRAS DE COLÁGENO: Las fibras de colágeno se van a disponer de forma paralela, formando filas unas con otras. De tal manera, que las zonas polares y las zonas apolares coincidan entre si con las otras moléculas para estableces interacciones polares e hidrófobas entre fibras. Esto da un patrón estriado que podemos observar en el microscopio. Este tipo de estructuras se estabilizan mediante interacciones covalentes entre las fibras, reforzando las interacciones ya existentes. Esto hace que las hebras de colágeno puedan soportar una gran fuerza textil.

5. ELASTINA La elastina no tiene una estructura secundaria que se repita por lo que se considera que es un ovillo estadístico. Se encuentra en vasos sanguíneos y en los ligamentos, debido a que posee cierta flexibilidad para que el tejido tenga elasticidad y no se rompa. La elastina tiene un gran contenido de glicina, alanina y valina, por lo que esta proteína se va a estabilizar mediante interacciones hidrofóbicas Es muy flexible debido a que contiene residuos de lisina, los cuales forman entrecruzamientos entre ellas, donde se combinan 4 cadenas de lisina que forman la desmosina, los cuales son los encargados de conferir elasticidad a la proteína. De tal manera, la elastina, cuando existe un estiramiento, la cadena polipeptídica se estira, pero gracias a las uniones de desmosina, la proteína sigue unida, por lo que cuando la causa que provoca el estiramiento desaparece, estos puntos de unión hacen que la proteína vuelva a su forma inicial. Si estos puntos no existieran, la proteína no volvería a su forma inicial de relajación....