Determinación de hemoglobina en sangre PDF

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Practica para ver la hemoglobina ,asi como una explicación de lo que es y sus funetes y funciones...

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Explicar la síntesis de la hemoglobina y su catabolismo La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que está presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. La biosíntesis de la Hb guarda estrecha relación con la eritropoyesis. La expresión genética y el contenido de Hb acompañan la diferenciación de las unidades formadoras de colonias eritroides (UFC-E) en precursores eritroides. Cada una de las cadenas polipeptídicas de la Hb cuenta con genes propios: α, β, δ, γ, ε. Los genes α y β son independientes y se ubican en cromosomas distintos. El grupo α, se localiza en el brazo corto del cromosoma 16 y contiene además los codificadores de la cadena z. El grupo β se localiza en el brazo corto del cromosoma 11 e incluye a los genes de las cadenas γ, δ y ε. Todos los genes funcionales de la globina comparten una estructura general que consiste en 3 exones (secuencias codificadoras) y 2 intrones o sectores interpuestos (secuencias que no se traducen). Existen dos secuencias claves en la iniciación de la transcripción: TATA y CAT; las mutaciones que las afectan limitan la transcripción de ARNm. La porción distal del tercer exón (AATAAA) finaliza la transcripción. La transcripción primaria del ARNm incluye copias de toda la secuencia del ADN genómico (intrones y exones). Antes de su transporte al citoplasma se procesa por clivaje del extremo 5’, hay separación de las secuencias transcriptas de los intrones y poliadenilación del extremo 3’. Los puntos de consenso son secuencias de nucleótidos adyacentes que perfeccionan la síntesis del ARNm. Las mutaciones que involucran tanto los puntos de unión, así como los de consenso, alteran la separación y crean ARNm anormales. La causa más común de las hemoglobinopatías es la mutación puntual, es decir, la sustitución de un nucleótido de ADN por otro, lo que modifica el código genético y puede inducir un cambio en un aminoácido de la globina resultante. La traducción es un proceso ribosómico, en donde se sintetiza una cadena polipeptídica de acuerdo al patrón de codones del ARNm. La terminación se

produce cuando se llega a un codón de finalización UAA, la cadena polipeptídica se completa y se separa del ribosoma. Los polipéptidos libres forman de inmediato dímeros αβ y tetrámeros α2β2. El grupo Hem se sintetiza en virtualmente todos los tejidos, pero su síntesis es más pronunciada en la médula ósea y el hígado, debido a la necesidad de incorporarlo en la Hb y los citocromos, respectivamente. Es una molécula plana que consta de un hierro ferroso y un anillo tetrapirrólico, la protoporfirina III o IX. El Hem es un factor fundamental en la regulación de la tasa de síntesis de la globina. Su principal efecto se ejerce en la iniciación de la traducción, donde bloquea la acción de un inhibidor de la producción de globina. También participa en la transcripción y el procesamiento del ARNm. Normalmente los eritrocitos envejecidos se degradan hacia el día 120 de vida en la médula ósea, el hígado y el bazo. En algunas circunstancias sin embargo, los eritrocitos sufren lisis intravascular, liberando Hb, que puede ser tóxica para los tejidos a menos que se remueva rápidamente. La haptoglobina (Hp) es una proteína plasmática que une Hb libre, a través de la formación de un complejo Hp-Hb. Este complejo es reconocido a través de una proteína situada en la superficie de los macrófagos y monocitos denominada CD163, permitiendo su digestión y la seguida liberación de hierro y bilirrubina. CATABOLISMO Los glóbulos rojos tienen una vida media de 120 días. Las células senescentes son reconocidas por cambios en la membrana y son fagocitadas y eliminadas por las células del sistema reticuloendotelial sobre todo en las paredes vasculares de hígado y bazo. Para destruir las proteínas del heme se requieren dos procesos: a) uno que sea capaz de procesar las fracciones fuertemente hidrofóbicas que se producen al romperse el núcleo de porfirina y b) un segundo que sea capaz de retener y almacenar el hierro para su reutilización. El primer paso que experimenta la hemoglobina en su proceso de catabolismo es la separación de la globina que es desnaturaliza a sus aminoácidos constituyentes. El hemo es liberado en el citoplasma de la célula reticuloendotelial

