Title | 5. Aminosäuren - Peptidbindung |
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Course | Einführung in die Biologie |
Institution | Westfälische Wilhelms-Universität Münster |
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Peptidbindung...
Aminosäuren Proteine = (Eiweiß) aus Aminosäuren aufgebaute Makromoleküle
Funktion -
Enzym = Stoffwechselsteuereung Hormone = Infomationsvermittlung Membranrezeptoren = Informationsaufnahme Antikörper Gerüststoffe Muskelfasern
Aufbau = durch Verknüpfung vieler L-Aminosäuren Carboxylgruppe Aminogruppe chirales α-C-Atom -
AS sind Zwitterionen: Carboxylgruppe ist deprotoniert; Aminogruppe ist protoniert → Netto –Ladung ist 0 (→ funktionelle Gruppen sind geladen)
Die Peptidbindung mehrere AS Peptidbindungen eingehen → Oligopeptid > 10 As → Polypeptide > 100 As → Protein
Ionisierungsgrad in Abhängigkeit vom pH-Wert Beide fkt Gruppen sind protoniert Amino portoniert; Carboxyl deprotoniert Beide fkt Gruppen deprotoniert
Wo sich Kurven schneiden ist der pK-Wert, dort ist gerade die Hälfte der funktionellen Gruppen deprotoniert pH = 2 → ist der pK Wert der Carboxylgruppe pH = 9 → ist der pK Wert der Aminogruppe
Verschiedene Aminosäure Gruppen -
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R-Gruppe Positiv geladene R-Gruppen
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Negativ geladene R-Gruppen
Polare, ungeladnene R-Gruppen
Bestimmung der Proteinkonzentration -
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Aromatische AS absorbieren UV-Licht bei 280 nm Nur eine bestimmte Wellenlänge wird durch den Monochromator durchgelassen I₀ trifft auf Cuvette, in der Protein enthalten ist AS absorbiert das Licht teilweise I ˂ I₀
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Absorption ist proportional zur Konzentration des Proteins in der Cuvette...