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Zusammenfassung Aminosäuren...

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Chemie-LK Q3: Aminosäuren 1.Aminosäuren funktionelle Gruppen -Carboxylgruppe (-COOH) reagiert als Säure →C-Atom nach der Gruppe ist α-C-Atom -Aminogruppe (-NH2) reagiert als Base Zwitterion (gleichzeitig positive und negative Ladung) -ungeladene Form existiert praktisch nicht -funktionelle Gruppen sind im festen Zustand und in wässriger Lösung geladen →Ammoniumgruppe (-NH3+) und Carboxylatgruppe (-COO-) -Bildung von Ionengittern, wie bei Salzen (starke Bindungen) Säure/Base-Reaktion -Zwitterionen können sowohl als Brönsted-Säuren als auch als Brönsted Basen reagieren →amphotere Eigenschaften (Aminosäuren sind Ampholyte) Reaktion mit Wasser H3N+−CH2−COO−+H2O H2N−CH2−COO−+H3O+ Ammoniumgruppe wirkt sauer (Abgabe eines Protons) H3N+−CH2−COO−+H2O H3N+−CH2−COOH+OH− Carboxylatgruppe wirkt alkalisch (Aufnahme eines Protons) Reaktion mit einer Lauge

Abgabe von Protonen seitens der Ammoniumgruppe: Entstehung eines Anions Reaktion mit einer Säure

Aufnahme von Protonen seitens der Carboxylatgruppe: Entstehung eines Kations Eigenschaften -kristalline, weiße Feststoffe -zersetzen sich bei hohen Temperaturen (Glycin bei ca. 230°C) -wasserlöslich -unlöslich in unpolaren Lösungsmitteln α-Aminosäuren -Aminogruppe hängt direkt am Kohlenstoff, welches auf Carboxylgruppe folgt -α-Kohlenstoffatom gleichzeitig auch Chiralitätszentrum (4 verschiedene Substituenten, außer Glycin) →optisch aktiv -Aminogruppe steht in der FISCHER-Projektion fast immer links (L-Aminosäuren) -alle Proteine bestehen nur aus α-Aminosäuren

Einteilung unpolar -alipathische oder aromatische Reste

polar -Sauerstoff-,Stickstoff- oder Schwefelatome in Seitenkette oder Seten →hetero Atome (kein Kohlenstoff- oder Wasserstoffatom)

sauer -zusätzliche Carboxylgruppe

basisch -zusätzliche Aminogruppe

essentiell -können vom Menschen nicht selbst hergestellt werden -es gibt 20 verschiedene Aminosäuren, die für den Menschen wichtig sind (8 essentielle)

Titrationskurve 2.Proteine -Polypeptide mit mehr als 100 AS-Bausteinen -für den Mensch sind 20 AS wichtig: 20100 ~10130 Möglichkeiten Proteine mit 20 Bausteinen zu bilden Peptidbindung -Kondensationsreaktion mit der Carboxylgruppe einer Aminosäure mit Aminogruppe einer anderen Aminosäure durch Abspaltung von Wasser

Carbonsäureamidgruppe=Peptidgruppe (Bindung zwischen C und N =Peptidbindung) Ende mit Aminogruppe steht immer links (N-terminal) Ende mit Carboxylgruppe steht immer rechts (C-terminal) Struktur -planarer Aufbau der Peptidgruppe -C-, N- und O-Atome sind sp2-hybridisiert: π-Elektronen delokalisiert (mesomere Grenzstrukturen) →hohe Stabilität der Peptidbindung

-C-N Bindung hat einen Doppelbindungscharakter: nicht frei drehbar 2.1Struktur der Proteine Primärstruktur -Aminosäuresequenz (Art der AS, Anzahl, Reihenfolge) Sekundärstruktur -räumliche Anordnung mehrerer Peptidketten durch Stabilisierung durch Wasserstoffbrückenbindungen α-Helix -Polypeptidkette schraubenförmig um imaginäre Achse geordnet, pro Windung 3,6 Aminosäuren -Wasserstoffbrückenbindung zwischen C=O-Gruppe einer Peptidbindung und NH-Gruppe der viertnächsten Aminosäure -wird durch sperrige Seitenketten unterbrochen →Beschreibung eines regelmäßig gebauten Ausschnitts, nicht des gesamten Moleküls β-Faltblatt -mindestens 2 nebeneinander liegende Polypeptidketten durch Wasserstoffbrückenbindungen verknüpft (zickzackförmig) -alle Peptidbindungen beteiligt, lange Seitenketten ermöglichen keine stabile Anordnung

Tertiärstruktur -Gesamtanordnung der Polypeptidkette (unter Berücksichtigung der Sekundärstruktur) durch intramolekulare Wechselwirkungen der Seitenketten Wasserstoffbrücken -zwischen polaren Seitenresten van-der-Waals-Kräfte -zwischen unpolaren Resten -hydrophob, ins Innere der tertiären Raumstruktur gerichtet Ionenbindung -Bindung zwischen sauren und basischen Aminosäuren (COO- und NH3+) Disulfidbrücken (S-S Elektronenpaarbindung) -zwischen SH-Gruppen zweier Cysteinreste durch Redoxreaktion (Wasserstoffakzeptor) globuläre Proteine -kugelförmig -wasserlöslich (polare und ionische Seitenketten ragen nach außen: Wasserstoffbrückenbindungen) Faserproteine -wichtige Rolle für Aufbau von Knochen, Haut und Sehnen -lang gestreckte Moleküle -wasserunlöslich -Wiederholung spezifischer Aminosäuresequenzen Name Fibroin (Seide) Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala Kollagen Gly-Pro-X (meist Hyp) Keratin

Beschreibung/Anwendung -Β-Faltblätter liegen so aneinander, dass je 2 Gly-Einheiten und je 2 Ala-Einheiten gegenüberstehen →glatte Struktur von Seide -3 Helices bilden Tripelhelix, wo von sich mehrere zu einer Kollagenfibrille zusammenlagern und dann eine Kollagenfaser bilden -2 Helices bilden Doppelhelix, zwei von diesen umwinden sich zu einem Protofilament , 8 bilden eine Mikrofibrille, die die Faserschicht der Haare bilden →krauses oder glattes Haar -Helices sind durch Disulfidbrücken miteinander vernetzt

Quartärstruktur -mehrere Polypeptidketten lagern sich zu einem Protein zusammen -intermolekulare WW wie bei Tertiärstruktur

2.2 Nachweisreaktionen für Proteine Denaturierung Bei der Zugabe von Salzsäure, Natronlauge oder auch beim Erhitzen werden die Quartär-und die Tertiärstrukturen der Eiweiße zerstört. Es bleiben wasserunlösliche Polypetide zurück. (Wasserstoffbrücken werden gelöst, Protein fällt aus) Biuret-Reaktion Durchführung: Zu einem Protein werden Natronlauge und Kupfersulfat-Lösung gegeben. Beobachtung: Es entsteht ein bläulicher Feststoff, der Rest der Lösung färbt sich lila. Auswertung: Es entsteht ein Kupferkomplex.

Xanthoprotein-Reaktion Durchführung: Zu einem Protein mit aromatischem Rest wird Salpetersäure gegeben und dieses Gemisch anschließend erhitzt. Beobachtung: Vor dem Erhitzen wurde die Lösung weiß, danach gelb. Auswertung: Das Stocken der Lösung lässt sich mit der Denaturierung erklären. Durch Nitrieren des aromatischen Ringes kommt es zu der gelben Farbe....