donde es degradado en un primer paso que requeire oxígeno molecular y NADPH. La enzima que cataliza este proceso es la hemo-oxigenasa. Es de destacar que en esta reacción la enzima produce monóxido de carbono a partir del carbono del puento que une los dos anillos de pirrol que contiene el grupo vinilo (CH=CH2), siendo la única fuente endógena de este gas. De esta manera, la medida del CO en el aire espirado es una indicación de la cantidad de hemo que está siendo degradada por un individuo. Se requieren 3 moléculas de O2 para cada anillo de hemo degradado. El producto de oxidación es la biliverdina que, posteriormente es reducida a bilirrubina por la bilirrubin-reductasa La bilirrubina es poco soluble en las soluciones acuosas a pH fisiológico y es transportada en el plasma unida a la albúmina. Una concentración normal de albúmina, de unos 4 g/dl es portadora de unos 70 mg de bilirrubina Una vez en el hepatocito, las cadenas laterales de la bilirrubina son conjugadas para formar un diglucurónido, que es mucho más soluble que la bilirrubina con lo cual esta puede ser eliminada en la bilis. El glucurónido de la bilirrubina se absorbe pobremente por el tracto intestinal y es hidrolizados al final del ileón y en el intestino grueso por hidrolasas bacterianas, recuperándose la bilirrubina que es reducida in situ a urobilinógeno incoloro. El urobilinógeno puede ser transformado a urobilinas, productos coloreadas que son excretadas en las heces o puede ser parcialmente reabsorbido en el ileón terminal volviendo a entrar en el circuito hígado-bilis. Cuando el urobilinógeno es absorbido en cantidades muy grandes como en algunas patologías, es eliminado preferentemente por vía renal.

Mencionar las causas de aumento y disminución de la hemoglobina El nivel de hemoglobina baja puede deberse a: 

Anemia debida a la destrucción de los glóbulos rojos antes de lo normal (anemia hemolítica).

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Anemia (varios tipos).



Sangrado del tubo digestivo o la vejiga; periodos menstruales abundantes.

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Enfermedad renal crónica.



Médula ósea que no puede producir nuevas células sanguíneas. Esto puede deberse aleucemia, otros cánceres, toxicidad por drogas, radioterapia, infección o trastornos de la médula ósea.



Nutrición deficiente.

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Bajo nivel de hierro, folato, vitamina B12 y vitamina B6.



Otras enfermedades crónicas, como la artritis reumatoidea. HEMOGLOBINA MÁS ALTA DE LO NORMAL El nivel alto de la hemoglobina casi siempre se debe a bajos niveles de oxígeno en la sangre (hipoxia), presentes durante un largo período de tiempo. Las razones comunes abarcan:



Ciertos defectos congénitos del corazón, presente al nacer (cardiopatía congénita).



Insuficiencia del lado derecho del corazón (cor pulmonale).



EPOC grave.



Cicatrización o engrosamiento de los pulmones ( fibrosis pulmonar) y otros trastornos pulmonares graves.

Mencionar cuando el médico manda pedir la prueba El examen de hemoglobina es una prueba sanguínea que se ordena con frecuencia y que casi siempre se hace como parte de un conteo sanguíneo completo (CSC). Las afecciones o razones comunes para ordenar la prueba de hemoglobina abarcan: 

Síntomas tales como fatiga, sensaciones de mala salud o pérdida de peso inexplicable.



Se presentan signos de sangrado.

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Antes y después de una cirugía mayor.

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Durante el embarazo.



Presencia de enfermedad renal crónica o muchos otros problemas médicos crónicos.



Monitoreo de anemia y su causa.

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Monitoreo durante el tratamiento para el cáncer.

Monitoreo de los medicamentos que pueden causar anemia o hemogramas



bajos.

Resultados Condiciones de la práctica Un alumno del equipo expositor donará sangre en ayunas o cuatro horas antes sin haber ingerido alimentos. Fundamento del método MÉTODO TUBO BLANCO TUBO PROBLEMA REACTIVO DE DRABKIN 5ml 5ml SANGRE CON 0.02ml ANTICOAGULANTE El fierro++ de la hemoglobina, oxihemoglobina y carboxihemoglobina cuando es oxidado a Fe+++ por el ferricianuro (reactivo de Drabkin) da lugar a la metahemoglobina, compuesto rojo y estable que se determina fotométricamente Leer la transmitancia a 540 nanómetros y convertir a densidad óptica Cálculos Mg de Hb/100ml de sangre= factor (37.5) x D.O. del problema Factor=.415 37.5 x 0.415=15.5625 Valores normales Hombres 13-15mg/100ml de sangre Mujeres 13.14mg/100ml de sangre Resultados 15.56mg/100ml de sangre

Conclusiones

El resultado fue de 15.56mg/100ml de sangre, lo que está ligeramente fuera de los valores normales en hombres pero aún se sigue considerando dentro de los parámetros normales ya que la diferencia fue sólo por décimas. Si la hemoglobina hubiera resultado mas alta se deberían considerar enfermedades como hipoxia, coágulos sanguíneos , EPOC, defectos congénitos del corazón o alguna otra enfermedad que pude poner en riesgo la vida del paciente por eso es importante que se cheque con otros estudios mas profundo que solo estas pruebas de rutina. Si la prueba hubiera salido baja estaríamos ante una presencia de anemia que de igual manera debería confirmarse con otras pruebas. En general, la práctica estuvo bien, sólo que como estuvimos trabajando con sangre y ferricianuro directamente, creemos sería más confiable si usáramos protección (en este caso guantes) para evitar contaminación y accidentes.

Bibliografía https://docs.moodle.org/all/es/images_es/5/5b/Hemoglobina.pdf http://www.iqb.es/cbasicas/bioquim/cap11/c11s07.htm https://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/003645.htm...