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Vorbereitung für eine Klausur im Grundkurs...

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Bio Klausur

Aufbau der Enzyme: Peptidbindungen: Beim Aufbau eines Proteins, z.B. beim Zellwachstum, verbinden sich Aminosäuren zu einem Kettenmolekül. Dabei reagieren von benachbarten Aminosäuren jeweils die Aminogruppe und die OH-Gruppe einer COOH-Gruppe unter Austritt von Wasser. Diese so genannte Peptidbindung ist das grundlegende Bauprinzip aller Proteine

Primärstruktur: Jedes Protein wird in seinen Eigenschaften nicht nur durch die Art und durch die Zahl der enthaltenen Aminosäuren, sondern auch durch die Reihenfolge bestimmt. Man bezeichnet diese als Primärstruktur eines Proteins. Sekundärstruktur: Es gib t zwei Raumstrukturen, in denen Proteinketten vorliegen können: in einer alpha-Helix-Struktur und in einer beta-Faltblatt-Struktur. Beide räumlichen Strukturen werden durch eine große Zahl von Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert. Teritiärstruktur: Helix- und Faltblattstrukturen können zu neuen Organisationsformen, zu Spiralen, verdreht sein. Hier kommen zu den Wasserstoffbrücken, die die Sekundärstruktur stabilisieren, so genannte VAN DER WAALSsche Kräfte(Anziehungskräfte), hinzu. Man nennt diese räumliche Anordnung Teritiärstruktur. Quartärstruktur: Wenn mehrere in der Teritiärstruktur vorliegende Eiweißketten zu einem einzigen Riesenmolekül zusammentreten, ist der höchste Komplexitätsgrad in der Struktur von Proteinen erreicht. Wir bezeichnen diese Anordnung im Raum dann als Quartärstruktur.

Schlüssel-Schloss-Prinzip: Das Schlüssel-Schloss-Prinzip beschreibt die Funktion von zwei oder mehreren komplementären Strukturen, die räumlich zueinander passen müssen, um eine bestimmte biologische Funktion erfüllen zu können. Substratspezifität: (kompliziert) Enzyme sind meistens Proteine, die von einer oder mehreren Polypeptidketten gebildet werden. Durch die Faltung der Polypeptidketten entsteht eine Art Höhle an der Oberfläche des EnzymMoleküls. Sie bildet das so genannte aktive Zentrum, an dem das Substrat umgesetzt wird. Nur wenn ein Stoff Molekülgruppen besitzt, die von den Seitenketten der bindenden Aminosäuren im aktiven Zentrum eines Enzyms angezogen werden, kann er sich an das aktive Zentrum des Enzyms anlagern. Deshalb können Enzyme nur mit spezifischen Stoffen einen Enzym-Substrat-Komplex bilden: Sie sind substratspezifisch. Substratspezifität: (einfach) Nur bestimmte Substrate können im aktiven Zentrum enzymatisch abgebaut werden. Wirkungsspezifität: Wirkungsspezifität ist die Eigenschaft von Enzymen, Substrate in bestimmter Weise und nur in dieser umzusetzen, das heißt von mehreren theoretisch möglichen Umsetzungen nur eine bestimmte auszuwählen (aktives Zentrum). Enzymaktivität: Ein Maß für die Enzymaktivität ist sicherlich die Anzahl der Substratmoleküle, die ein Enzymmolekül pro Sekunde umsetzen kann.

Enzymaktivität in Abhängigkeit von der Substratkonzentration: Die Substratkonzentration hat großen Einfluss auf die Enzymaktivität. Dabei ist die Enzymaktivität die Geschwindigkeit der Substratumsetzung. Bei niedriger Konzentration kann durch Erhöhung der Substratkonzentration die Enzymaktivität gesteigert werden. Jedoch sind bei hohen Konzentrationen schon alle Enzyme mit Substratmolekülen besetzt (Sättigungsbereich) und die Enzymaktivität kann nicht mehr gesteigert werden. Die Konzentration hat so ihren Maximalwert erreicht. Das Maß für die Enzymaktivität ist die Substratkonzentration bei halber maximaler Geschwindigkeit und wird als Michaelis-Menten-Konstante bezeichnet. Wenn der Km-Wert klein ist, die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit also bereits bei geringer Substrat-Konzentration erreicht wird, kann man daraus folgern, dass schnell Enzym-Substrat-Komplexe gebildet werden.

Enzymaktivität in Abhängigkeit von der Temperatur: Die Reaktionsgeschwindigkeit nimmt bei Enzymreaktionen mit steigender Temperatur zu. Bei einer Temperaturerhöhung um zehn Grad Celsius verdoppelt bis verdreifacht sich in der Regel die Reaktionsgeschwindigkeit (RGT Regel). Diese Beobachtung ist insbesondere mit dem zunehmenden Molekülbewegungen zu erklären Infolgedessen treffen Enzym und Substrat-Moleküle häufiger aufeinander. Jedes Enzym hat ein spezielles Temperaturoptimum, bei dem es die höchste Aktivität hat. Mit steigender Temperatur verändert sich die Raumstruktur eines Enzyms. Bei zu hohen Temperaturen werden durch zu große thermische Bewegungen Bindungen zerstört. Das Enzym denaturiert. Infolgedessen kann das Substrat nicht mehr an das aktive Zentrum binden und die Enzymaktivität sinkt.

Enzymaktivität in Abhängigkeit vom pH-Wert: Jedes Enzym hat einen optimalen pH-Wert, bei dem es mit maximaler Wechselzahl arbeitet. Änderungen des pH-Wertes können zu Änderung der Enzymkonformation führen. Die Teritiärstruktur eines Proteins wird nicht nur durch S-S-Brücken zusammengehalten, sondern auch durch elektrostatische Anziehungskräfte. Unterschiedlich geladene Seitenketten können sich elektrostatisch anziehen und dadurch die Raumstruktur des Enzyms stabilisieren. Wenn der pH-Wert sinkt nehmen die Carboxylgruppen, die bisher negativ geladen waren, ein Proton auf und werden neutral. Wenn der pH-Wert steigt, geben die Aminogruppen die vormals positiv geladen waren ein Proton ab und werden neutral. Die Zahl der elektrostatischen Bindungen im Enzym sinkt und die Struktur des aktiven Zentrums ändert sich. Somit sinkt die Enzymaktivität, da die Substrate nicht mehr genau ins Aktive Zentrum passen.

Kompetitive Hemmung: Bindet ein Inhibitor an das aktive Zentrum eines Enzyms, so spricht man von einer kompetitiven Hemmung. Die Inhibitor und Substratmoleküle konkurrieren dabei um die Besetzung des aktiven Zentrums. Mit zunehmender Substratkonzentration erhöht sich die Wahrscheinlichkeit, dass Substrate an das aktive Zentrum binden. Deshalb wird bei hohen Substrat-Konzentrationen die maximale Reaktionsgeschwindigkeit trotz des Hemmstoffs erreicht. Es wird aber eine höhere Substrat-Konzentration benötigt, um die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen. Der Km-Wert wird also größer. Die Affinität zwischen Substrat und Enzym ist dadurch verringert, dass die Inhibitoren kurzzeitig das aktive Zentrum blockieren. Die kompetitive Hemmung ist isosterisch, da die räumliche Struktur des Enzyms sich nicht verändert. Außerdem ist die kompetitive Hemmung reversibel, da die Inhibitoren sich wieder absetzen.

Nicht-kompetitive Hemmung: Enzyme können auch dadurch gehemmt werden, dass Inhibitoren sich außerhalb des aktiven Zentrums an das Enzym-Molekül anlagern (allosterisches Zentrum). Solche Hemmstoffe sind zum Beispiel Schwermetalle oder Gifte. Ihre Anlagerung wirkt sich auf die Raumstruktur des Enzyms aus. Das aktive Zentrum wird dabei so verändert, dass es kein Substrat mehr binden kann. Diese Form der Hemmung nennt man nicht-kompetitive Hemmung. Da die Hemmstoffe dabei nicht mit dem Substrat um das aktive Zentrum konkurrieren, kann eine Erhöhung der Substrat-Konzentration die Hemmung nicht aufheben. Bei der nicht-kompetitiven Hemmung wird ein Teil der Enzyme im Reaktionsgefäß blockiert. Da so die Konzentrationen an aktiven Enzymen gesenkt wird, kann die maximale Reaktionsgeschwindigkeit nicht erreicht werden. Die Affinität der aktiven Enzyme zu den Substraten verändert sich jedoch nicht. Der Km-Wert bleibt gleich. Die nicht kompetitive Hemmung ist allosterisch, da die räumliche Struktur des Enzyms verändert wird. Außerdem ist die nicht kompetitive Hemmung reversibel, wenn die Dosierung der Blei Ionen gering ist und irreversibel, wenn die Dosierung der Blei Ionen hoch ist.

Urease: Spaltet Harnstoff in Kohlenstoffdioxid und Ammoniak Amylase: Spaltet Stärke in Mono- und Disaccharide. Lipase: Spaltet Nahrungsfette...